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- PDB-9gev: CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gev
タイトルCryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-6
要素
  • (INO80 complex subunit ...) x 2
  • (Nucleosomal DNA Strand ...) x 2
  • Actin-related protein 5
  • Chromatin-remodeling ATPase INO80
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 2-E
  • Histone H3.1
  • Histone H4
  • RuvB-like 1
  • RuvB-like 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Homo sapiens / ATP-dependent chromatin remodeller
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex ...positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / ATP-dependent chromatin remodeler activity / UV-damage excision repair / box C/D snoRNP assembly / protein folding chaperone complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of chromosome organization / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of DNA replication / mitotic sister chromatid segregation / MLL1 complex / regulation of embryonic development / Telomere Extension By Telomerase / alpha-tubulin binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of megakaryocyte differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / spindle assembly / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / cellular response to ionizing radiation / telomere maintenance / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / DNA helicase activity / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / positive regulation of DNA repair / TBP-class protein binding / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / double-strand break repair via homologous recombination / DNA Damage Recognition in GG-NER / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / cellular response to estradiol stimulus / chromatin DNA binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / ADP binding / Metalloprotease DUBs / beta-catenin binding / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Pre-NOTCH Transcription and Translation / spindle / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / nuclear matrix / fibrillar center / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events
類似検索 - 分子機能
HIT zinc finger / DBINO domain / DNA helicase Ino80 / DNA-binding domain / DBINO domain profile. / INO80 complex, subunit Ies6 / INO80 complex subunit B-like conserved region / INO80 complex, subunit Ies2 / PAPA-1-like conserved region / PAPA-1 ...HIT zinc finger / DBINO domain / DNA helicase Ino80 / DNA-binding domain / DBINO domain profile. / INO80 complex, subunit Ies6 / INO80 complex subunit B-like conserved region / INO80 complex, subunit Ies2 / PAPA-1-like conserved region / PAPA-1 / Zinc finger, HIT-type / : / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin / Actin family / Actin / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / ATPase, nucleotide binding domain / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B/E / Histone H4 / Histone H3.1 / Histone H2B type 2-E / INO80 complex subunit C ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B/E / Histone H4 / Histone H3.1 / Histone H2B type 2-E / INO80 complex subunit C / INO80 complex subunit B / Actin-related protein 5 / Chromatin-remodeling ATPase INO80 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.47 Å
データ登録者Sharma, M. / Aggarwal, P. / Hopfner, K.P.
資金援助European Union, ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)833613 INO3DEuropean Union
German Research Foundation (DFG)HO 2489/9-1 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-6
著者: Sharma, M. / Aggarwal, P. / Hopfner, K.P.
履歴
登録2024年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: RuvB-like 1
E: RuvB-like 2
I: INO80 complex subunit C
K: Nucleosomal DNA Strand 1
L: Nucleosomal DNA Strand 2
M: Histone H3.1
N: Histone H4
O: Histone H2A type 1-B/E
P: Histone H2B type 2-E
Q: Histone H3.1
R: Histone H4
S: Histone H2A type 1-B/E
T: Histone H2B type 2-E
A: RuvB-like 1
B: RuvB-like 1
D: RuvB-like 2
F: RuvB-like 2
G: Chromatin-remodeling ATPase INO80
H: INO80 complex subunit B
J: Actin-related protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)815,35727
ポリマ－812,28620
非ポリマー3,0707
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

-
タンパク質 , 8種, 16分子 CABEDFMQNROSPTGJ

#1: タンパク質 RuvB-like 1 / 49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa ...49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-54 / INO80 complex subunit H / Nuclear matrix protein 238 / NMP 238 / Pontin 52 / TIP49a / TIP60-associated protein 54-alpha / TAP54-alpha


