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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gek
タイトルStructure of the FAST1-FAST2-RAP module from human FASTKD4 by carrier-driven crystallisation with maltose binding protein from E. coli.
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,FAST kinase domain-containing protein 4,FAST kinase domain-containing protein 4
キーワードRNA BINDING PROTEIN / mitochondrial RNA splicing / RNA stability / RNA binding / mitochondrial disease
機能・相同性
機能・相同性情報


FASTK family proteins regulate processing and stability of mitochondrial RNAs / regulation of mitochondrial mRNA stability / mitochondrial mRNA processing / mRNA metabolic process / ribonucleoprotein granule / mitochondrial RNA processing / regulation of cell cycle / mitochondrial matrix / positive regulation of cell population proliferation / mitochondrion / RNA binding
類似検索 - 分子機能
FAST kinase leucine-rich / FAST kinase-like protein, subdomain 2 / FAST kinase-like protein, subdomain 1 / FAST kinase-like protein, subdomain 2 / RAP domain / RAP domain / RAP domain profile. / RAP / :
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-fructofuranose / alpha-D-glucopyranose / PHOSPHATE ION / FAST kinase domain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Hothorn, M. / Lau, K. / Yang, X.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / : 2025
タイトル: The Vsr-like protein FASTKD4 regulates the stability and polyadenylation of the MT-ND3 mRNA.
著者: Yang, X. / Stentenbach, M. / Hughes, L.A. / Siira, S.J. / Lau, K. / Hothorn, M. / Martinou, J.C. / Rackham, O. / Filipovska, A.
履歴
登録2024年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,FAST kinase domain-containing protein 4,FAST kinase domain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,2527
ポリマ-80,1101
非ポリマー1,1426
4,702261
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area30900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.058, 88.315, 114.809
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-701-

P33

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,FAST kinase domain-containing protein 4,FAST kinase domain-containing protein 4 / Cell cycle progression restoration protein 2 / Cell cycle progression protein 2 / Protein TBRG4 / ...Cell cycle progression restoration protein 2 / Cell cycle progression protein 2 / Protein TBRG4 / Transforming growth factor beta regulator 4


分子量: 80110.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, TBRG4, CPR2, FASTKD4, KIAA0948
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q969Z0

-
, 2種, 4分子

#4: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖 ChemComp-FRU / beta-D-fructofuranose / beta-D-fructose / D-fructose / fructose / β-D-フルクトフラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C6H12O6
識別子タイププログラム
DFrufbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-fructofuranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-FrufIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
FruSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 263分子

#2: 化合物 ChemComp-P33 / 3,6,9,12,15,18-HEXAOXAICOSANE-1,20-DIOL / HEPTAETHYLENE GLYCOL / PEG330 / ヘプタエチレングリコ-ル


分子量: 326.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C14H30O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.83 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8 / 詳細: 15% (v/v) PEG 8.000, 60 mM potassium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.000027 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.000027 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→48.13 Å / Num. obs: 85063 / % possible obs: 0.993 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.19 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / 冗長度: 9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 14074 / CC1/2: 0.36 / Rrim(I) all: 2.15 / % possible all: 0.982

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21.1_5286: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→48.13 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2407 4240 4.98 %
Rwork0.2025 --
obs0.2044 85062 99.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→48.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5343 0 73 261 5677
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035566
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5527562
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7742094
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037840
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004968
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.170.42291260.34932493X-RAY DIFFRACTION92
2.17-2.20.36331420.34242661X-RAY DIFFRACTION98
2.2-2.230.34511420.32592703X-RAY DIFFRACTION99
2.23-2.250.361440.33072668X-RAY DIFFRACTION99
2.25-2.280.34541390.31522675X-RAY DIFFRACTION99
2.28-2.310.34981420.30552675X-RAY DIFFRACTION99
2.31-2.350.33211410.30682724X-RAY DIFFRACTION99
2.35-2.380.33971390.28842681X-RAY DIFFRACTION99
2.38-2.420.28691430.2682692X-RAY DIFFRACTION99
2.42-2.460.30241430.26152697X-RAY DIFFRACTION99
2.46-2.50.28751430.25222682X-RAY DIFFRACTION99
2.5-2.550.25971410.24132682X-RAY DIFFRACTION99
2.55-2.60.27221410.24432736X-RAY DIFFRACTION99
2.6-2.650.30861390.23482673X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.710.28461430.23382686X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.770.2491460.23532745X-RAY DIFFRACTION100
2.77-2.840.26661390.23822701X-RAY DIFFRACTION100
2.84-2.920.30521420.21972707X-RAY DIFFRACTION100
2.92-30.25391410.21642701X-RAY DIFFRACTION100
3-3.10.24721450.20582690X-RAY DIFFRACTION100
3.1-3.210.29061400.20212728X-RAY DIFFRACTION100
3.21-3.340.21951430.1922711X-RAY DIFFRACTION100
3.34-3.490.24851440.19122712X-RAY DIFFRACTION100
3.49-3.670.20561420.17252713X-RAY DIFFRACTION100
3.67-3.90.20661430.16092702X-RAY DIFFRACTION100
3.9-4.20.18111390.14792724X-RAY DIFFRACTION100
4.2-4.630.19411450.13932704X-RAY DIFFRACTION100
4.63-5.30.17231400.14452710X-RAY DIFFRACTION100
5.3-6.670.21261430.18352734X-RAY DIFFRACTION100
6.67-48.130.1931400.17452712X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.97021.0285-0.63461.45720.25533.8113-0.22350.9224-0.0878-0.39610.1983-0.12720.3719-0.31730.02360.5044-0.0620.10130.4709-0.01280.31884.773619.3403-1.6581
21.6129-0.2630.061.54170.02270.80690.0336-0.0567-0.06840.04270.0384-0.0305-0.01980.0352-0.07250.220.00210.02870.2249-0.0620.25696.3784.349424.5062
31.28520.0850.23041.3999-0.54442.6830.01010.2420.1818-0.21340.05420.0035-0.1221-0.1001-0.05860.3129-0.00550.07220.2793-0.0010.35043.274320.078212.3551
41.6371-0.8153-1.21310.39190.5910.88740.02790.0090.26790.00140.0012-0.05720.01750.063-0.01710.3181-0.0120.0020.2876-0.00140.357827.4166-4.273810.8177
52.3638-0.76070.50274.0354-2.40393.231-0.00220.0642-0.0809-0.0042-0.265-0.46060.04870.44070.26880.2729-0.00540.03870.26030.0550.358347.8355-20.814310.7822
63.55520.1777-1.50662.9425-1.0052.488-0.0619-0.2952-0.28710.0357-0.0996-0.03230.21440.19160.13410.2504-0.0214-0.00440.25320.01580.270230.2542-32.040528.2804
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -58 through 36 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 37 through 185 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 186 through 273 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 274 through 341 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 342 through 490 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 491 through 633 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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