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- PDB-9ghk: Crystal structure of Fyn SH3 domain/tau 214-220 peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ghk
タイトルCrystal structure of Fyn SH3 domain/tau 214-220 peptide complex
要素
  • Isoform 2 of Tyrosine-protein kinase Fyn
  • Tau peptide ARG-THR-PRO-SER-LEU-PRO-THR-PRO-PRO-THR
キーワードSIGNALING PROTEIN / Fyn SH3 domain / proline-rich region of Tau / heterotrimeric Fyn SH3-tau peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of calcium ion import across plasma membrane ...negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of calcium ion import across plasma membrane / reelin-mediated signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / CRMPs in Sema3A signaling / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / activated T cell proliferation / positive regulation of protein localization to membrane / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / CD4 receptor binding / Nef and signal transduction / feeding behavior / cellular response to L-glutamate / Co-stimulation by CD28 / negative regulation of dendritic spine maintenance / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / natural killer cell activation / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / dendritic spine maintenance / growth factor receptor binding / tau-protein kinase activity / cellular response to peptide hormone stimulus / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / peptide hormone receptor binding / dendrite morphogenesis / CD8 receptor binding / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / forebrain development / PECAM1 interactions / response to amyloid-beta / cellular response to glycine / FCGR activation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / glial cell projection / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / alpha-tubulin binding / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / postsynaptic density, intracellular component / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / T cell receptor binding / phospholipase binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / GPVI-mediated activation cascade / ephrin receptor binding / T cell costimulation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / negative regulation of protein ubiquitination / EPHB-mediated forward signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / negative regulation of angiogenesis / Cell surface interactions at the vascular wall / learning / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of signaling by CBL / actin filament / non-specific protein-tyrosine kinase / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / protein catabolic process / G protein-coupled receptor binding / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of neuron projection development / negative regulation of protein catabolic process / modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of protein localization to nucleus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / tau protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Fyn/Yrk, SH3 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...: / Fyn/Yrk, SH3 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Becker, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of Fyn SH3 domain/tau 214-220 peptide complex
著者: Becker, S.
履歴
登録2024年8月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2 of Tyrosine-protein kinase Fyn
B: Isoform 2 of Tyrosine-protein kinase Fyn
Q: Tau peptide ARG-THR-PRO-SER-LEU-PRO-THR-PRO-PRO-THR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2854
ポリマ－15,2623
非ポリマー231
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2000 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area6710 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)35.631, 54.163, 66.868
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of Tyrosine-protein kinase Fyn / Proto-oncogene Syn / Proto-oncogene c-Fyn / Src-like kinase / SLK / p59-Fyn


分子量: 7097.621 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FYN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P06241, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Tau peptide ARG-THR-PRO-SER-LEU-PRO-THR-PRO-PRO-THR


分子量: 1067.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M NaCl, 0.4 M NaH2PO4, 1.5 M K2HPO4, 0.1 M imidazole pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→42.09 Å / Num. obs: 25040 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.9 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル解像度: 1.42→1.47 Å / Num. unique obs: 2408 / CC1/2: 0.837

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
pointlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.42→42.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 3.274 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.076 / ESU R Free: 0.07 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21847 1248 5 %RANDOM
Rwork0.17762 ---
obs0.17968 23741 99.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.866 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.89 Å20 Å20 Å2
2--2.63 Å2-0 Å2
3----4.52 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.42→42.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1000 0 1 97 1098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0131109
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.015959
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9291.6561524
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5421.5822227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3415139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.90422.74262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.40915164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.687156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2140
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.021310
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02266
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9841.629541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9791.627540
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1322.456685
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.1342.456686
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4561.926568
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.4561.925568
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.1112.805839
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.1519.2491172
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.05818.8351157
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr15.42232068
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1724 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.14 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.421→1.458 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.878 88 -
Rwork0.811 1678 -
obs--96.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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