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万見
- PDB-9gtu: Collagen VI alpha 1, 2, 3 heterotrimer recombinant C terminal reg... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gtu
タイトルCollagen VI alpha 1, 2, 3 heterotrimer recombinant C terminal region. Local refinement.
要素(Collagen alpha- ...) x 3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / extracellular / matrix / collagen / co6A1 / co6A2 / co6A3 / von willebrand / von-willebrand / coiled-coil / ECM / double-bead / structural / microfibril / Bethlem myopathy / Ullrich congenital muscular dystrophy
機能・相同性
機能・相同性情報


response to polyamine macromolecule / response to bleomycin / regulation of collagen fibril organization / muscle cell apoptotic process / collagen type VI trimer / multicellular organismal locomotion / muscle system process / apoptotic nuclear changes / caveola assembly / limb joint morphogenesis ...response to polyamine macromolecule / response to bleomycin / regulation of collagen fibril organization / muscle cell apoptotic process / collagen type VI trimer / multicellular organismal locomotion / muscle system process / apoptotic nuclear changes / caveola assembly / limb joint morphogenesis / reduction of food intake in response to dietary excess / mitochondrial transmembrane transport / skeletal muscle tissue growth / fat cell proliferation / extracellular matrix assembly / Collagen chain trimerization / response to decreased oxygen levels / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / platelet-derived growth factor binding / response to peptide / tissue remodeling / skeletal muscle fiber differentiation / lung epithelial cell differentiation / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / basement membrane organization / sensory perception of mechanical stimulus / collagen metabolic process / Signaling by PDGF / mitochondrial depolarization / energy reserve metabolic process / skeletal muscle tissue regeneration / myelination in peripheral nervous system / 2-oxoglutarate metabolic process / respiratory system process / NCAM1 interactions / cartilage development / collagen fibril organization / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / response to pain / lung alveolus development / muscle organ development / regulation of cell size / bone mineralization / response to muscle activity / intracellular vesicle / endodermal cell differentiation / myofibril / lung morphogenesis / transmission of nerve impulse / uterus development / Collagen degradation / basement membrane / homeostasis of number of cells / hair follicle development / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / canonical Wnt signaling pathway / adipose tissue development / response to mechanical stimulus / single fertilization / response to glucose / response to UV / skeletal muscle fiber development / collagen binding / tricarboxylic acid cycle / extracellular matrix / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / reactive oxygen species metabolic process / sarcoplasmic reticulum / response to reactive oxygen species / glycolytic process / mitochondrion organization / protein tetramerization / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / circadian rhythm / bone development / response to toxic substance / autophagy / response to wounding / cell morphogenesis / osteoblast differentiation / insulin receptor signaling pathway / extracellular vesicle / : / heart development / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / gene expression / cell adhesion / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
: / Collagen alpha-3(VI) chain, vWA domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / von Willebrand factor type A domain / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain ...: / Collagen alpha-3(VI) chain, vWA domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / von Willebrand factor type A domain / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(VI) chain / Collagen alpha-2(VI) chain / Collagen alpha-3(VI) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Godwin, A. / Snee, M. / Dajani, R. / Becker, M. / Roseman, A. / Baldock, C.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC) 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Collagen VI microfibril structure reveals mechanism for molecular assembly and clustering of inherited pathogenic mutations
著者: Godwin, A. / Snee, M. / Becker, M. / Dajani, R. / Collins, R. / Roseman, A. / Baldock, C.
履歴
登録2024年9月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Collagen alpha-3(VI) chain
B: Collagen alpha-2(VI) chain
A: Collagen alpha-1(VI) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,6947
ポリマ－158,1103
非ポリマー1,5844
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, The heterotrimer is a fragment of a larger fibrillar assembly that forms when the full N terminal and collagenous regions are present.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Collagen alpha- ... , 3種, 3分子 CBA

#1: タンパク質 Collagen alpha-3(VI) chain


分子量: 53947.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL6A3 / 細胞株 (発現宿主): Expi293 F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P12111
#2: タンパク質 Collagen alpha-2(VI) chain


分子量: 52290.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL6A2 / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P12110
#3: タンパク質 Collagen alpha-1(VI) chain


分子量: 51872.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL6A1 / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P12109

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糖 , 2種, 4分子

#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 1種, 43分子

#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Subcomplex of Collagen 6 alpha 2 C2 domain with Collagen 6 alpha 3 C1 and C2 domains, and the coiled coil formed from ALpha 1,2,3
タイプ: COMPLEX
詳細: C terminal regions of collagen 6 alpha 1,2,3 were expressed including some collagenous region, the coiled-coil region and the C1 and C2 von willebrand domains. Alpha 2 C2, alpha 3 C1,C2 and ...詳細: C terminal regions of collagen 6 alpha 1,2,3 were expressed including some collagenous region, the coiled-coil region and the C1 and C2 von willebrand domains. Alpha 2 C2, alpha 3 C1,C2 and the coiled coil are resolved as a globular subcomplex with the other domains observed as flexible without the constraining effect of the full microfibril.
Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: EXPI-293 F / プラスミド: pHL-SEC
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: This sample was prepared via affinity chromatography with three tags and was monodisperse and biologically pure prior to vitrification
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 98 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.09 sec. / 電子線照射量: 28.11 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 35706

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC粒子像選択
2Topaz粒子像選択
3EPU3.5.1画像取得
5cryoSPARCCTF補正Patch CTF estimation
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
9UCSF ChimeraXモデルフィッティング
10Cootモデルフィッティング
12cryoSPARC初期オイラー角割当
13cryoSPARC最終オイラー角割当
14cryoSPARC分類
15cryoSPARC３次元再構成
16PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 10665534
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 246984 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: RSC
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0035671
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5267694
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.767818
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041911
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041004

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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