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- PDB-9gxy: Crystal structure of protein kinase CK2 catalytic subunit (CSNK2A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gxy
タイトルCrystal structure of protein kinase CK2 catalytic subunit (CSNK2A2 gene product) in complex with the dual CK2/HDAC inhibitor IOR-160
要素Casein kinase II subunit alpha'
キーワードTRANSFERASE / protein kinase CK2 / casein kinase 2 / dual CK2/HDAC inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known ...regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / liver regeneration / acrosomal vesicle / Signal transduction by L1 / Regulation of PTEN stability and activity / cerebral cortex development / Wnt signaling pathway / KEAP1-NFE2L2 pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / spermatogenesis / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / chromatin / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Casein kinase II subunit alpha'
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.16 Å
データ登録者Werner, C. / Lindenblatt, D. / Niefind, K.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)NI 643/11-1 ドイツ
引用ジャーナル: Acs Pharmacol Transl Sci / 年: 2025
タイトル: Targeting Casein Kinase 2 and Histone Deacetylase with a Dual Inhibitor Effectively Reduces Tumor Growth in a Triple-Negative Breast Cancer Xenograft Model.
著者: Ortin, I. / Ochoa-Callejero, L. / Werner, C. / Lindenblatt, D. / Niefind, K. / Martinez, A. / de Pascual-Teresa, B. / Ramos, A.
履歴
登録2024年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2762
ポリマ－42,8801
非ポリマー3961
水6,467359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.343, 47.734, 50.706
Angle α, β, γ (deg.)66.580, 89.780, 88.990
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha' / CK II alpha'


分子量: 42879.867 Da / 分子数: 1 / 変異: C336S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A2, CK2A2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19784, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-A1IKB / 5-[[8-(oxidanylamino)-8-oxidanylidene-octyl]amino]benzo[c][2,6]naphthyridine-8-carboxylic acid / 5-[[8-(hydroxyamino)-8-oxooctyl]amino]benzo[c][2,6]naphthyridine-8-carboxylic acid


分子量: 396.440 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24N4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Original crystal: 47.5 microliter CK2alphaPrime mixed with 2.5 microliter of a 20 mM CX-4945 solution in DMSO to a final concentration of 5 mg per mL protein and 1 mM CX-4945. Reservoir (900 ...詳細: Original crystal: 47.5 microliter CK2alphaPrime mixed with 2.5 microliter of a 20 mM CX-4945 solution in DMSO to a final concentration of 5 mg per mL protein and 1 mM CX-4945. Reservoir (900 mM LiCl, 250 mM TRIS HCl, pH 8.5, 28 % PEG 6000) was mixed 1:2 with protein stock. Crystal were optimized by micro- and macroseeding. IOR-160 was introduced by back-soaking: 8 microliter reservoir were mixed for this with with 2 microliter of a 10 mM IOR-160 stock in DMSO. The crystal was soaked in 4 microliters of this solution of 72 hours.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.157→46.529 Å / Num. obs: 84256 / % possible obs: 59.8 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 9.5 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.078 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.161→1.202 Å / Rmerge(I) obs: 2.182 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 426 / CC1/2: 0.694

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1-4487精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.16→41.06 Å / SU ML: 0.0795 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 22.3119
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1778 1980 2.35 %
Rwork0.1602 82133 -
obs0.1606 84113 60.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.16→41.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2759 0 29 359 3147
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123017
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.27394093
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1102417
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0137530
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.99041162
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.16-1.190.297730.2043128X-RAY DIFFRACTION1.32
1.19-1.220.2535130.2311740X-RAY DIFFRACTION7.58
1.22-1.250.2451390.22781608X-RAY DIFFRACTION16.56
1.25-1.290.2459610.22822512X-RAY DIFFRACTION25.95
1.29-1.340.266950.21373983X-RAY DIFFRACTION40.98
1.34-1.390.22981180.20275311X-RAY DIFFRACTION54.6
1.39-1.460.22182260.18358404X-RAY DIFFRACTION86.47
1.46-1.530.24211820.17378317X-RAY DIFFRACTION85.59
1.53-1.630.17982220.16768627X-RAY DIFFRACTION89.02
1.63-1.760.16722000.16278308X-RAY DIFFRACTION85.3
1.76-1.930.17852150.16048710X-RAY DIFFRACTION89.71
1.93-2.210.15422050.15558333X-RAY DIFFRACTION85.73
2.21-2.790.18441940.15878368X-RAY DIFFRACTION86.28
2.79-41.060.15512070.14338784X-RAY DIFFRACTION90.22
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.647275057936-0.352493590597-0.1870860774361.617152448480.3652675128460.508262072696-0.0517840141551-0.00692322902414-0.0602607019192-0.0012327235380.02585895468250.112068659860.1058257332190.008028973487840.03670469267720.0736164129599-0.00554798550078-0.01659873796730.0642007219890.0123763596630.0630916029822-5.62115159974-14.7073105207-10.494614253
21.123859737040.135406686028-0.0900406771130.872049431216-0.1335472449140.754158354356-0.00472497878792-0.09557349233130.04273711550770.0342000064606-0.00570468250977-0.0221814579769-0.0243823058660.07951457923380.007420955628550.04344224820810.00649307220626-0.005389946977350.0532482557737-0.00592260526140.04240355056056.839913519153.20805291731-2.96191460175
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 7 through 130 )7 - 1301 - 124
22chain 'A' and (resid 131 through 333 )131 - 333125 - 327

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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