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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gpf
タイトルManDH5 E303Q in complex with mannopentaose after co-crystalliztion with mannopentaose at 1.6 angstroms resolution a beta-D-Mannanase of GH5 family from Dictyoglomus thermophilium
要素DUF5060 domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / Glycoside-Hydrolase / Mannanase / Thermostable protein
機能・相同性Mannan endo-1,4-beta-mannosidase-like / mannan endo-1,4-beta-mannosidase activity / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulin-like fold / extracellular region / beta-cellopentaose / 4beta-beta-mannobiose / DUF5060 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Dictyoglomus thermophilum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Sivron, Y. / Romano, A. / Shoham, Y. / Shoham, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: ManDH5 E303Q in complex with mannopentaose after co-crystalliztion with mannopentaose at 1.6 angstroms resolution a beta-D-Mannanase of GH5 family from Dictyoglomus thermophilium
著者: Sivron, Y. / Romano, A. / Shoham, Y. / Shoham, G.
履歴
登録2024年9月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUF5060 domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8556
ポリマ－67,4071
非ポリマー1,4475
水10,323573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint17 kcal/mol
Surface area22070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.568, 98.902, 153.246
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 DUF5060 domain-containing protein


分子量: 67407.398 Da / 分子数: 1 / 変異: E303Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyoglomus thermophilum (バクテリア)
株: SpSt-81 / 遺伝子: ENW00_02810 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
Variant (発現宿主): F- ompT hsdSB (rB- mB-) dcm gal LambdaDE3
参照: UniProt: A0A7C3MIF0
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 代謝 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: 4beta-beta-mannobiose
記述子タイププログラム
DManpb1-4DManpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a1122h-1b_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Manp]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 代謝 / 分子量: 828.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-cellopentaose
記述子タイププログラム
DManpb1-4DManpb1-4DManpb1-4DManpb1-4DManpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,5,4/[a1122h-1b_1-5]/1-1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Manp]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 573 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / Density meas: 56.2 Mg/m3 / 溶媒含有率: 53.72 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M MMT buffer, pH 7.0, 28% PEG 1500, 0.01% Na-azide, 24.2mM Mannopentaose (drop ratio of 1:245 for protein:sugar)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→83.1 Å / Num. obs: 94609 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 13.7 % / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / Num. unique obs: 4656 / CC1/2: 0.964 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3228精密化
XDSデータ削減
xia2CCP4 7.8.078データスケーリング
PHASER1.14_3228位相決定
Coot8,9, Wincootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Native ManDH5

解像度: 1.6→76.623 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1744 4844 5.12 %
Rwork0.1594 --
obs0.1601 94599 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→76.623 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4735 0 97 573 5405
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065010
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8986802
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.6714077
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057702
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006842
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.61820.23721520.19342936X-RAY DIFFRACTION100
1.6182-1.63720.21281720.18722988X-RAY DIFFRACTION100
1.6372-1.65720.19931820.18392951X-RAY DIFFRACTION100
1.6572-1.67820.21441550.18112948X-RAY DIFFRACTION100
1.6782-1.70030.22531700.18032945X-RAY DIFFRACTION100
1.7003-1.72360.19841560.17332979X-RAY DIFFRACTION100
1.7236-1.74820.17691670.16372952X-RAY DIFFRACTION100
1.7482-1.77430.22041550.1673008X-RAY DIFFRACTION100
1.7743-1.8020.20391360.16982996X-RAY DIFFRACTION100
1.802-1.83160.19221460.16652958X-RAY DIFFRACTION100
1.8316-1.86310.17661710.16022969X-RAY DIFFRACTION100
1.8631-1.8970.19451860.16272935X-RAY DIFFRACTION100
1.897-1.93350.19591630.15552969X-RAY DIFFRACTION100
1.9335-1.9730.18961640.16072977X-RAY DIFFRACTION100
1.973-2.01590.18651600.16112979X-RAY DIFFRACTION100
2.0159-2.06280.18531620.15892948X-RAY DIFFRACTION100
2.0628-2.11440.16971590.1582986X-RAY DIFFRACTION100
2.1144-2.17150.16391690.1542978X-RAY DIFFRACTION100
2.1715-2.23540.17641680.1582987X-RAY DIFFRACTION100
2.2354-2.30760.18321740.15622982X-RAY DIFFRACTION100
2.3076-2.39010.19291730.16182956X-RAY DIFFRACTION100
2.3901-2.48580.1751700.16652982X-RAY DIFFRACTION100
2.4858-2.59890.19471590.15953010X-RAY DIFFRACTION100
2.5989-2.73590.19411320.1663026X-RAY DIFFRACTION100
2.7359-2.90740.1741470.16153028X-RAY DIFFRACTION100
2.9074-3.13180.1871710.15533007X-RAY DIFFRACTION100
3.1318-3.4470.15061390.15223046X-RAY DIFFRACTION100
3.447-3.94580.141630.14323062X-RAY DIFFRACTION100
3.9458-4.97120.13851710.13753060X-RAY DIFFRACTION100
4.9712-76.60.16351520.17873207X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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