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- PDB-9g1h: Fragment screening of FosAKP, room-temperature structure in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g1h
タイトルFragment screening of FosAKP, room-temperature structure in complex with fragment F2X-entry H01
要素Fosfomycin resistance protein
キーワードTRANSFERASE / antibiotic resistance / fosfomycin / fragment screening
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Fosfomycin resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Guenther, S. / Galchenkova, M. / Fischer, P. / Reinke, P.Y.A. / Falke, S. / Thekku Veedu, S. / Rodrigues, A.C. / Senst, J. / Meents, A.
資金援助 ドイツ, 5件
組織認可番号国
German Federal Ministry for Education and Research16GW0277 ドイツ
German Federal Ministry for Education and Research13K22CHB ドイツ
Helmholtz AssociationFISCOV ドイツ
Helmholtz AssociationSFragX ドイツ
Helmholtz AssociationHIR3X ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Room temperature X-ray fragment screening with serial crystallography
著者: Guenther, S. / Meents, A.
履歴
登録2024年7月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fosfomycin resistance protein
B: Fosfomycin resistance protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9675
ポリマ－32,6192
非ポリマー3483
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5780 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area12980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.480, 91.590, 45.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質 Fosfomycin resistance protein


分子量: 16309.347 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 遺伝子: KPNJ1_04856 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0E1CQ35
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-VOB / ~{N},~{N}-diethyl-2-(4-nitrophenoxy)ethanamine


分子量: 238.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H18N2O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25 mg/mL FosAKP in 10 mM Hepes, pH 7.5, 75 mM NaCl was supplemented with 6 mM MnCl2 and mixed with an equal volume of 16% (w/v) PEG3350, 0.25 M MgCl2, 0.2 M KBr, 0.1 M BisTris, pH 5.5 and ...詳細: 25 mg/mL FosAKP in 10 mM Hepes, pH 7.5, 75 mM NaCl was supplemented with 6 mM MnCl2 and mixed with an equal volume of 16% (w/v) PEG3350, 0.25 M MgCl2, 0.2 M KBr, 0.1 M BisTris, pH 5.5 and 1/10 volume of seed stock in 26% (w/v) PEG3350, 0.25 M MgCl2, 0.2 M KBr, 0.1 M BisTris, pH 5.5. Approximately of this solution 14 uL were added per window of the fixed-target chip. The sample holder was then inserted for into a 3D-printed crystal growth chamber with 3 mL of precipitant solution in the bottom for vapor-diffusion crystallization and incubated at 20C. For fragment application sample holders were removed from the crystal growth chamber and excess precipitant was removed by blotting through the micropores of the membranes, before 10 uL of fragment solution at a concentration of 25 mM in 5% DMSO were pipetted to the crystals in the individual compartments. Sample holders were then placed back into the growths vessel and incubated for 24h. Before data collection sample holder was removed from the crystal growth chamber and excess precipitant was removed by blotting through the micropores of the membranes, before 10 uL of crystallization solution with 5% DMSO were pipetted to the crystals in the individual compartments. Sample holders were then placed back into the growths vessel and incubated for 24h. Before data collection blotting was repeated for removal of excess liquid in order to minimize background scattering. Sample holders were then equipped with a protective cover to prevent them from drying-out and stored in a humid atmosphere. Compound addition and liquid removal were conducted in a glove box with >95% rel. humidity.

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データ収集

回折平均測定温度: 296.15 K
Ambient temp details: Temperature and relative humidity was controlled during experiment using a custom-build setup.
Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P09 HiPhaX / 波長: 0.7749 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月15日 / 詳細: CRL
放射モノクロメーター: Si111 DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7749 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→91.6 Å / Num. obs: 59357 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 101.16 % / Biso Wilson estimate: 15.35 Å2 / CC1/2: 0.9671 / CC star: 0.9916 / R split: 0.1426 / Net I/σ(I): 6.1605
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 29.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.25 / Num. unique obs: 5839 / CC1/2: 0.512 / CC star: 0.823 / R split: 0.8043 / % possible all: 100
Serial crystallography sample delivery解説: fixed target using Kapton chip / 手法: fixed target
Serial crystallography sample delivery fixed target解説: Crystals were directly grown on the chip surface. Excess liquid was removed by blotting in an glove box to maintain rel. humidity levels >95%.
Motion control: Roadrunner Goniometer
Sample dehydration prevention: Temperature and rel. humdity levels around sample were tightly controlled with custom setup. Furthermore crystals were protected from dehyration using a mylar cover for the chip.
Sample holding: micro-perforated kapton / Sample unit size: 25 µm / Support base: kinematic mount
Serial crystallography data reductionFrame hits: 22824 / Frames indexed: 17761 / Frames total: 31892 / Lattices indexed: 23860

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20-4459_9999位相決定
PHENIX1.20-4459_9999精密化
CrystFEL0.10.1データ削減
CrystFEL0.10.1データスケーリング
Coot0.9.8.92モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→56.35 Å / SU ML: 0.158 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 16.531
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1678 2894 4.89 %
Rwork0.1484 56294 -
obs0.1493 59188 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→56.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2144 0 19 232 2395
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00522392
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88293280
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0747342
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0084441
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.2248350
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.420.33451500.30382578X-RAY DIFFRACTION98.52
1.42-1.450.29021630.26932600X-RAY DIFFRACTION99.35
1.45-1.470.31641400.24792624X-RAY DIFFRACTION99.21
1.47-1.50.25561390.22212668X-RAY DIFFRACTION99.61
1.5-1.530.24711390.19292615X-RAY DIFFRACTION99.82
1.53-1.570.18821300.17332674X-RAY DIFFRACTION99.86
1.57-1.60.21541250.15622649X-RAY DIFFRACTION99.96
1.6-1.640.19811490.14862637X-RAY DIFFRACTION99.93
1.64-1.690.16331230.14452688X-RAY DIFFRACTION99.93
1.69-1.740.17781230.13812685X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.790.1641180.13522665X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.860.16411140.13052688X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.930.15251150.12262694X-RAY DIFFRACTION99.96
1.93-2.020.15871560.11232668X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.130.13411480.1122671X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.260.1311440.11392697X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.430.14581440.1252684X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.680.15161320.14092731X-RAY DIFFRACTION99.97
2.68-3.070.15691470.15932718X-RAY DIFFRACTION100
3.07-3.860.16191570.1452747X-RAY DIFFRACTION100
3.86-56.350.15971380.16072913X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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