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万見
- PDB-9grc: Cryo-EM structure of lipoprotein-bound LolCDE in nanodiscs -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9grc
タイトルCryo-EM structure of lipoprotein-bound LolCDE in nanodiscs
要素
  • (Lipoprotein-releasing system transmembrane protein ...) x 2
  • Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD
  • lipoprotein(LPP)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / LolCDE / /lipoprotein / /extraction / /transportation
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoprotein releasing activity / protein localization to outer membrane / lipoprotein localization to outer membrane / plasma membrane protein complex / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / lipoprotein transport / transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / outer membrane-bounded periplasmic space ...lipoprotein releasing activity / protein localization to outer membrane / lipoprotein localization to outer membrane / plasma membrane protein complex / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / lipoprotein transport / transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / outer membrane-bounded periplasmic space / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lipoprotein releasing system, ATP-binding protein / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE, gammaproteobacteria type / Lipoprotein release ATP-binding protein lolD family profile. / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC/E / : / MacB-like periplasmic core domain / MacB-like periplasmic core domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / MacB, ATP-binding domain / ABC3 transporter permease protein domain ...Lipoprotein releasing system, ATP-binding protein / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE, gammaproteobacteria type / Lipoprotein release ATP-binding protein lolD family profile. / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC/E / : / MacB-like periplasmic core domain / MacB-like periplasmic core domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / MacB, ATP-binding domain / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease C-terminal / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PALMITIC ACID / (2S)-3-hydroxypropane-1,2-diyl dihexadecanoate / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC / Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Dong, H. / Shen, C. / Tang, X. / Qiao, W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81971974 中国
引用ジャーナル: Signal Transduct Target Ther / 年: 2024
タイトル: Deciphering the molecular basis of lipoprotein recognition and transport by LolCDE.
著者: Wen Qiao / Chongrong Shen / Yujiao Chen / Shenghai Chang / Xin Wang / Lili Yang / Jie Pang / Qinghua Luo / Zhibo Zhang / Yingxin Xiang / Chao Zhao / Guangwen Lu / Bi-Sen Ding / Binwu Ying / ...著者: Wen Qiao / Chongrong Shen / Yujiao Chen / Shenghai Chang / Xin Wang / Lili Yang / Jie Pang / Qinghua Luo / Zhibo Zhang / Yingxin Xiang / Chao Zhao / Guangwen Lu / Bi-Sen Ding / Binwu Ying / Xiaodi Tang / Haohao Dong /
要旨: Outer membrane (OM) lipoproteins serve vital roles in Gram-negative bacteria, contributing to their pathogenicity and drug resistance. For these lipoproteins to function, they must be transported ...Outer membrane (OM) lipoproteins serve vital roles in Gram-negative bacteria, contributing to their pathogenicity and drug resistance. For these lipoproteins to function, they must be transported from the inner membrane (IM), where they are assembled, to the OM by the ABC transporter LolCDE. We have previously captured structural snapshots of LolCDE in multiple states, revealing its dynamic conformational changes. However, the exact mechanism by which LolCDE recognizes and transfers lipoprotein between domains remains unclear. Here, we characterized the E. coli LolCDE complex bound with endogenous lipoprotein or ATP to explore the molecular features governing its substrate binding and transport functions. We found that the N-terminal unstructured linker of lipoprotein is critical for efficient binding by LolCDE; it must be sufficiently long to keep the lipoprotein's main body outside the complex while allowing the triacyl chains to bind within the central cavity. Mutagenic assays identified key residues that mediate allosteric communication between the cytoplasmic and transmembrane domains and in the periplasmic domain to form a lipoprotein transport pathway at the LolC-LolE interface. This study provides insights into the OM lipoprotein relocation process mediated by LolCDE, with significant implications for antimicrobial drug development.
履歴
登録2024年9月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年1月22日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_imaging / Item: _em_admin.last_update / _em_imaging.microscope_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC
E: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE
F: Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD
D: Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD
V: lipoprotein(LPP)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,7397
ポリマ－142,9145
非ポリマー8252
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Lipoprotein-releasing system transmembrane protein ... , 2種, 2分子 CE

#1: タンパク質 Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC


分子量: 43295.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: lolC, ycfU, b1116, JW5161 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADC3
#2: タンパク質 Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE


分子量: 45385.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: lolE, ycfW, b1118, JW1104 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P75958

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 FDV

#3: タンパク質 Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD


分子量: 26576.465 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: lolD, ycfV, b1117, JW5162 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: P75957, トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う
#4: タンパク質・ペプチド lipoprotein(LPP)


分子量: 1079.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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非ポリマー , 2種, 2分子

#5: 化合物 ChemComp-Z41 / (2S)-3-hydroxypropane-1,2-diyl dihexadecanoate / 1-O,2-O-ジパルミトイル-L-グリセロ-ル


分子量: 568.911 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H68O5
#6: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of endogenous ATP-bound LolCDE in nanodiscs / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was mono disperse
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 64 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 192234 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0029872
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.53413347
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.4071396
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041558
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031710

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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