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万見
- PDB-9g4a: Structure of human SETD2 T1663M mutant in complex with SAM and H3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g4a
タイトルStructure of human SETD2 T1663M mutant in complex with SAM and H3K36M peptide
要素
  • Histone H3
  • Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
キーワードTRANSFERASE / Histone-Lysine N-Methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / response to alkaloid / nucleosome organization / response to type I interferon / protein-lysine N-methyltransferase activity ...peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / response to alkaloid / nucleosome organization / response to type I interferon / protein-lysine N-methyltransferase activity / positive regulation of ossification / regulation of protein localization to chromatin / response to metal ion / histone H3 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / endodermal cell differentiation / positive regulation of interferon-alpha production / alpha-tubulin binding / mismatch repair / positive regulation of autophagy / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of cytokinesis / stem cell differentiation / transcription elongation by RNA polymerase II / PKMTs methylate histone lysines / structural constituent of chromatin / nucleosome / regulation of gene expression / chromosome / defense response to virus / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains ...Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / TFIIS/LEDGF domain superfamily / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone H3 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.653 Å
データ登録者Mechaly, A.E. / Michail, C. / Haouz, A. / Rodrigues-Lima, F.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Other government フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of human SETD2 T1663M mutant in complex with SAM and H3K36M peptide
著者: Mechaly, A.E. / Michail, C. / Haouz, A. / Rodrigues-Lima, F.
履歴
登録2024年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
B: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3826
ポリマ－35,7872
非ポリマー5954
水4,071226
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2080 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area13860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.835, 76.633, 77.055
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin- ...HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin-interacting protein B / Lysine N-methyltransferase 3A / Protein-lysine N-methyltransferase SETD2 / SET domain-containing protein 2 / hSET2 / p231HBP


分子量: 34128.906 Da / 分子数: 1 / 変異: T1663M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SETD2, HIF1, HYPB, KIAA1732, KMT3A, SET2, HSPC069
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BYW2, [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 1657.937 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A1X8XL64
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5 / 詳細: 32% w/v PEG 4K, 100mM Tris, 800mM LiCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.978565 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978565 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.653→54.336 Å / Num. obs: 18723 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.102 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 1.653→1.875 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 1.218 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 936 / CC1/2: 0.835 / Rpim(I) all: 0.343 / Rrim(I) all: 1.266 / % possible all: 78.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
autoPROCデータ削減
XDSJun 30, 202データ削減
autoPROC1.0.5データスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.653→22.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU R Cruickshank DPI: 0.215 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.239 / SU Rfree Blow DPI: 0.192 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.184
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2406 939 -RANDOM
Rwork0.1973 ---
obs0.1994 18701 44.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.6911 Å20 Å20 Å2
2---2.9636 Å20 Å2
3----9.7275 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.653→22.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2101 0 30 226 2357
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0092172HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.012914HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d792SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes378HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2172HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion265SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1902SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.48
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.89
LS精密化 シェル解像度: 1.653→1.79 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3492 18 -
Rwork0.2576 --
obs--4.61 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8553-0.85921.67521.3991-0.48064.0080.0275-0.03120.0485-0.03120.01960.09870.04850.0987-0.04710.05980.02490.0377-0.22940.003-0.2946-12.1911-5.24142.3541
29.4903-2.83736.07861.8923-1.81389.15620.0211-0.72150.287-0.7215-0.09340.86490.2870.86490.07230.20190.08570.0461-0.2564-0.0146-0.4325-8.4204-11.5142-8.0914
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1446 - 1703
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1801 - 1803
3X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B29 - 43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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