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- PDB-9gg6: P301T type II tau filaments from human brain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gg6
タイトルP301T type II tau filaments from human brain
要素Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
キーワードPROTEIN FIBRIL / P301T tau / Frontotemporal dementia and parkinsonism linked to chromosome 17 / Electron cryo-microscopy
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / main axon / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / main axon / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / regulation of chromosome organization / rRNA metabolic process / axonal transport of mitochondrion / regulation of mitochondrial fission / axon development / regulation of long-term synaptic depression / central nervous system neuron development / intracellular distribution of mitochondria / regulation of microtubule polymerization / microtubule polymerization / lipoprotein particle binding / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of mitochondrial membrane potential / dynactin binding / apolipoprotein binding / axolemma / protein polymerization / glial cell projection / negative regulation of mitochondrial fission / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / positive regulation of axon extension / neurofibrillary tangle assembly / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of cellular response to heat / supramolecular fiber organization / synapse assembly / positive regulation of protein localization / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / regulation of calcium-mediated signaling / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / axon cytoplasm / stress granule assembly / phosphatidylinositol binding / regulation of microtubule cytoskeleton organization / nuclear periphery / protein phosphatase 2A binding / positive regulation of superoxide anion generation / cellular response to reactive oxygen species / astrocyte activation / Hsp90 protein binding / microglial cell activation / response to lead ion / cellular response to nerve growth factor stimulus / synapse organization / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / regulation of synaptic plasticity / SH3 domain binding / memory / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron projection development / cell-cell signaling / single-stranded DNA binding / protein-folding chaperone binding / actin binding / cellular response to heat / microtubule cytoskeleton / cell body / growth cone / double-stranded DNA binding / protein-macromolecule adaptor activity / microtubule binding / dendritic spine / sequence-specific DNA binding / amyloid fibril formation / microtubule / learning or memory / neuron projection / regulation of autophagy / membrane raft / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / dendrite / DNA damage response / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular region / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / :
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Schweighauser, M. / Shi, Y. / Murzin, A.G. / Garringer, H.J. / Vidal, R. / Murrell, J.R. / Erro, M.E. / Seelaar, H. / Ferrer, I. / van Swieten, J.C. ...Schweighauser, M. / Shi, Y. / Murzin, A.G. / Garringer, H.J. / Vidal, R. / Murrell, J.R. / Erro, M.E. / Seelaar, H. / Ferrer, I. / van Swieten, J.C. / Ghetti, B. / Scheres, S.H.W. / Goedert, M.
資金援助 英国, 中国, 米国, 6件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_A025_1013 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_1051284291 英国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82371415 中国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)P30-AG010133 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)R01-AG080001 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)RF1-AG071177 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Novel tau filament folds in individuals with mutations P301L and P301T.
著者: Manuel Schweighauser / Yang Shi / Alexey G Murzin / Holly J Garringer / Ruben Vidal / Jill R Murrell / M Elena Erro / Harro Seelaar / Isidro Ferrer / John C van Swieten / Bernardino Ghetti / ...著者: Manuel Schweighauser / Yang Shi / Alexey G Murzin / Holly J Garringer / Ruben Vidal / Jill R Murrell / M Elena Erro / Harro Seelaar / Isidro Ferrer / John C van Swieten / Bernardino Ghetti / Sjors H W Scheres / Michel Goedert /
要旨: Mutations in , the microtubule-associated protein tau gene, give rise to cases of frontotemporal dementia and parkinsonism linked to chromosome 17 (FTDP-17) with abundant filamentous tau inclusions ...Mutations in , the microtubule-associated protein tau gene, give rise to cases of frontotemporal dementia and parkinsonism linked to chromosome 17 (FTDP-17) with abundant filamentous tau inclusions in brain cells. Individuals with pathological variants exhibit behavioural changes, cognitive impairment and signs of parkinsonism. Missense mutations of residue P301, which are the most common mutations associated with FTDP-17, give rise to the assembly of mutant four-repeat tau into filamentous inclusions, in the absence of extracellular deposits. Here we report the cryo-EM structures of tau filaments from five individuals belonging to three unrelated families with mutation P301L and from one individual belonging to a family with mutation P301T. A novel three-lobed tau fold resembling the two-layered tau fold of Pick's disease was present in all cases with the P301L tau mutation. Two different tau folds were found in the case with mutation P301T, the less abundant of which was a variant of the three-lobed fold. The major P301T tau fold was V-shaped, with partial similarity to the four-layered tau folds of corticobasal degeneration and argyrophilic grain disease. These findings suggest that FTDP-17 with mutations in P301 should be considered distinct inherited tauopathies and that model systems with these mutations should be used with caution in the study of sporadic tauopathies.
履歴
登録2024年8月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
B: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
C: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6203
ポリマ－30,6203
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau / Neurofibrillary tangle protein / Paired helical filament-tau / PHF-tau


分子量: 10206.698 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: Brain / 組織: Frontal Cortex / 参照: UniProt: P10636

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: P301T Type II Tau Protein Filament / タイプ: TISSUE / 詳細: P301T tau filaments extracted from human brain. / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Brain / 組織: Frontal Cortex
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 42 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
13RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -0.77 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.79 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3795 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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