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- PDB-9gg2: Structure of IPNV L5 capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gg2
タイトルStructure of IPNV L5 capsid
要素Structural polyprotein
キーワードVIRUS / Salmoid / Capsid / Birnavirus / Infectious pancreatic necrosis virus / IPNV
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / viral capsid / host cell cytoplasm / structural molecule activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Birnavirus VP3, domain 2 / Birnavirus VP3, domain 1 / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protease domain / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protein / Birnavirus VP4 protease domain profile. / Viral coat protein subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Infectious pancreatic necrosis virus (伝染性膵臓壊死症ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Munke, A. / Gamil, A. / Mikalsen, A. / Wang, H. / Evensen, O. / Okamoto, K.
資金援助 スウェーデン, ノルウェー, 6件
組織認可番号国
Swedish Research Council2018-03387 スウェーデン
Swedish Research Council2023-01857 スウェーデン
Swedish Research Council2022-00236 スウェーデン
Swedish Research Council2018-00421 スウェーデン
Swedish Research Council2022-02347 スウェーデン
Norwegian Research Council324266 ノルウェー
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2025
タイトル: Structure of the T=13 capsid of infectious pancreatic necrosis virus (IPNV)-a salmonid birnavirus.
著者: Anna Munke / Amr Ahmed Abdelrahim Gamil / Aase B Mikalsen / Han Wang / Øystein Evensen / Kenta Okamoto /
要旨: Birnaviruses infect a broad range of vertebrate hosts, including fish and birds, and cause substantial economic losses in the fishery and livestock industries. The infectious pancreatic necrosis ...Birnaviruses infect a broad range of vertebrate hosts, including fish and birds, and cause substantial economic losses in the fishery and livestock industries. The infectious pancreatic necrosis virus (IPNV), an aquabirnavirus, specifically infects salmonids. While structures on T=1 subviral particles of the birnaviruses, including IPNV, have been studied, structural insights into the infectious T=13 particles have been limited to the infectious bursal disease virus (IBDV), an avibirnavirus. Determining the capsid structure of the T=13 particle of IPNV is crucial for advancing knowledge of its antigenicity, capsid assembly, and possible functional structures. Here, the capsid structure of the IPNV L5 strain has been determined at a resolution of 2.75 Å. The overall structure resembles the T=13 IBDV structure, with notable differences in the surface loops on the P domain of the VP2 capsid protein essential for antigenicity and virulence. Additionally, previously undescribed structural features have been identified, including the C-terminal regions of the VP2 subunits within the pentagonal assembly unit at each 5-fold axis, which interlock with adjacent VP2 subunits. This interlocking, together with class-averaged projections of triangular and pentagonal units, suggests that the pentagonal unit formation could be important for a correct T=13 particle assembly, preventing the formation of T=1 subviral particles. Furthermore, positively charged residues in obstructed capsid pores at each 5-fold axis are speculated to facilitate intraparticle genome synthesis of IPNV.IMPORTANCEAquabirnaviruses cause deadly infectious diseases in salmonid fish, posing significant challenges for both wild and farmed fish populations. The most prevalent aquabirnavirus worldwide is the infectious pancreatic necrosis virus, whose multifunctional capsid is critical to its infection, replication, and maturation. Previously, research has focused on the structure of the virus' non-infectious subviral capsid. In this study, however, the first structure of the large, infectious, and functional form of the capsid has been determined. This new capsid structure reveals functional motifs that were previously unclear in the non-infectious capsid. These motifs are believed to be essential for the virus' replication and particle assembly, making them promising targets for developing strategies to control virus proliferation.
履歴
登録2024年8月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural polyprotein
B: Structural polyprotein
C: Structural polyprotein
D: Structural polyprotein
E: Structural polyprotein
F: Structural polyprotein
G: Structural polyprotein
H: Structural polyprotein
I: Structural polyprotein
J: Structural polyprotein
K: Structural polyprotein
L: Structural polyprotein
M: Structural polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)724,42213
ポリマ－724,42213
非ポリマー00
水00
1
A: Structural polyprotein
B: Structural polyprotein
C: Structural polyprotein
D: Structural polyprotein
E: Structural polyprotein
F: Structural polyprotein
G: Structural polyprotein
H: Structural polyprotein
I: Structural polyprotein
J: Structural polyprotein
K: Structural polyprotein
L: Structural polyprotein
M: Structural polyprotein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,465,326780
ポリマ－43,465,326780
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質
Structural polyprotein / PP


分子量: 55724.777 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Infectious pancreatic necrosis virus (伝染性膵臓壊死症ウイルス)
株: L5
参照: UniProt: A0A346FTX9, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Infectious pancreatic necrosis virus / タイプ: VIRUS / 詳細: Purified from infected cell culture fluid / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Infectious pancreatic necrosis virus (伝染性膵臓壊死症ウイルス)
株: L5
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
ウイルス殻三角数 (T数): 13
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS (-)
試料濃度: 1.08 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: HELIUM
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 26.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 27945

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.3.1粒子像選択
4cryoSPARC4.3.1CTF補正
7Coot1.0.06モデルフィッティング
9cryoSPARC4.3.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.3.1最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.3.1分類
12cryoSPARC4.3.1３次元再構成
13PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 35498 / 詳細: including 12,898 dsRNA-genome filled particles
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 35498 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築詳細: Predicted from sequence / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00643324
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.74259025
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.71226358
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0496895
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0057676

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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