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- PDB-9gcp: ChREBP/14-3-3 complex stabilized by AMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gcp
タイトルChREBP/14-3-3 complex stabilized by AMP
要素
  • 14-3-3 protein beta/alpha, N-terminally processed
  • Carbohydrate-responsive element-binding protein
キーワードTRANSCRIPTION / AMP / carbohydrate and lipid homeostasis / lipogenesis / ChREBP / transcription factor / allosteric regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate response element binding / glucose mediated signaling pathway / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / ChREBP activates metabolic gene expression / positive regulation of fatty acid biosynthetic process ...carbohydrate response element binding / glucose mediated signaling pathway / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / ChREBP activates metabolic gene expression / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / MTOR signalling / ARMS-mediated activation / negative regulation of oxidative phosphorylation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / Signaling by Hippo / vacuolar membrane / triglyceride homeostasis / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Frs2-mediated activation / protein phosphatase inhibitor activity / negative regulation of protein import into nucleus / DNA-binding transcription activator activity / lipid biosynthetic process / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / energy homeostasis / mTORC1-mediated signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / anatomical structure morphogenesis / Activation of BAD and translocation to mitochondria / fatty acid homeostasis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / positive regulation of lipid biosynthetic process / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / transcription repressor complex / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / protein sequestering activity / positive regulation of glycolytic process / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Negative regulation of MAPK pathway / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / histone deacetylase binding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / melanosome / intracellular protein localization / glucose homeostasis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Helix-loop-helix DNA-binding domain / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...: / Helix-loop-helix DNA-binding domain / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / 14-3-3 protein beta/alpha / Carbohydrate-responsive element-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Moschref, M. / Heimhalt, M. / Pysik, T. / Menzer, W.M. / Basquin, J. / Margulies, C.E. / Ladurner, A.G.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Bavarian State Ministry for Education, Culture, Science and Arts41-6663a1213/2-M4-2110-0006 ドイツ
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Glucose-6-phosphate functions as a selective receptor agonist for the sugar tolerance transcription factor ChREBP
著者: Moschref, M. / Heimhalt, M. / Pysik, T. / Menzer, W.M. / Basquin, J. / Margulies, C.E. / Ladurner, A.G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2024年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein beta/alpha, N-terminally processed
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
C: 14-3-3 protein beta/alpha, N-terminally processed
D: Carbohydrate-responsive element-binding protein
E: 14-3-3 protein beta/alpha, N-terminally processed
F: Carbohydrate-responsive element-binding protein
G: 14-3-3 protein beta/alpha, N-terminally processed
H: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,75212
ポリマ－116,3638
非ポリマー1,3894
水00
1
A: 14-3-3 protein beta/alpha, N-terminally processed
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
E: 14-3-3 protein beta/alpha, N-terminally processed
F: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8766
ポリマ－58,1824
非ポリマー6942
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: 14-3-3 protein beta/alpha, N-terminally processed
D: Carbohydrate-responsive element-binding protein
G: 14-3-3 protein beta/alpha, N-terminally processed
H: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8766
ポリマ－58,1824
非ポリマー6942
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.515, 80.279, 244.276
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and ((resid 3 through 7 and (name N...
d_2ens_1(chain "C" and ((resid 3 through 7 and (name N...
d_3ens_1(chain "E" and ((resid 3 through 7 and (name N...
d_4ens_1(chain "G" and ((resid 3 through 7 and (name N...
d_1ens_2(chain "B" and (resid 117 through 125 or (resid 126...
d_2ens_2(chain "D" and (resid 117 through 125 or (resid 126...
d_3ens_2(chain "F" and (resid 117 through 125 or (resid 126...
d_4ens_2(chain "H" and (resid 117 through 132 or (resid 133...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11ens_1METMETLYSLYSAA3 - 701 - 68
d_12ens_1ASNASNTHRTHRAA74 - 23172 - 229
d_13ens_1AMPAMPAMPAMPGL301
d_21ens_1METMETLYSLYSCC3 - 701 - 68
d_22ens_1ASNASNTHRTHRCC74 - 23172 - 229
d_23ens_1AMPAMPAMPAMPAI301
d_31ens_1METMETTHRTHREE3 - 2311 - 229
d_32ens_1AMPAMPAMPAMPEK301
d_41ens_1METMETLYSLYSGG3 - 701 - 68
d_42ens_1ASNASNTHRTHRGG74 - 23172 - 229
d_43ens_1AMPAMPAMPAMPCJ301
d_11ens_2ARGARGVALVALBB117 - 1351 - 19
d_21ens_2ARGARGVALVALDD117 - 1351 - 19
d_31ens_2ARGARGVALVALFF117 - 1351 - 19
d_41ens_2ARGARGVALVALHH117 - 1351 - 19

