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万見
- PDB-9g05: Structure of MadB, a class I dehydrates from Clostridium maddingl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g05
タイトルStructure of MadB, a class I dehydrates from Clostridium maddingley, in complex with its substrate
要素
  • Lantibiotic, gallidermin/nisin family
  • Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain containing protein
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / lanthipeptides / dehydratases / cryo-EM structure / class I lantibiotic
機能・相同性
機能・相同性情報


killing of cells of another organism / defense response to bacterium / signaling receptor binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Lantibiotic, Type A, Bacillales-type / Gallidermin / Lantibiotic dehydratase, N-terminal / Lantibiotic dehydratase, N terminus / Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain / Lantibiotic biosynthesis dehydratase C-term
類似検索 - ドメイン・相同性
Lantibiotic, gallidermin/nisin family / Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium sp. Maddingley MBC34-26 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.13 Å
データ登録者Knospe, C.V. / Ortiz, J. / Reiners, J. / Kedrov, A. / Gerten, C. / Smits, S.H.J. / Schmitt, L.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Schm1279/13-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)417919780 ドイツ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Structural insights into the substrate binding mechanism of the class I dehydratase MadB.
著者: C Vivien Knospe / Julio Ortiz / Jens Reiners / Alexej Kedrov / Christoph G W Gertzen / Sander H J Smits / Lutz Schmitt /
要旨: In the battle against antimicrobial resistance, lantibiotics have emerged as promising new sources for antimicrobial drugs. Their exceptional stability is due to characteristic modifications termed ...In the battle against antimicrobial resistance, lantibiotics have emerged as promising new sources for antimicrobial drugs. Their exceptional stability is due to characteristic modifications termed (methyl-)lanthionine rings. Genome mining efforts have identified hundreds of lantibiotics by detecting gene operons, so-called biosynthetic gene clusters (BGC), which encode cysteine-rich peptides (30-50 amino acids in size) and enzymes responsible for dehydration and cyclization, catalyzing the post-translational ring formation. One such identified, class I lantibiotic is maddinglicin from Clostridium maddingley. Here, we present single particle cryo-EM structures of the dehydratase MadB in both, its apo-state and in complex with a leader peptide of maddinglicin, revealing a distinct conformational change upon substrate binding. Small-angle X-ray scattering studies elucidate the substrate binding site for the C-terminal part of maddinglicin. Furthermore, a substrate specificity analysis was performed highlighting a critical stretch of amino acids within the maddinglicin leader sequence that is crucial for binding. Here, we provide molecular insights into the conformational changes, principles of substrate recognition and ligand:protein stoichiometry of a class I lantibiotic dehydratase.
履歴
登録2024年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain containing protein
B: Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain containing protein
C: Lantibiotic, gallidermin/nisin family
D: Lantibiotic, gallidermin/nisin family


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)257,9434
ポリマ－257,9434
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain containing protein


分子量: 123092.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium sp. Maddingley MBC34-26 (バクテリア)
遺伝子: A370_05566 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: K6TUQ9
#2: タンパク質 Lantibiotic, gallidermin/nisin family


分子量: 5879.029 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Clostridium sp. Maddingley MBC34-26 (バクテリア)
参照: UniProt: K6SWQ2
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Binary complex of MadB and MadA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Clostridium sp. Maddingley MBC34-26 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: OTHER / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 1.01 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: cryoSPARC / バージョン: 3.1 / カテゴリ: 粒子像選択
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2971174
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 994872 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00517845
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50724010
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.2616911
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0412604
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0063080

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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