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万見
- PDB-9gqo: Structure of a Ca2+ bound phosphoenzyme intermediate in the inwar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gqo
タイトルStructure of a Ca2+ bound phosphoenzyme intermediate in the inward-to-outward transition of Ca2+-ATPase 1 from Listeria monocytogenes
要素Calcium-transporting ATPase lmo0841
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Intermediate / P-type ATPase / Calcium Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


P-type ion transporter activity / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / monoatomic ion transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N ...Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium-transporting ATPase lmo0841
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria monocytogenes (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.46 Å
データ登録者Hansen, S.B. / Flygaard, R.F. / Kjaergaard, M. / Nissen, P.
資金援助 ドイツ, デンマーク, 4件
組織認可番号国
Boehringer Ingelheim Fonds (BIF) ドイツ
Danish Council for Independent Research7014-00328B デンマーク
LundbeckfondenR310-2018-3713 デンマーク
Novo Nordisk FoundationNNF20OC0060483 デンマーク
引用ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2025
タイトル: Structure of the [Ca]E2P intermediate of Ca-ATPase 1 from Listeria monocytogenes.
著者: Sara Basse Hansen / Rasmus Kock Flygaard / Magnus Kjaergaard / Poul Nissen /
要旨: Active transport by P-type Ca-ATPases maintain internal calcium stores and a low cytosolic calcium concentration. Structural studies of mammalian sarco/endoplasmic reticulum Ca-ATPases (SERCA) have ...Active transport by P-type Ca-ATPases maintain internal calcium stores and a low cytosolic calcium concentration. Structural studies of mammalian sarco/endoplasmic reticulum Ca-ATPases (SERCA) have revealed several steps of the transport cycle, but a calcium-releasing intermediate has remained elusive. Single-molecule FRET studies of the bacterial Ca-ATPase LMCA1 revealed an intermediate of the transition between so-called [Ca]E1P and E2P states and suggested that calcium release from this intermediate was the essentially irreversible step of transport. Here, we present a 3.5 Å resolution cryo-EM structure for a four-glycine insertion mutant of LMCA1 in a lipid nanodisc obtained under conditions with calcium and ATP and adopting such an intermediate state, denoted [Ca]E2P. The cytosolic domains are positioned in the E2P-like conformation, while the calcium-binding transmembrane (TM) domain adopts a calcium-bound E1P-ADP-like conformation. Missing density for the E292 residue at the calcium site (the equivalent of SERCA1a E309) suggests flexibility and a site poised for calcium release and proton uptake. The structure suggests a mechanism where ADP release and re-organization of the cytoplasmic domains precede calcium release.
履歴
登録2024年9月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02025年4月2日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_type ...atom_site / atom_type / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / em_admin / em_software / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_torsion / refine_ls_restr / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update / _em_software.version / _entity_name_com.name / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_planes.rmsd / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
解説: Ligand geometry / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12025年4月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium-transporting ATPase lmo0841
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4813
ポリマ－99,4161
非ポリマー642
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Calcium-transporting ATPase lmo0841 / LMCA1


分子量: 99416.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes (バクテリア)
遺伝子: lmo0841 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8Y8Q5, P-type Ca2+ transporter
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ca2+-ATPase 1 from Listeria monocytogenes (LMCA1) with Ca2+, PO4- and Mg2+.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Listeria monocytogenes (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.6
試料濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 58.75 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.2_5419: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101034 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0036813
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6179218
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.4362524
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0381102
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071176

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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