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- PDB-9gi8: Solution structure of homodimeric TMEM106B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gi8
タイトルSolution structure of homodimeric TMEM106B
要素Transmembrane protein 106B
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Zinc-binding / lysosomal / N-terminal cytoplasmic domain
機能・相同性
機能・相同性情報


lysosomal protein catabolic process / lysosomal lumen acidification / regulation of lysosome organization / lysosome localization / positive regulation of dendrite development / lysosomal transport / lysosome organization / dendrite morphogenesis / neuron cellular homeostasis / late endosome membrane ...lysosomal protein catabolic process / lysosomal lumen acidification / regulation of lysosome organization / lysosome localization / positive regulation of dendrite development / lysosomal transport / lysosome organization / dendrite morphogenesis / neuron cellular homeostasis / late endosome membrane / ATPase binding / lysosome / endosome / lysosomal membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transmembrane protein 106 / : / : / TM106 protein C-terminal domain / Transmembrane protein 106 N-terminal region
類似検索 - ドメイン・相同性
Transmembrane protein 106B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Schweimer, K. / Perez-Borrajero, C. / Hennig, J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号
German Research Foundation (DFG)HE7291 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Zinc-mediated regulation of TMEM106B function in the endolysosomal pathway revealed through systematic identification of TRIM2/3 ubiquitination substrates
著者: Perez-Borrajero, C. / Hennig, J.
履歴
登録2024年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transmembrane protein 106B
B: Transmembrane protein 106B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7593
ポリマ-8,6942
非ポリマー651
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Transmembrane protein 106B


分子量: 4346.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: TMEM106B(54-92) is a synthetic peptide comprising residues 54-92 of TMEM106B
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NUM4
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D DQF-COSY
121isotropic22D 1H-1H TOCSY
131isotropic32D 1H-1H NOESY
141isotropic32D 1H-13C HSQC
152isotropic22D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.6 mM NA TMEM106B(54-92), 3 mM NA ZINC ION, 20 mM NA sodium phosphate, 100 mM NA sodium chloride, 0.5 mM NA TCEP, 90% H2O/10% D2Osample_190% H2O/10% D2O
solution21.8 mM NA TMEM106B(54-92), 5 mM NA ZINC ION, 20 mM NA sodium phosphate, 100 mM NA sodium chloride, 0.5 mM NA TCEP, 90% H2O/10% D2Osample_290% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMTMEM106B(54-92)NA1
3 mMZINC IONNA1
20 mMsodium phosphateNA1
100 mMsodium chlorideNA1
0.5 mMTCEPNA1
1.8 mMTMEM106B(54-92)NA2
5 mMZINC IONNA2
20 mMsodium phosphateNA2
100 mMsodium chlorideNA2
0.5 mMTCEPNA2
試料状態イオン強度: 120 mM / Label: conditions_1 / pH: 6.5 / : 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD6001equipped with CryoProbe
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD7002
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD10003equipped with CryoProbe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.98.15Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
NMRViewJOneMoon Scientificchemical shift assignment
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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