[日本語] English
万見
- PDB-9gpb: THE ALLOSTERIC TRANSITION OF GLYCOGEN PHOSPHORYLASE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gpb
タイトルTHE ALLOSTERIC TRANSITION OF GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
要素Glycogen phosphorylase, muscle form
キーワードGLYCOGEN PHOSPHORYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


maltodextrin phosphorylase activity / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Barford, D. / Johnson, L.N.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: The allosteric transition of glycogen phosphorylase.
著者: Barford, D. / Johnson, L.N.
#1: ジャーナル: Glycogen Phosphorylase B: Description of the Protein Structure
タイトル: Glycogen Phosphorylase B: Description of the Protein Structure 1 1991
著者: Acharya, K.R. / Stuart, D.I. / Varvill, K.M. / Johnson, L.N.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Structural Mechanism for Glycogen Phosphorylase Control by Phosphorylation and AMP
著者: Barford, D. / Hu, S.-H. / Johnson, L.N.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Refined Crystal Structure of the Phosphorylase-Heptulose 2-Phosphate-Oligosaccharide-AMP Complex
著者: Johnson, L.N. / Acharya, K.R. / Jordan, M.D. / Mclaughlin, P.J.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Comparison of the Binding of Glucose and Glucose-1-Phosphate Derivatives to T-State Glycogen Phosphorylase B
著者: Martin, J.L. / Johnson, L.N. / Withers, S.G.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 1988
タイトル: Structural Changes in Glycogen Phosphorylase Induced by Phosphorylation
著者: Sprang, S.R. / Acharya, K.R. / Goldsmith, E.J. / Stuart, D.I. / Varvill, K. / Fletterick, R.J. / Madsen, N.B. / Johnson, L.N.
履歴
登録1990年12月17日処理サイト: BNL
改定 1.01992年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02024年12月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
B: Glycogen phosphorylase, muscle form
C: Glycogen phosphorylase, muscle form
D: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)391,23016
ポリマ－390,0774
非ポリマー1,15312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18710 Å2
ΔGint-219 kcal/mol
Surface area116960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.000, 190.000, 88.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUE 380 IS LEU IN THE SEQUENCE (K.NAKANO,P.K.HWANG, R.J.FLETTERICK, FEBS LETT., V. 204, P. 283, 1986) BUT IT HAS BEEN PRESENTED AS ILE IN THIS ENTRY. THIS ASSIGNMENT WAS MADE IN THE ORIGINAL ...1: RESIDUE 380 IS LEU IN THE SEQUENCE (K.NAKANO,P.K.HWANG, R.J.FLETTERICK, FEBS LETT., V. 204, P. 283, 1986) BUT IT HAS BEEN PRESENTED AS ILE IN THIS ENTRY. THIS ASSIGNMENT WAS MADE IN THE ORIGINAL STRUCTURE DETERMINATION AT 1.9 ANGSTROMS (PRESENTED IN PROTEIN DATA BANK ENTRY 1GPB) AND CARRIED THROUGH TO THE OTHER ENTRIES. ILE IS MORE CONSISTENT WITH THE ELECTRON DENSITY. HOWEVER, THE RESOLUTION AT 1.9 ANGSTROMS DOES NOT ALLOW A DEFINITIVE ASSIGNMENT.

-
要素

#1: タンパク質
Glycogen phosphorylase, muscle form / Myophosphorylase


分子量: 97519.320 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: PYGM / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE 380 IS LEU IN THE SEQUENCE (K.NAKANO,P.K.HWANG, R.J.FLETTERICK, FEBS LETT., V. 204, P. 283, ...RESIDUE 380 IS LEU IN THE SEQUENCE (K.NAKANO,P.K.HWANG, R.J.FLETTERICK, FEBS LETT., V. 204, P. 283, 1986) BUT IT HAS BEEN PRESENTED AS ILE IN THIS ENTRY. THIS ASSIGNMENT WAS MADE IN THE ORIGINAL STRUCTURE DETERMINATION AT 1.9 ANGSTROMS (PRESENTED IN PROTEIN DATA BANK ENTRY 1GPB) AND CARRIED THROUGH TO THE OTHER ENTRIES. ILE IS MORE CONSISTENT WITH THE ELECTRON DENSITY. HOWEVER, THE RESOLUTION AT 1.9 ANGSTROMS DOES NOT ALLOW A DEFINITIVE ASSIGNMENT.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.1 %
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / pH: 7 / 手法: microdialysis / 詳細: took 18 from original paper
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17 mg/mlprotein1buttom
20.01 MAMP1buttom
30.05 Mmagnesium acetate1buttom
40.25 %satammonium sulfate1buttom
50.32 %satammonium sulfate1reservoir
60.01 MAMP1reservoir
70.05 Mmagnesium acetate1reservoir

-
データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / Num. obs: 59294 / % possible obs: 81 % / Observed criterion σ(I): 3 / Num. measured all: 86341 / Rmerge(I) obs: 0.12

-
解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.177 / 最高解像度: 2.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26753 0 120 0 26873
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 57293 / Rfactor Rwork: 0.177
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 4

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る