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- PDB-9go6: Salmonella hook-filament junction complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9go6
タイトルSalmonella hook-filament junction complex
要素
  • Flagellar hook protein FlgE
  • Flagellar hook-associated protein
  • Flagellar hook-associated protein 1
  • Flagellin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Bacterial flagellum / Hook-filament junction / FlgK / FlgL / Salmonella enterica
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum hook / bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / structural molecule activity / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Flagellar hook-associated protein 1, D2-like domain / Flagellar hook-associated protein 1 / : / Flagellar hook-associated protein FlgK helical domain / Flagellar hook-associated protein 3 / Flagellin D3 / : / Flagellin D3 domain / Flagellin, barrel domain ...: / Flagellar hook-associated protein 1, D2-like domain / Flagellar hook-associated protein 1 / : / Flagellar hook-associated protein FlgK helical domain / Flagellar hook-associated protein 3 / Flagellin D3 / : / Flagellin D3 domain / Flagellin, barrel domain / Flagellar hook protein FlgE superfamily / Flagellar hook protein FlgE / Flagellar basal body protein FlaE D2 domain / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G-like / : / Flagellar hook protein FlgE/F/G D1 domain / Flagellar basal body rod protein, conserved site / Flagella basal body rod proteins signature. / Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Flagellar basal body rod protein, N-terminal / Flagellar basal-body/hook protein, C-terminal domain / Flagella basal body rod protein / Flagellar basal body rod FlgEFG protein C-terminal / Flagellin, C-terminal domain / Bacterial flagellin C-terminal helical region / Flagellin / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar hook-associated protein / Flagellar hook protein FlgE / Flagellar hook-associated protein 1 / Flagellin
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Qin, K. / Einenkel, R. / Erhardt, E. / Bergeron, J.R.
資金援助 英国, フランス, 2件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R009759/2 英国
Human Frontier Science Program (HFSP)RGY0080/2021 フランス
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2025
タイトル: The structure of the complete extracellular bacterial flagellum reveals the mechanism of flagellin incorporation.
著者: Rosa Einenkel / Kailin Qin / Julia Schmidt / Natalie S Al-Otaibi / Daniel Mann / Tina Drobnič / Eli J Cohen / Nayim Gonzalez-Rodriguez / Jane Harrowell / Elena Shmakova / Morgan Beeby / Marc ...著者: Rosa Einenkel / Kailin Qin / Julia Schmidt / Natalie S Al-Otaibi / Daniel Mann / Tina Drobnič / Eli J Cohen / Nayim Gonzalez-Rodriguez / Jane Harrowell / Elena Shmakova / Morgan Beeby / Marc Erhardt / Julien R C Bergeron /
要旨: The bacterial flagellum is essential for motility, adhesion and colonization in pathogens such as Salmonella enterica and Campylobacter jejuni. Its extracellular structure comprises the hook, hook- ...The bacterial flagellum is essential for motility, adhesion and colonization in pathogens such as Salmonella enterica and Campylobacter jejuni. Its extracellular structure comprises the hook, hook-filament junction, filament and filament cap. Native structures of the hook-filament junction and the cap are lacking, and molecular mechanisms of cap-mediated filament assembly are largely uncharacterized. Here we use cryo-electron microscopy to resolve structures of the complete Salmonella extracellular flagellum including the pentameric FliD cap complex (3.7 Å) and the FlgKL hook-filament junction (2.9 Å), as well as the Campylobacter extracellular flagellum before filament assembly (6.5 Å). This, coupled with structure-guided mutagenesis and functional assays, reveals intermediates of filament assembly, showing that FliD cap protein terminal domain movement and clockwise rotation enable flagellin incorporation and stabilization of the filament. We show that the hook-filament junction acts as a buffer, preventing transfer of mechanical stress to the filament, and reveal the structural basis for the initiation of filament assembly. Collectively, this study provides comprehensive insights into flagellum assembly and how flagellin incorporation is coupled with its secretion.
履歴
登録2024年9月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Flagellar hook protein FlgE
2: Flagellar hook protein FlgE
3: Flagellar hook protein FlgE
4: Flagellar hook protein FlgE
5: Flagellar hook protein FlgE
6: Flagellar hook protein FlgE
7: Flagellar hook protein FlgE
8: Flagellar hook protein FlgE
9: Flagellar hook protein FlgE
A: Flagellar hook-associated protein 1
B: Flagellar hook-associated protein 1
C: Flagellar hook-associated protein 1
D: Flagellar hook-associated protein 1
E: Flagellar hook-associated protein 1
F: Flagellar hook-associated protein 1
G: Flagellar hook-associated protein 1
H: Flagellar hook-associated protein 1
I: Flagellar hook-associated protein 1
J: Flagellar hook-associated protein 1
K: Flagellar hook-associated protein 1
L: Flagellar hook-associated protein
M: Flagellar hook-associated protein
N: Flagellar hook-associated protein
O: Flagellar hook-associated protein
P: Flagellar hook-associated protein
Q: Flagellar hook-associated protein
R: Flagellar hook-associated protein
S: Flagellar hook-associated protein
T: Flagellar hook-associated protein
U: Flagellar hook-associated protein
V: Flagellar hook-associated protein
a: Flagellin
b: Flagellin
c: Flagellin
d: Flagellin
e: Flagellin
f: Flagellin
g: Flagellin
h: Flagellin
i: Flagellin
j: Flagellin
k: Flagellin
l: Flagellin
m: Flagellin
n: Flagellin
o: Flagellin
w: Flagellar hook protein FlgE
x: Flagellar hook protein FlgE
y: Flagellar hook protein FlgE
z: Flagellar hook protein FlgE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,350,75950
ポリマ－2,350,75950
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Flagellar hook protein FlgE


分子量: 42233.152 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salmonella enterica (サルモネラ菌) / 参照: UniProt: A0A663DET8
#2: タンパク質
Flagellar hook-associated protein 1 / HAP1


分子量: 59153.781 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salmonella enterica (サルモネラ菌) / 参照: UniProt: P0A1J6
#3: タンパク質
Flagellar hook-associated protein / Flagellar hook-filament junction protein FlgL


分子量: 34201.965 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salmonella enterica (サルモネラ菌) / 参照: UniProt: A0A0W3L1H3
#4: タンパク質
Flagellin


分子量: 51654.344 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salmonella enterica (サルモネラ菌) / 参照: UniProt: Q6V2T3
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Shorten flagella of Salmonella enterica / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 1.13 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 88 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 43 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 65561 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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