[日本語] English
万見
- PDB-9fyi: [4Fe-4S] Cluster-Containing L-Cysteine Desulfidase CyuA from Meth... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fyi
タイトル[4Fe-4S] Cluster-Containing L-Cysteine Desulfidase CyuA from Methanococcus maripaludis
要素L-cysteine desulfidase
キーワードTRANSFERASE / CYSTEINE / CYSTEINE DESULFIDASE / DESULFURATION / SULFUR METABOLISM / SULFIDE / SULFUR TRANSFERASE / [FE-S] CLUSTER / IRON-SULFUR CLUSTER / [4Fe-4S] CLUSTER / LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-cysteine desulfidase / L-cysteine catabolic process to pyruvate / L-cysteine desulfhydrase activity / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Uncharacterised protein family UPF0597 / Serine dehydratase-like, alpha subunit / Serine dehydratase alpha chain
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / L-cysteine desulfidase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanococcus maripaludis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.937 Å
データ登録者Zecchin, P. / Pecqueur, L. / Golinelli, B.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-11-LABX-0011 フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Insights into the phylogenetic distribution, structure and function of [4Fe-4S]-dependent L-cysteine desulfidase, an enzyme that supplies sulfide to the archaeon Methanococcus maripaludis
著者: Zecchin, P. / Golinelli, B.
履歴
登録2024年7月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: L-cysteine desulfidase
B: L-cysteine desulfidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,6756
ポリマ－87,7802
非ポリマー8954
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, The SEC-MALS analysis of apo-CyuA shows a main peak corresponding to a molar mass of 80.8 kDa, indicating a dimer (theoretical mass of monomer: 43.7 kDa).
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3810 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area29340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.121, 79.148, 156.38
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 L-cysteine desulfidase / L-cysteine desulfhydrase


分子量: 43889.773 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanococcus maripaludis (古細菌)
遺伝子: MMP1468 / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6LX84, L-cysteine desulfidase
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: ANAEROBY (<1.5 ppm O2) 13 % PEG 4000, 0.1 M NaCl, 0.1 M tri-sodium citrate dihydrate pH 5.5, 0.1 M LiSO4, 10 % glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.980112 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980112 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.937→78.123 Å / Num. obs: 15210 / % possible obs: 92.78 % / 冗長度: 10.91 % / CC1/2: 0.9956 / Rrim(I) all: 0.119 / Net I/σ(I): 11.519
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
8.886-78.12310.3128.7867480.99120.062100
6.965-8.88511.2527.3137490.99830.072100
6.044-6.96510.8921.7787480.99810.092100
5.479-6.04311.819.9337490.99710.105100
5.072-5.47812.0118.6524780.99730.11100
4.759-5.07212.2419.5647490.99810.11100
4.513-4.57911.8618.3987480.99660.117100
4.31-4.51311.215.5317490.9950.139100
4.14-4.3111.9713.2767480.99380.168100
3.99-4.13912.1510.8567490.99260.204100
3.965-3.98911.998.2147480.9880.267100
3.749-3.86510.866.8547480.97740.325100
3.651-3.7495.475.1747490.97090.425100
3.557-3.6519.944.0927480.94410.539100
3.475-3.5579.843.127490.89730.723100
3.4-3.4759.832.3497480.85210.972100
3.329-3.49.831.9527490.77291.234100
3.262-3.3289.851.87480.72811.36395.53
3.191-3.2629.651.4927490.61161.58683.69
2.946-3.19110.331.2487480.521.9743.02

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCdata processing
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
STARANISOデータスケーリング
PHASES位相決定
BUSTER2.10.4精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.937→70.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.49
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2614 723 -RANDOM
Rwork0.2219 ---
obs0.2239 15210 82.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 121.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3892 Å20 Å20 Å2
2---0.9708 Å20 Å2
3----0.4184 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.937→70.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5614 0 26 1 5641
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0075717HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.897717HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2023SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes950HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5717HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion782SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance8HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle8HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4484SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.32
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.48
LS精密化 シェル解像度: 2.94→3.11 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2539 19 -
Rwork0.3001 --
obs0.2979 423 14.47 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.28642.0012-0.89931.50350.12914.07340.1839-0.25680.1755-0.2568-0.340.54420.17550.54420.1561-0.06870.09920.1315-0.0169-0.1257-0.035969.8116-5.262884.3768
24.2299-0.06320.4993.68560.87763.1481-0.13770.02980.08690.02980.23140.28640.08690.2864-0.0937-0.0797-0.1072-0.0055-0.1011-0.014-0.066246.8736-3.819998.8209
31.66861.6492.89772.8811-1.25054.5403-0.24170.06270.08760.06270.3025-0.54420.0876-0.5442-0.0608-0.0230.0769-0.11420.0774-0.1297-0.140825.21535.466898.4084
46.3926-0.7885-1.16185.20050.28641.0267-0.30520.44460.060.44460.239-0.08310.06-0.08310.0662-0.04720.114-0.1373-0.1903-0.1520.004448.73924.7026110.824
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|1 - 150}A1 - 150
2X-RAY DIFFRACTION2{A|153 - 401}A153 - 380
3X-RAY DIFFRACTION2{A|153 - 401}A401
4X-RAY DIFFRACTION3{B|4 - 150}B4 - 150
5X-RAY DIFFRACTION4{B|159 - 401}B159 - 377
6X-RAY DIFFRACTION4{B|159 - 401}B401

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る