分子量: 50296.914 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUVBL1, INO80H, NMP238, TIP49, TIP49A / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9Y265, DNA helicase
#2: タンパク質 RuvB-like 2 / 48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa ...48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-51 / INO80 complex subunit J / Repressing pontin 52 / Reptin 52 / TIP49b / TIP60-associated protein 54-beta / TAP54-beta


分子量: 51222.465 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUVBL2, INO80J, TIP48, TIP49B, CGI-46 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9Y230, DNA helicase
#6: タンパク質 Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#7: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#8: タンパク質 Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14034.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AC4, H2AFM, HIST1H2AB, H2AC8, H2AFA, HIST1H2AE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#9: タンパク質 Histone H2B type 2-E / H2B-clustered histone 21 / Histone H2B-GL105 / Histone H2B.q / H2B/q


分子量: 13820.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC21, H2BFQ, HIST2H2BE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16778
#10: タンパク質 Chromatin-remodeling ATPase INO80 / hINO80 / DNA helicase-related INO80 complex homolog 1 / DNA helicase-related protein INO80 / INO80 ...hINO80 / DNA helicase-related INO80 complex homolog 1 / DNA helicase-related protein INO80 / INO80 complex subunit A


分子量: 177032.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INO80, INO80A, INOC1, KIAA1259 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q9ULG1, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#12: タンパク質 Actin-related protein 5 / hARP5 / Sarcoma antigen NY-SAR-16


分子量: 68372.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTR5, ARP5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9H9F9

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INO80 complex subunit ... , 2種, 2分子 IH

#3: タンパク質 INO80 complex subunit C / IES6 homolog / hIes6


分子量: 20672.553 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INO80C, C18orf37 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6PI98
#11: タンパク質 INO80 complex subunit B / High mobility group AT-hook 1-like 4 / IES2 homolog / hIes2 / PAP-1-associated protein 1 / PAPA-1 / ...High mobility group AT-hook 1-like 4 / IES2 homolog / hIes2 / PAP-1-associated protein 1 / PAPA-1 / Zinc finger HIT domain-containing protein 4


分子量: 38704.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INO80B, HMGA1L4, PAPA1, ZNHIT4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9C086

-
Nucleosomal DNA Strand ... , 2種, 2分子 KL

#4: DNA鎖 Nucleosomal DNA Strand 1


分子量: 47121.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#5: DNA鎖 Nucleosomal DNA Strand 2


分子量: 46715.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 2種, 7分子

#13: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#14: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-6COMPLEX#1-#120RECOMBINANT
2Histone OctamerCOMPLEX#6-#91RECOMBINANT
3Synthetic deoxyribonucleic acidCOMPLEX#4-#51RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
22NO
31NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Homo sapiens (ヒト)9606
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
22Escherichia coli (大腸菌)562
33synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
130 mM2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acidHEPES1
250 mMSodium ChlorideNaCl1
30.5 mMDithiothreitolDTT1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Negative Polarity / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 1.029 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.5.3粒子像選択Blob Picker
4cryoSPARC4.5.3CTF補正Patch CTF Estimation
7Coot0.9.8.93モデルフィッティング
8ISOLDE1.8モデルフィッティング
10REFMAC5.8.0425モデル精密化
11RELION4初期オイラー角割当
12RELION4最終オイラー角割当
14cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択詳細: Minimum particle diameter (A) = 120 Maximum particle diameter (A) = 240
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 82269 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
精密化解像度: 3.47→193.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / SU B: 12.629 / SU ML: 0.191 / ESU R: 0.394
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.2325 --
obs0.2325 254761 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 167.301 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 31056
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0120.01231579
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.01630775
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg2.1141.84442645
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.7151.77270946
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg8.37253904
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg8.2235251
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.872105846
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.110.24854
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0090.0236790
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.026983
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it26.54214.61615679
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other26.54114.61615679
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it37.31626.38619562
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other37.31626.38919563
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it35.14718.24715900
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other35.14118.24715900
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other52.90631.88323084
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined58.815181.07124731
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other58.818181.07124732
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.47→3.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.682 18802 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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