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- PDB-9g6a: Peptide-Small Molecule Hybrids as Novel Selective Irreversible Ca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g6a
タイトルPeptide-Small Molecule Hybrids as Novel Selective Irreversible Cathepsin-K Inhibitors in Primary Osteoclasts and Human Lung Cancer Tissue
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE / Inhibitor complex with human cathepsin K
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process ...cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process / fibronectin binding / extracellular matrix disassembly / bone resorption / mitophagy / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / cysteine-type peptidase activity / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / lysosome / apical plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / TRIETHYLENE GLYCOL / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Turk, D. / Loboda, J.
資金援助 イスラエル, 1件
組織認可番号国
Israel Science Foundation1638/19 イスラエル
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Peptide-Small Molecule Hybrids as Novel Selective Irreversible Cathepsin-K Inhibitors in Primary Osteoclasts and Human Lung Cancer Tissue
著者: Gourag, D. / Loboda, J.
履歴
登録2024年7月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
B: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,79711
ポリマ－47,1892
非ポリマー1,6089
水7,512417
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area18620 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)74.37, 74.37, 336.42
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

CA

21B-794-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin O2 / Cathepsin X


分子量: 23594.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / 発現宿主: Komagataella phaffii (菌類) / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 化合物 ChemComp-A1IJC / (2~{S})-4-methyl-~{N}-(2-oxidanylidenepropyl)-2-[[(1~{S})-2,2,2-tris(fluoranyl)-1-[4-(4-methylsulfonylphenyl)phenyl]ethyl]amino]pentanamide


分子量: 498.558 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H29F3N2O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 417 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6 / 詳細: 20 % PEG-3350, 0.2 M CaCl2 / PH範囲: 0.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 11.2C / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→38.52 Å / Num. obs: 38918 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 5.42 / 冗長度: 35.5 % / Biso Wilson estimate: 34.3 Å2 / CC1/2: 0.94 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 1.99→2.12 Å / 冗長度: 34.9 % / Rmerge(I) obs: 0.713 / Num. unique obs: 6140 / CC1/2: 0.944 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAINJuly 4, 2024精密化
XDSJan 10, 2022データ削減
XDSJan 10, 2022データスケーリング
FFTv1.0位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.99→38.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9073 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8685 / 交差検証法: NONE / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2056 38917 100 %NONE
Rwork0.1804 38917 --
all0.1804 ---
obs0.1804 38917 100 %-
溶媒の処理VDWプローブ半径: 1.6 Å / 溶媒モデル: MASK FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.25 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 0 Å2 / Biso mean: 0 Å2 / Biso min: 0 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.335 Å2-0.131 Å20 Å2
2---0.335 Å20 Å2
3---0.671 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→38.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3337 0 68 417 3822
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.03 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2442 1903 100 %
Rwork0.2017 1903 -
all-1903 -
obs-1903 1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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