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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9gft | |||||||||
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タイトル | Structure of the HrpA-bound E. coli disome, Class I | |||||||||
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![]() | RIBOSOME / RNA helicase | |||||||||
機能・相同性 | ![]() RNA modification / 3'-5' RNA helicase activity / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation ...RNA modification / 3'-5' RNA helicase activity / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / positive regulation of ribosome biogenesis / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / positive regulation of RNA splicing / ribosome assembly / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / DNA endonuclease activity / transcription antitermination / helicase activity / translational initiation / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / regulation of translation / ribosome biogenesis / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / RNA helicase activity / negative regulation of translation / rRNA binding / RNA helicase / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
![]() | Esser, H.F. / Berninghausen, O. / Becker, T. / Beckmann, R. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The RNA helicase HrpA rescues collided ribosomes in E. coli. 著者: Annabelle Campbell / Hanna F Esser / A Maxwell Burroughs / Otto Berninghausen / L Aravind / Thomas Becker / Rachel Green / Roland Beckmann / Allen R Buskirk / ![]() ![]() 要旨: Although many antibiotics inhibit bacterial ribosomes, the loss of known factors that rescue stalled ribosomes does not lead to robust antibiotic sensitivity in E. coli, suggesting the existence of ...Although many antibiotics inhibit bacterial ribosomes, the loss of known factors that rescue stalled ribosomes does not lead to robust antibiotic sensitivity in E. coli, suggesting the existence of additional mechanisms. Here, we show that the RNA helicase HrpA rescues stalled ribosomes in E. coli. Acting selectively on ribosomes that have collided, HrpA uses ATP hydrolysis to split stalled ribosomes into subunits. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures reveal how HrpA simultaneously binds to two collided ribosomes, explaining its selectivity, and how its helicase module engages downstream mRNA such that, by exerting a pulling force on the mRNA, it would destabilize the stalled ribosome. These studies show that ribosome splitting is a conserved mechanism that allows proteobacteria to tolerate ribosome-targeting antibiotics. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 6.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 51318MC ![]() 9ggrC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 8種, 11分子 0AAAA3AUAVNAWOMw
#1: RNA鎖 | 分子量: 499690.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #11: RNA鎖 | | 分子量: 24485.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #13: RNA鎖 | | 分子量: 24728.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #24: RNA鎖 | | 分子量: 24524.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #25: RNA鎖 | 分子量: 941306.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #26: RNA鎖 | 分子量: 38790.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #59: RNA鎖 | | 分子量: 24060.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #62: RNA鎖 | | 分子量: 223056.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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-Small ribosomal subunit protein ... , 20種, 40分子 1AB2AC3AD4AE5AF6AG7AH8AI9AJA1vALFAMGANHAOIAPJ...
#2: タンパク質 | 分子量: 26781.670 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 26031.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 23514.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 17629.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 15727.512 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #7: タンパク質 | 分子量: 20055.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 14146.557 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #9: タンパク質 | 分子量: 14886.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #10: タンパク質 | 分子量: 11755.597 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #12: タンパク質 | 分子量: 8524.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #15: タンパク質 | 分子量: 13128.467 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #16: タンパク質 | 分子量: 11606.560 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #17: タンパク質 | 分子量: 10290.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #18: タンパク質 | 分子量: 9207.572 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #19: タンパク質 | 分子量: 9724.491 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #20: タンパク質 | 分子量: 9005.472 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #21: タンパク質 | 分子量: 10455.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #22: タンパク質 | 分子量: 9708.464 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #57: タンパク質 | 分子量: 13870.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #58: タンパク質 | 分子量: 13768.157 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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+Large ribosomal subunit protein ... , 30種, 57分子 AKCATLAXPAZRAaSAbTAcUAeWAfXAgYAiaAjbAkcAldAme...
-50S ribosomal protein ... , 3種, 6分子 AYQAdVAhZ
#28: タンパク質 | 分子量: 22277.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #33: タンパク質 | 分子量: 14894.362 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #37: タンパク質 | 分子量: 15312.269 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-タンパク質 , 2種, 2分子 Bs
#56: タンパク質 | 分子量: 152253.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#61: タンパク質 | 分子量: 20531.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: GHY86_19540 / 発現宿主: ![]() ![]() |
-詳細
Has protein modification | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17182 / 対称性のタイプ: POINT |