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- PDB-9gu5: Crystal Structure of Hfq V22A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gu5
タイトルCrystal Structure of Hfq V22A
要素
  • RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*A)-3')
  • RNA-binding protein Hfq
キーワードHYDROLASE / RNA-chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / regulation of translation, ncRNA-mediated / bent DNA binding / regulation of RNA stability / RNA folding chaperone / tRNA processing / tRNA binding / regulation of DNA-templated transcription ...sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / regulation of translation, ncRNA-mediated / bent DNA binding / regulation of RNA stability / RNA folding chaperone / tRNA processing / tRNA binding / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNA-binding protein Hfq / Hfq protein / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA-binding protein Hfq
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
RNA interference vector pBSK-Gus (その他)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者McQuail, J. / Krepl, M. / Katsuya-Gaviria, K. / Tabib-Salazar, A. / Burchell, L. / Bischler, T. / Grafenhan, T. / Brear, P. / Luisi, B.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号
Other private 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / : 2025
タイトル: Transcriptome-scale analysis uncovers conserved residues in the hydrophobic core of the bacterial RNA chaperone Hfq required for small regulatory RNA stability.
著者: McQuail, J. / Krepl, M. / Katsuya-Gaviria, K. / Tabib-Salazar, A. / Burchell, L. / Bischler, T. / Grafenhan, T. / Brear, P. / Sponer, J. / Luisi, B.F. / Wigneshweraraj, S.
履歴
登録2024年9月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein Hfq
B: RNA-binding protein Hfq
C: RNA-binding protein Hfq
D: RNA-binding protein Hfq
E: RNA-binding protein Hfq
F: RNA-binding protein Hfq
G: RNA-binding protein Hfq
H: RNA-binding protein Hfq
I: RNA-binding protein Hfq
J: RNA-binding protein Hfq
K: RNA-binding protein Hfq
L: RNA-binding protein Hfq
M: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,11214
ポリマ-135,08713
非ポリマー241
66737
1
A: RNA-binding protein Hfq
B: RNA-binding protein Hfq
C: RNA-binding protein Hfq
D: RNA-binding protein Hfq
E: RNA-binding protein Hfq
F: RNA-binding protein Hfq
M: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*A)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,1807
ポリマ-68,1807
非ポリマー00
1267
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
G: RNA-binding protein Hfq
H: RNA-binding protein Hfq
I: RNA-binding protein Hfq
J: RNA-binding protein Hfq
K: RNA-binding protein Hfq
L: RNA-binding protein Hfq
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9327
ポリマ-66,9086
非ポリマー241
905
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.182, 69.212, 73.193
Angle α, β, γ (deg.)63.54, 89.30, 60.04
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
RNA-binding protein Hfq / HF-1 / Host factor-I protein / HF-I


分子量: 11151.301 Da / 分子数: 12 / 変異: V22A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
: K12 / 遺伝子: hfq, b4172, JW4130 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6X3
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*A)-3')


分子量: 1271.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) RNA interference vector pBSK-Gus (その他)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 22.5 %v/v PEGSB, 0.2 M LiSO4, 0.05 M Zn Acet, 0.1 M BIS-TRIS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9737 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年8月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9737 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.64→63.07 Å / Num. obs: 29610 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.759 / Rmerge(I) obs: 0.231 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.64→2.68 Å / Rmerge(I) obs: 2.319 / Num. unique obs: 1471 / CC1/2: 0.336 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→57.69 Å / SU ML: 0.65 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 44.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3871 2043 4.63 %
Rwork0.2737 --
obs0.2785 22210 98.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→57.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6130 88 1 37 6256
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.979
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.622882
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0811037
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0191080
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.970.43681260.40642719X-RAY DIFFRACTION97
2.97-3.040.45921890.41112791X-RAY DIFFRACTION98
3.04-3.120.43641750.35112745X-RAY DIFFRACTION98
3.12-3.220.45961560.33112742X-RAY DIFFRACTION98
3.22-3.320.38811840.31872840X-RAY DIFFRACTION98
3.32-3.440.44831140.3152809X-RAY DIFFRACTION98
3.44-3.580.38021380.30232768X-RAY DIFFRACTION99
3.58-3.740.40031360.27142845X-RAY DIFFRACTION99
3.74-3.940.42711400.27242766X-RAY DIFFRACTION99
3.94-4.180.4288920.27682869X-RAY DIFFRACTION98
4.18-4.50.38951280.21512789X-RAY DIFFRACTION98
4.51-4.960.34451060.2042944X-RAY DIFFRACTION99
4.96-5.670.3397840.25432846X-RAY DIFFRACTION99
5.68-7.140.30471450.27812786X-RAY DIFFRACTION99
7.15-57.690.35111300.24452837X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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