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万見
- PDB-9g11: sugar/H+ symporter STP6 in inward occluded conformation with gluc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g11
タイトルsugar/H+ symporter STP6 in inward occluded conformation with glucose bound
要素Sugar transport protein 6
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Sugar transporter / STP / MFS
機能・相同性
機能・相同性情報


monosaccharide transmembrane transporter activity / carbohydrate transmembrane transport / symporter activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Sugar transport protein STP/MST-like, plant / Sugar transport protein STP/Polyol transporter PLT, plant / Sugar/inositol transporter / Sugar transport proteins signature 2. / Sugar transporter, conserved site / Major facilitator, sugar transporter-like / Sugar (and other) transporter / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / MFS transporter superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-glucopyranose / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / Sugar transport protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Andersen, C.G. / Bavnhoej, L. / Pedersen, B.P.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)637372European Union
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Comparative biochemical analysis of the plant sugar transporters STP6 and STP10
著者: Andersen, C.G. / Bavnhoej, L. / Driller, J.H. / Brag, S. / Pedersen, B.P.
履歴
登録2024年7月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _audit_author.name / _citation_author.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sugar transport protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5925
ポリマ－55,9521
非ポリマー1,6404
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area450 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area19800 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)122.221, 122.221, 139.091
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"

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要素

#1: タンパク質 Sugar transport protein 6 / Hexose transporter 6


分子量: 55951.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: STP6, At3g05960, F2O10.8 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q9SFG0
#2: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト


分子量: 486.726 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.05 % / 解説: Rods
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG smear (PEG2000, PEG3000, PEG3500, PEG4000, PEG5000), 0.1M Hepes pH 8.0, 0.4M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96863 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96863 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→84.23 Å / Num. obs: 19456 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 0.981 / Rmerge(I) obs: 0.226 / Rpim(I) all: 0.123 / Rrim(I) all: 0.258 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 80631
反射 シェル解像度: 3.2→3.42 Å / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 1.168 / Num. measured all: 15369 / Num. unique obs: 3591 / CC1/2: 0.347 / Rpim(I) all: 0.627 / Rrim(I) all: 1.33 / Χ2: 1 / Net I/σ(I) obs: 1.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→84.23 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 232.13 / 位相誤差: 25.5348
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2516 930 4.78 %
Rwork0.2265 18522 -
obs0.2303 19452 95.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 69.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→84.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3708 0 117 0 3825
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00473931
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85835354
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0547623
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0039654
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.1984607
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.370.34061200.27412693X-RAY DIFFRACTION95
3.37-3.580.3331930.26312458X-RAY DIFFRACTION86
3.58-3.860.30061260.24512707X-RAY DIFFRACTION94
3.86-4.240.25821500.21792484X-RAY DIFFRACTION87
4.24-4.860.22551280.19742714X-RAY DIFFRACTION94
4.86-6.120.25581750.21332688X-RAY DIFFRACTION92
6.12-84.230.20451300.23692786X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.747727012070.5650007085840.5480568591522.323864412480.5782986242611.34350826786-0.147095041010.2626317282730.02790914915560.1937202839070.150967934056-0.220004468415-0.2406808323240.162662857011-0.05515396348540.57270861143-0.0463079269833-0.03789313186310.618006368955-0.01069429182030.46162783506663.8437490011-27.9458114196-1.37519477956
20.6901937779580.1957481853660.4538315043870.8987024337370.5695422248982.24557512735-0.0507086447963-0.132539692127-0.1128156185810.08195873973270.0534646795910.1955533591510.284953876229-0.270843121282-0.06916399198040.498995368516-0.0308162828929-0.03203461894690.4591967937220.06123487003290.39371293300949.7346177599-34.51462351476.97769074274
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 17 through 76 )17 - 761 - 60
22chain 'A' and (resid 77 through 493 )77 - 49261 - 476

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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