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.99621687378004, 0.068788716103519, 0.053104170577691), (0.070634645037925, -0.99693276765179, -0.033701686938745), (0.050622991972831, 0.037325183442019, -0.99802011170354)-3.2228606718925, -2.5069766187874, 60.571346482776
2given(-0.99964600958264, -0.024785574086493, -0.0096711345101742), (-0.025608522479725, 0.99494371931391, 0.097114360288349), (0.0072151993677485, 0.097327646200927, -0.99522624070262)-26.848551120582, -2.7087572387852, 60.777249844094
3given(-0.99756704284953, 0.027196577646425, -0.064189883819597), (-0.017457414109477, -0.98888181575828, -0.1476752963607), (-0.067492471528768, -0.14619541930899, 0.98695069059199)-25.295311828203, -1.5750884200656, 1.0753903606202
4given(0.99475159730449, 0.051190598518214, 0.088593353495124), (0.050017211196004, -0.99862937700331, 0.015415770177443), (0.089261067909472, -0.010903669535363, -0.99594857886656)-3.2046113076925, -3.5174131969041, 62.443982240069
5given(-0.99968352914857, -0.0059884456947059, -0.024433175545025), (-0.0075552608971584, 0.99788608003944, 0.064546799272333), (0.023994990765331, 0.064710971107599, -0.99761552245165)-27.221348780112, -2.2637627589565, 61.677912866144
6given(-0.99590252945005, -0.0311542583199, -0.084897373478426), (0.036552234160052, -0.9973573095142, -0.0627879871991), (-0.082716902824677, -0.065633903945618, 0.99440942505587)-24.049072715765, -0.84650601552802, -0.94703375350576

-
要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein beta/alpha, N-terminally processed


分子量: 26479.826 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAB / Variant: beta / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P31946
#2: タンパク質・ペプチド
Carbohydrate-responsive element-binding protein / ChREBP / Class D basic helix-loop-helix protein 14 / bHLHd14 / MLX interactor / MLX-interacting ...ChREBP / Class D basic helix-loop-helix protein 14 / bHLHd14 / MLX interactor / MLX-interacting protein-like / WS basic-helix-loop-helix leucine zipper protein / WS-bHLH / Williams-Beuren syndrome chromosomal region 14 protein


分子量: 2611.012 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NP71
#3: 化合物
ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 50 mM MES ph 6.0 2.2M Sodium Malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→48.6 Å / Num. obs: 68910 / % possible obs: 99.69 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 78.84 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 9.97
反射 シェル解像度: 2.59→2.63 Å / Num. unique obs: 2618 / CC1/2: 0.27

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1精密化
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.59→48.6 Å / SU ML: 0.4431 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.4733
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2713 3453 5.02 %
Rwork0.2279 65376 -
obs0.2301 68829 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 81.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→48.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7802 0 92 0 7894
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00618026
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94810874
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04781226
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00771384
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.31832952
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS2.8782013830352
ens_1d_3AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS4.2125136196495
ens_1d_4AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS4.4443889810267
ens_2d_2BBX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.65777964226105
ens_2d_3BBX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.65377120783466
ens_2d_4BBX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.75026209460265
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.59-2.630.41291350.38032481X-RAY DIFFRACTION95.79
2.63-2.660.34741410.35672682X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.70.39841380.35112574X-RAY DIFFRACTION99.96
2.7-2.750.35381350.33562618X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.790.31831400.31572668X-RAY DIFFRACTION99.96
2.79-2.840.34721410.32282611X-RAY DIFFRACTION99.96
2.84-2.890.38671330.30512605X-RAY DIFFRACTION100
2.89-2.950.33631380.30512662X-RAY DIFFRACTION99.96
2.95-3.010.28051390.30282569X-RAY DIFFRACTION99.93
3.01-3.070.3381350.30352674X-RAY DIFFRACTION99.75
3.07-3.140.36411410.32569X-RAY DIFFRACTION99.93
3.14-3.220.41681370.29822671X-RAY DIFFRACTION99.96
3.22-3.310.38431340.28062599X-RAY DIFFRACTION99.89
3.31-3.410.33441380.26082612X-RAY DIFFRACTION99.85
3.41-3.520.34321400.24552602X-RAY DIFFRACTION99.93
3.52-3.640.29251380.22672679X-RAY DIFFRACTION99.96
3.64-3.790.23461400.22132566X-RAY DIFFRACTION99.96
3.79-3.960.28591360.23652633X-RAY DIFFRACTION99.93
3.96-4.170.23771400.20582635X-RAY DIFFRACTION99.75
4.17-4.430.21131360.19082602X-RAY DIFFRACTION99.82
4.43-4.770.27321360.19212623X-RAY DIFFRACTION99.82
4.77-5.250.25131460.21982629X-RAY DIFFRACTION99.89
5.25-6.010.28941350.23022600X-RAY DIFFRACTION99.85
6.01-7.560.24831420.22182619X-RAY DIFFRACTION100
7.57-48.60.18871390.16092593X-RAY DIFFRACTION98.52

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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