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- PDB-9fyj: N-terminal domain of human galectin-8 in complex with an alpha-ga... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fyj
タイトルN-terminal domain of human galectin-8 in complex with an alpha-galactoside ligand
要素Isoform 1 of Galectin-8
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / inhibitor / complex / drug design
機能・相同性
機能・相同性情報


lymphatic endothelial cell migration / xenophagy / cellular response to virus / integrin binding / carbohydrate binding / cytoplasmic vesicle / extracellular space / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.08 Å
データ登録者Adrover Forteza, J. / Puric, E. / Nilsson, U.J. / Anderluh, M. / Logan, D.T.
資金援助European Union, スウェーデン, スロベニア, 9件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission765581European Union
European Union (EU)EUTOPIA PhD Co-tutelle grantEuropean Union
Swedish Research Council2020-03317 スウェーデン
Swedish Research Council2016-04855 スウェーデン
Slovenian Research AgencyP1-0208 スロベニア
Slovenian Research AgencyJ1-50026 スロベニア
European Cooperation in Science and Technology (COST) actionCA18103European Union
European Cooperation in Science and Technology (COST) actionCA18132European Union
European Regional Development FundOP20.05187 RI-SI-EATRISEuropean Union
引用ジャーナル: Commun Chem / 年: 2025
タイトル: Nanomolar inhibitor of the galectin-8 N-terminal domain binds via a non-canonical cation-pi interaction.
著者: Puric, E. / Hassan, M. / Sjovall, F. / Tomasic, T. / Pevec, M. / Lah, J. / Forteza, J.A. / Sundin, A. / Leffler, H. / Nilsson, U.J. / Logan, D.T. / Anderluh, M.
履歴
登録2024年7月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 1 of Galectin-8
B: Isoform 1 of Galectin-8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7345
ポリマ－34,5642
非ポリマー1,1703
水6,810378
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area14890 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)53.689, 62.280, 84.791
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

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要素

#1: タンパク質 Isoform 1 of Galectin-8 / Gal-8 / Po66 carbohydrate-binding protein / Po66-CBP / Prostate carcinoma tumor antigen 1 / PCTA-1


分子量: 17281.807 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00214
#2: 化合物 ChemComp-A1IHE / 2-[[(2~{R},3~{R},4~{S},5~{S},6~{R})-2-(3,4-dichlorophenyl)sulfanyl-6-(hydroxymethyl)-5-oxidanyl-3-prop-2-ynoxy-oxan-4-yl]oxymethyl]-3-methyl-benzimidazole-5-carboxylic acid


分子量: 567.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H24Cl2N2O7S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.94 % / 解説: flat plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Drops consisted of 2 ul galectin-8N at 13.1 mg/ml in PBS buffer, 1 mM ligand, 5% DMSO mixed with 2 ul of reservoir solution consisting of 35% (w/v) Morpheus precipitant mix 4, 0.16 M Morpheus ...詳細: Drops consisted of 2 ul galectin-8N at 13.1 mg/ml in PBS buffer, 1 mM ligand, 5% DMSO mixed with 2 ul of reservoir solution consisting of 35% (w/v) Morpheus precipitant mix 4, 0.16 M Morpheus alcohol mix, 61 mM MES, 39 mM imidazole, pH 7.5. Morpheus precipitant mix 4 is made up of 25% (w/v) each of methane pentane diol (MPD), polyethylene glycol (PEG) 1000 and PEG 3350. Morpheus alcohol mix contains 0.2 M each of 1,6-hexanediol, 1-butanol, 1,2-propanediol, 2-propanol, 1,4-butanediol and 1,3-propanediol (1.2 M total).
Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.08→45.4 Å / Num. obs: 119679 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 14.56 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 1.08→1.12 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 1.465 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 9860 / CC1/2: 0.559 / Rpim(I) all: 0.554 / Rrim(I) all: 1.573 / % possible all: 83.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21rc1_5084精密化
Aimlessデータスケーリング
EDNAデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.08→42.4 Å / SU ML: 0.0972 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 14.0188
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1503 5966 4.99 %RANDOM
Rwork0.1324 113585 --
obs0.1333 119551 97.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.08→42.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2377 0 75 378 2830
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00812592
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03433531
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0935384
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0112474
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1981019
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.08-1.090.30091600.29013017X-RAY DIFFRACTION78.48
1.09-1.110.26961620.2633176X-RAY DIFFRACTION83.33
1.11-1.120.25351840.24093285X-RAY DIFFRACTION85.93
1.12-1.130.23731590.22363490X-RAY DIFFRACTION90.79
1.13-1.150.22891800.20173724X-RAY DIFFRACTION96.66
1.15-1.160.19091810.18473804X-RAY DIFFRACTION99.01
1.16-1.180.19691940.16593857X-RAY DIFFRACTION99.8
1.18-1.20.19662220.15823810X-RAY DIFFRACTION99.88
1.2-1.220.18892100.14523826X-RAY DIFFRACTION100
1.22-1.240.17292170.14513783X-RAY DIFFRACTION99.93
1.24-1.260.16562170.14383837X-RAY DIFFRACTION100
1.26-1.280.17242030.13843870X-RAY DIFFRACTION99.98
1.28-1.310.16231960.13213843X-RAY DIFFRACTION100
1.31-1.330.16222230.12573812X-RAY DIFFRACTION100
1.33-1.360.15922150.12063819X-RAY DIFFRACTION100
1.36-1.390.13962150.11353865X-RAY DIFFRACTION100
1.39-1.430.13672050.10453822X-RAY DIFFRACTION100
1.43-1.470.13531840.10263873X-RAY DIFFRACTION100
1.47-1.510.14012010.10433867X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.560.13122100.10413866X-RAY DIFFRACTION100
1.56-1.610.12132100.10193869X-RAY DIFFRACTION100
1.61-1.680.13452140.10133863X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.750.13551990.10333885X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.850.11732190.10343870X-RAY DIFFRACTION99.98
1.85-1.960.13421990.1083903X-RAY DIFFRACTION100
1.96-2.110.13411790.11323923X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.330.13511980.11533927X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.660.14521970.13743961X-RAY DIFFRACTION100
2.66-3.350.15522040.14553997X-RAY DIFFRACTION100
3.36-42.40.15942090.15124141X-RAY DIFFRACTION99.61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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