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- PDB-9gvh: Crystal structure of Chitin Binding Protein from Iberis umbellata L. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gvh
タイトルCrystal structure of Chitin Binding Protein from Iberis umbellata L.
要素(Chitin Binding ...) x 2
キーワードPLANT PROTEIN / Chitin Binding Protein / 2S Albumin / Plant Lipid Transfer protein / Seed Storage Helical Domain-Containing protein.
機能・相同性ACETATE ION / NITRATE ION
機能・相同性情報
生物種Iberis umbellata (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.34 Å
データ登録者Saeed, A. / Betzel, C. / Brognaro, H. / Alves Franca, B. / Mehmood, S. / Rajaiah Prabhu, P. / Ishaq, U. / Akrem, A.
資金援助 パキスタン, 1件
組織認可番号国
Other governmentIRSIP 51 BMS 32 パキスタン
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Chitin Binding Protein from Iberis umbellata L.
著者: Saeed, A. / Betzel, C. / Brognaro, H. / Alves Franca, B. / Mehmood, S. / Rajaiah Prabhu, P. / Ishaq, U. / Akrem, A.
履歴
登録2024年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 2.02025年7月16日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / atom_type / cell / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_nat / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_rmsd_angle / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_ref_seq / symmetry
Item: _cell.volume / _chem_comp.formula ..._cell.volume / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _pdbx_modification_feature.auth_seq_id / _pdbx_modification_feature.label_seq_id / _pdbx_modification_feature.modified_residue_auth_seq_id / _pdbx_modification_feature.modified_residue_label_seq_id / _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_restr.type / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _software.version / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end / _symmetry.space_group_name_Hall
解説: Sequence discrepancy
詳細: 1. The amino acid sequence numbering has been updated. In the previous PDB file (9GVH), the sequence started at position -1. In the updated version, it starts at position 1 to match the ...詳細: 1. The amino acid sequence numbering has been updated. In the previous PDB file (9GVH), the sequence started at position -1. In the updated version, it starts at position 1 to match the canonical sequence numbering. 2. The following residue sequence changes were made to correct discrepancies: Pro -1 to Ala 1 Lys 27 to Ser 29 Val 30 to Thr 32 Gly 56 to Gln 55 Gly 57 to Gln 56 Glu 58 to Arg 57 Val 78 to Thr 76 Met 80 to Ser 80 Gln 87 to Met 85 Val 79 to Thr 87 Ser 90 to Ser 88 Ser 96 to Gln 94 Ser 98 to Ala 96 Asn 116 to Ser 114 Thr 126 to Val 124 These modifications align the structure with the correct reference sequence and ensure accurate residue annotation.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chitin Binding Protein
B: Chitin Binding Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,84519
ポリマ－11,8472
非ポリマー99817
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.135, 73.235, 31.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

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Chitin Binding ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド Chitin Binding Protein


分子量: 3658.089 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Iberis umbellata (植物)
#2: タンパク質 Chitin Binding Protein


分子量: 8188.569 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Iberis umbellata (植物)

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非ポリマー , 6種, 69分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.3
詳細: 2.2M Ammonium sulfate, 0.2M Sodium Nitrate or Ammonium nitrate/Lithium nitrate/Potasium nitrate 16-20mg Protein in 50mM Sodium acetate, 150mM Sodium Chloride, pH 4.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.97621 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年7月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97621 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.34→28.74 Å / Num. obs: 23901 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 12.97 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.15 / Net I/av σ(I): 4.25 / Net I/σ(I): 4.25
反射 シェル解像度: 1.34→1.4 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 4.25 / Num. unique obs: 3379 / CC1/2: 0.03 / CC star: 0.25 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.12 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21.2_5419: ???)精密化
autoPROCdata processing
pointlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.34→28.74 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2118 1184 4.95 %
Rwork0.1895 --
obs0.1906 23896 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.34→28.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数824 0 59 52 935
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007885
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8421194
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.039311
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083130
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01162
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.34-1.40.22481530.23092780X-RAY DIFFRACTION100
1.4-1.480.2191600.20152783X-RAY DIFFRACTION100
1.48-1.570.23171420.1762805X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.690.20491290.17822811X-RAY DIFFRACTION100
1.69-1.860.20051390.18432815X-RAY DIFFRACTION100
1.86-2.130.20551480.18152841X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.680.24261560.18842863X-RAY DIFFRACTION100
2.68-28.740.19631570.19293014X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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