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- PDB-9grg: StmPr1, Stenotrophomonas maltophilia Protease 1, 36 kDa alkine se... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9grg
タイトルStmPr1, Stenotrophomonas maltophilia Protease 1, 36 kDa alkine serine protease in complex with PMSF
要素Alkaline serine protease
キーワードHYDROLASE / alkaline serine protease / native / excreted protease / subtilisin-like
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Peptidase MprA-like catalytic domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / : / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. ...Peptidase MprA-like catalytic domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / : / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Subtilase family
類似検索 - ドメイン・相同性
phenylmethanesulfonic acid / Alkaline serine protease
類似検索 - 構成要素
生物種Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Sommer, M. / Outzen, L. / Negm, A. / Windhorst, S. / Weber, W. / Betzel, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2025
タイトル: Unveiling the structure, function and dynamics of StmPr1 in Stenotrophomonas maltophilia virulence.
著者: Sommer, M. / Negm, A. / Outzen, L. / Windhorst, S. / Gabdulkhakov, A. / Weber, W. / Betzel, C.
履歴
登録2024年9月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alkaline serine protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,05411
ポリマ－36,0901
非ポリマー96510
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area12920 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)59.902, 85.747, 130.747
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-531-

HOH

21A-598-

HOH

31A-677-

HOH

41A-779-

HOH

51A-780-

HOH

61A-792-

HOH

71A-807-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Alkaline serine protease


分子量: 36089.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
遺伝子: StmPr1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93IQ4

-
非ポリマー , 5種, 330分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PMS / phenylmethanesulfonic acid / ベンゼンメタンスルホン酸


分子量: 172.202 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.12 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.9 M Ammonium sulfate 0.4 M Lithium sulfate 0.1 M Sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→49.154 Å / Num. obs: 54075 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.121 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 1.89→2.03 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique obs: 5384 / CC1/2: 0.96 / Rpim(I) all: 0.169 / Rrim(I) all: 0.446 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.89→49.154 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 3.959 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.149 / ESU R Free: 0.15 / 詳細: Hydrogens have not been used
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2354 1062 3.886 %RANDOM
Rwork0.1747 26268 --
all0.177 ---
obs-27330 99.843 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 28.394 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.718 Å2-0 Å20 Å2
2--3.997 Å2-0 Å2
3----2.279 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→49.154 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2528 0 55 320 2903
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0122629
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7181.7613589
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.045355
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg5.69510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.59110339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg13.35710100
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022063
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.21433
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.21818
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.2301
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1550.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1430.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1150.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4172.5771423
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2314.6171777
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.442.8261206
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6365.0431812
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.9728.4134372
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.89-1.9390.268780.2551925X-RAY DIFFRACTION99.4045
1.939-1.9920.273750.2461856X-RAY DIFFRACTION99.9482
1.992-2.050.376730.2231797X-RAY DIFFRACTION99.8932
2.05-2.1130.274720.2221775X-RAY DIFFRACTION99.6762
2.113-2.1820.199690.1871719X-RAY DIFFRACTION99.9441
2.182-2.2580.261670.1891653X-RAY DIFFRACTION99.8839
2.258-2.3430.23640.1791592X-RAY DIFFRACTION99.759
2.343-2.4390.232620.1781540X-RAY DIFFRACTION99.9376
2.439-2.5470.268600.1841485X-RAY DIFFRACTION99.8707
2.547-2.6710.266570.181413X-RAY DIFFRACTION99.661
2.671-2.8150.266550.1821364X-RAY DIFFRACTION100
2.815-2.9850.265520.1821288X-RAY DIFFRACTION100
2.985-3.190.266490.1771213X-RAY DIFFRACTION99.9208
3.19-3.4450.214460.161135X-RAY DIFFRACTION99.8309
3.445-3.7720.18430.1391053X-RAY DIFFRACTION100
3.772-4.2140.153380.129943X-RAY DIFFRACTION99.8982
4.214-4.860.165350.121854X-RAY DIFFRACTION100
4.86-5.9370.209290.162730X-RAY DIFFRACTION100
5.937-8.3360.229230.185575X-RAY DIFFRACTION99.8331
8.336-49.1540.311150.189354X-RAY DIFFRACTION99.7297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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