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- PDB-9gv8: N-Acyl-D-amino-acid deacylase (D-acylase) from Klebsiella pneumon... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gv8
タイトルN-Acyl-D-amino-acid deacylase (D-acylase) from Klebsiella pneumoniae in the absence of glycerol
要素Amidohydrolase family protein
キーワードHYDROLASE / N-ACYL-D-AMINO-ACID DEACYLASE / D-ACYLASE / AMIDOHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acyl-D-amino-acid deacylase / N-acyl-D-amino-acid deacylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
類似検索 - 分子機能
D-aminoacylase, insert domain superfamily / Amidohydrolase 3 / Amidohydrolase family / : / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Metal-dependent hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Amidohydrolase family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae Kp13 (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gavira, J.A. / Martinez-Rodriguez, S.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2020-116261GB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Microb Biotechnol / 年: 2025
タイトル: Revisiting D-Acylases for D-Amino Acid Production.
著者: Martinez-Rodriguez, S. / Gavira, J.A.
履歴
登録2024年9月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amidohydrolase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,31911
ポリマ－53,5691
非ポリマー75010
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area18200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.422, 101.422, 124.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Amidohydrolase family protein / D-aminoacylase


分子量: 53568.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae Kp13 (肺炎桿菌)
遺伝子: dan, B5L96_17380, B6I68_16395, BANRA_04485, BL124_00028775, DW281_07100, EAO17_17410, FXN67_23300, G4V31_23420, GJJ08_023370, GJJ13_021835, GJJ18_03715, GNF00_21165, NCTC11679_04932, ...遺伝子: dan, B5L96_17380, B6I68_16395, BANRA_04485, BL124_00028775, DW281_07100, EAO17_17410, FXN67_23300, G4V31_23420, GJJ08_023370, GJJ13_021835, GJJ18_03715, GNF00_21165, NCTC11679_04932, NCTC13443_01470, NCTC5052_02702, NCTC9601_05682, NCTC9661_05441, QIG75_04865, SAMEA3499874_02915, SAMEA3499901_00964, SAMEA3512100_03687, SAMEA3515122_03158, SAMEA3538658_01149, SAMEA3538828_01003, SAMEA3673026_03520, SAMEA3720909_04521, SAMEA4364603_03367, SAMEA4873597_03320, SAMEA4873632_03948, VKR_04363
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: W9BIW9, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用, N-acyl-D-amino-acid deacylase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化温度: 293.5 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: HRI: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M Sodium cacodylate trihydrate pH 6.5, 30% w/v Polyethylene glycol 8,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50.91 Å / Num. obs: 23169 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.2 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rpim(I) all: 0.079 / Rrim(I) all: 0.185 / Χ2: 0.88 / Net I/σ(I): 5.4 / Num. measured all: 120947
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 2.739 / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 2677 / CC1/2: 0.46 / Rpim(I) all: 1.446 / Rrim(I) all: 3.117 / Χ2: 0.88

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21.1_5286: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
xia2データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→50.91 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2692 1119 4.87 %
Rwork0.2262 --
obs0.2282 22989 98.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3691 0 38 67 3796
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023993
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4975441
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7261522
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043591
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004727
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.720.42791270.41072472X-RAY DIFFRACTION91
2.72-2.860.33651270.34782696X-RAY DIFFRACTION99
2.86-3.040.36351440.31442742X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.280.34891440.29872755X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.60.29681690.24962700X-RAY DIFFRACTION100
3.61-4.130.25611570.2172743X-RAY DIFFRACTION99
4.13-5.20.2358940.1752856X-RAY DIFFRACTION100
5.2-50.910.20771570.18442906X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.06351.77221.6371.63510.80731.57720.1968-0.0058-0.26530.0371-0.0892-0.22920.11050.1973-0.12190.3575-0.0486-0.00570.63920.07160.5081-25.686934.911220.3656
22.6024-1.2555-0.75751.9785-0.57571.66090.13210.4811-0.3133-0.1717-0.15740.26050.4708-0.23080.04220.4701-0.0307-0.03630.662-0.030.5887-45.944428.64875.0414
31.64120.6063-1.22840.5744-0.13732.1475-0.06490.72370.2305-0.20040.13540.1448-0.2642-0.4697-0.04880.46190.0134-0.06370.79980.14550.5436-45.574745.3874-3.7892
41.70920.47990.75522.7117-0.38253.19420.09920.34620.0107-0.2527-0.0186-0.12270.0460.4324-0.10920.3633-0.0124-0.02510.50670.04770.4623-28.700838.22911.4549
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 75 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 76 through 143 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 144 through 371 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 372 through 478 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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