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- PDB-9glq: Crystal structure of p73 tetramerisation domain in complex with d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9glq
タイトルCrystal structure of p73 tetramerisation domain in complex with darpins 1800
要素
  • Darpins 1800
  • Tumor protein p73
キーワードDNA BINDING PROTEIN / TP73 / tetramerisation domain / darpins / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lung ciliated cell differentiation / cerebrospinal fluid secretion / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / digestive tract morphogenesis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release ...positive regulation of lung ciliated cell differentiation / cerebrospinal fluid secretion / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / digestive tract morphogenesis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of cell size / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / negative regulation of neuron differentiation / neuron development / mismatch repair / MDM2/MDM4 family protein binding / regulation of mitotic cell cycle / release of cytochrome c from mitochondria / hippocampus development / transcription corepressor binding / post-embryonic development / protein tetramerization / kidney development / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / p53 binding / cell junction / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of neuron apoptotic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / positive regulation of MAPK cascade / ciliary basal body / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p73, SAM domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) ...Tumour protein p73, SAM domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tumor protein p73
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Strubel, A. / Doetsch, V. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Cell Death Dis / : 2024
タイトル: DARPins as a novel tool to detect and degrade p73.
著者: Munick, P. / Zielinski, J. / Strubel, A. / Gutfreund, N. / Dreier, B. / Schaefer, J.V. / Schafer, B. / Gebel, J. / Osterburg, C. / Chaikuad, A. / Knapp, S. / Pluckthun, A. / Dotsch, V.
履歴
登録2024年8月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor protein p73
B: Tumor protein p73
C: Darpins 1800
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4955
ポリマ-25,3443
非ポリマー1512
88349
1
A: Tumor protein p73
B: Tumor protein p73
C: Darpins 1800
ヘテロ分子

A: Tumor protein p73
B: Tumor protein p73
C: Darpins 1800
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,98910
ポリマ-50,6876
非ポリマー3024
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
Buried area13350 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area19980 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)62.763, 94.816, 96.433
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Tumor protein p73 / p53-like transcription factor / p53-related protein


分子量: 6034.894 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP73, P73 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15350
#2: タンパク質 Darpins 1800


分子量: 13273.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Co
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.54 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 30% PEG2000MME, 0.15M potassium bromide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→48.22 Å / Num. obs: 17152 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.06 / Χ2: 1.01 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.913 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1653 / CC1/2: 0.938 / Rpim(I) all: 0.375 / Rrim(I) all: 1.056 / Χ2: 1.08

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→47.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 12.458 / SU ML: 0.155 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.187 / ESU R Free: 0.173 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24782 799 4.7 %RANDOM
Rwork0.20224 ---
obs0.2043 16349 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 65.216 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.67 Å2-0 Å2-0 Å2
2--3.93 Å20 Å2
3----3.27 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.1→47.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1696 0 7 49 1752
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0131728
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171621
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1891.6312333
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2431.5783769
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6225213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.25224.89192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.08515311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.501157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021924
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02313
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8954.247861
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8934.245860
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9936.3441071
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.9926.3471072
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8034.686867
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8014.691868
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.0996.8861263
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.5750.8351928
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.5650.6661919
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 67 -
Rwork0.288 1183 -
obs--99.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8057-0.0795-0.41420.76460.08941.4532-0.185-0.07070.16430.01110.1014-0.07570.16570.19250.08360.27760.0377-0.00210.19840.0010.06476.367427.407644.1971
23.56370.351-0.41760.38170.54914.1496-0.35980.1326-0.036-0.09040.2046-0.01870.53530.36150.15520.30580.03640.03370.1652-0.00530.0126.932923.921146.3179
31.3662-0.5056-1.92550.78321.22846.7538-0.2769-0.1319-0.04110.12720.1444-0.04980.6890.33460.13250.28620.11570.07830.12540.03690.058821.898511.880927.636
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A352 - 397
2X-RAY DIFFRACTION2B353 - 396
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 126

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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