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- PDB-9gbf: X-RAY structure of PHDvC5HCH tandem domain of NSD2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gbf
タイトルX-RAY structure of PHDvC5HCH tandem domain of NSD2
要素Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
キーワードTRANSFERASE / Histone lysine methyl transferase / Nuclear Receptor Binding SET Domain / Myeloma
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / regulation of establishment of protein localization ...atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / regulation of establishment of protein localization / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / bone development / G2/M DNA damage checkpoint / PKMTs methylate histone lysines / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / methylation / sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : ...: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Musco, G. / Cocomazzi, P. / Berardi, A. / Knapp, S. / Kramer, A.
資金援助 イタリア, 米国, 2件
組織認可番号国
Italian Association for Cancer ResearchIG-21440 イタリア
Leukemia & Lymphoma Society7021-20 米国
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2025
タイトル: The C-terminal PHDVC5HCH tandem domain of NSD2 is a combinatorial reader of unmodified H3K4 and tri-methylated H3K27 that regulates transcription of cell adhesion genes in multiple myeloma.
著者: Berardi, A. / Kaestner, C.L. / Ghitti, M. / Quilici, G. / Cocomazzi, P. / Li, J. / Ballabio, F. / Zucchelli, C. / Knapp, S. / Licht, J.D. / Musco, G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2024年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22025年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,79814
ポリマ－22,8842
非ポリマー91412
水1,35175
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8337
ポリマ－11,4421
非ポリマー3916
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9657
ポリマ－11,4421
非ポリマー5236
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.131, 45.249, 60.646
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.650, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase NSD2 / Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / ...Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / Protein trithorax-5 / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1 protein


分子量: 11441.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSD2, KIAA1090, MMSET, TRX5, WHSC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O96028, [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 87分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.41 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 28% PEG Smear Medium, 0.1M HEPES, pH 7.5, 0.05M magnesium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.998 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.601→36 Å / Num. obs: 17296 / % possible obs: 87.3 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 19.28 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.601→1.773 Å / Num. unique obs: 865 / CC1/2: 0.483

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.76→4.97 Å / SU ML: 0.1574 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.7789
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2281 1730 10 %
Rwork0.1878 15564 -
obs0.1918 17294 67.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.76→4.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1337 0 32 75 1444
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01911398
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.60741874
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0692177
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0261243
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4298192
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.76-1.830.29171000.2462898X-RAY DIFFRACTION47.5
1.83-1.920.2611380.24941243X-RAY DIFFRACTION64.53
1.92-2.020.24161690.2411517X-RAY DIFFRACTION79.98
2.02-2.140.26152020.21871821X-RAY DIFFRACTION94.31
2.14-2.310.25742010.18631815X-RAY DIFFRACTION95.32
2.31-2.540.22142120.17961898X-RAY DIFFRACTION99.06
2.54-2.910.22942110.18661904X-RAY DIFFRACTION98.74
2.91-3.660.22082070.181866X-RAY DIFFRACTION96.46
3.66-4.970.20612150.16691926X-RAY DIFFRACTION96.79
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.146435698930.870704484114-0.2039297195573.012238697032.128845961042.14612044871-0.04916401637260.0751122524624-0.0719160205978-0.351089595221-0.1522341813730.5085540631150.0389381018612-0.2011670790590.0007234237446480.1616045683810.000283625704339-0.003162612805260.17089206752-0.01714418893880.205467425678-5.01929183851-1.899287216471.66133819552
21.425237794740.371421240490.3148547641240.267338268040.01271044551950.688622876732-0.042747561471-1.028995320880.09532884599990.344775048391-0.06252222020570.3959462467310.371043333045-0.427445871697-0.06598477297970.337682153791-0.0459989283640.0320088656130.3193420143660.001453008432590.220656306027-6.18350945649-0.39041323206812.1949272136
31.36539647023-0.391803941615-0.2730894951512.58521874280.1849904483911.45703884072-0.0339708490247-0.00651723486575-0.18198009161-0.04430325933380.191991952677-0.7373512097130.1480889150490.5750307346140.04621941350580.143629265461-0.003895787115030.015944706870.2418407092980.01911165744130.1901134553979.930340417593.224049448023.75114449902
40.06763970161680.1354082027480.07112191564660.5378878722410.06767652538230.118161712988-0.3328735376810.6312169442720.231667971121-1.692109661140.793682318216-1.849560346140.8286319420290.1292403843920.02494593717160.577539320309-0.04247844970620.2032608899260.5193329821090.03484283337780.53038014844111.8450801034-2.57431513298-6.69232116917
51.5944946723-0.1763840253560.09320475031463.006855940492.005539541711.314685299890.0232193905368-0.2493343058740.151151868930.354184549702-0.2104891616390.398601251326-0.040653184995-0.167258273285-0.01159910813710.1337884653140.00682712312261-0.002315591628860.114701543021-0.02810276687110.163471770626-10.59671485755.5517640554330.154318863
60.263266232972-0.108857888491-0.3299945471650.07319459909930.2098499305580.58941208496-0.4301299314370.1517786263420.499222162656-0.07144295167180.4273071422090.591344950135-0.113828452407-0.561146269486-0.07989185815910.292277136734-0.0508636039767-0.1366542112840.3229128804160.1187924722830.353874626986-14.29424458753.0309281151619.734611326
71.85047612953-0.06605280296260.8357486080941.76699571126-0.9469303461241.81613780541-0.04302630542520.05757840466760.0387141079251-0.2854002448550.0503836511971-0.09762425397050.180865525250.3557732811090.003353605016350.1316235891680.004536637313830.005349528620040.1608656677516.17223903337E-50.1119272350852.5275721720.29160606369122.2647213334
80.6184194301390.01923636702510.1178568026160.867732210757-0.1577467310222.00498561073-0.127313250672-0.5342742273970.5594903921920.2416354601260.151812549812-0.6908305816920.2637246764660.887620916134-0.007837498250880.2578719773030.0631691169899-0.0808607683970.448283864628-0.06071314811610.4983821119669.682941911255.966255754532.1314167962
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1238 through 1268 )AA1238 - 12681 - 31
22chain 'A' and (resid 1269 through 1280 )AA1269 - 128032 - 43
33chain 'A' and (resid 1281 through 1308 )AA1281 - 130844 - 71
44chain 'A' and (resid 1313 through 1326 )AA1313 - 132672 - 81
55chain 'B' and (resid 1236 through 1268 )BH1236 - 12681 - 33
66chain 'B' and (resid 1269 through 1280 )BH1269 - 128034 - 45
77chain 'B' and (resid 1281 through 1308 )BH1281 - 130846 - 73
88chain 'B' and (resid 1309 through 1328 )BH1309 - 132874 - 90

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万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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