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万見
- PDB-9fyh: Dye Type Peroxidase Aa from Streptomyces lividans by microcrystal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fyh
タイトルDye Type Peroxidase Aa from Streptomyces lividans by microcrystal electron diffraction (MicroED/3D ED)
要素Deferrochelatase
キーワードOXIDOREDUCTASE / microcrystal electron diffraction / MicroED / 3D ED / DPtAa / oxireductase / heme
機能・相同性
機能・相同性情報


iron import into cell / cell envelope / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / peroxidase activity / lyase activity / heme binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Deferrochelatase / : / : / Dyp-type peroxidase, C-terminal / Dyp-type peroxidase, N-terminal / DyP-type peroxidase family. / Dyp-type peroxidase / Dimeric alpha-beta barrel / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Deferrochelatase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces lividans (バクテリア)
手法電子線結晶学 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Hofer, G. / Wang, L. / Pacoste, L. / Hager, P. / Finjallaz, A. / Williams, L. / Worral, J. / Steiner, R. / Xu, H. / Zou, X.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
Swedish Research Council スウェーデン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Universal Serial electron diffraction for high quality protein structures
著者: Hofer, G. / Wang, L. / Pacoste, L. / Hager, P. / Fonjallaz, A. / Williams, L. / Worrall, J. / Steiner, R. / Xu, H. / Zou, X.
履歴
登録2024年7月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deferrochelatase
B: Deferrochelatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,7134
ポリマ－80,4802
非ポリマー1,2332
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6940 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area27300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.770, 67.400, 73.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.800, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb

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要素

#1: タンパク質 Deferrochelatase


分子量: 40240.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces lividans (バクテリア)
遺伝子: SLI_2602 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: A0A7U9DT46
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Dye type peroxidase Aa / タイプ: COMPLEX / 詳細: Dye type peroxidase Aa from Streptomyces lividans / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.08175 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Streptomyces lividans (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: C43
緩衝液pH: 7
詳細: Crystals were produced by adding 3 parts of precipitation mix (25% PEG, 100 mM HEPES pH=7.0) to 2 parts of protein solution (31 g/L)
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
125 %PEG1
2100 mMHEPES1
試料濃度: 31 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Crystall slurry produced from dye type peroxidase Aa
試料支持グリッドのタイプ: C-flat-1/1
急速凍結凍結剤: ETHANE
詳細: Manual blotting in room temperature with ambient humidity

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データ収集

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 0 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0 nm / Calibrated defocus min: 0 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 0 nm / C2レンズ絞り径: 20 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 98 K / 最低温度: 78 K
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 0.115 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI CETA (4k x 4k) / 詳細: FEI Ceta-D CMOS detector
電子光学装置位相板: OTHER / 球面収差補正装置: Diffraction experiment
EM回折 シェル
解像度 (Å)IDEM diffraction stats-IDフーリエ空間範囲 (%)多重度構造因子数位相残差 (°)
6.54-19.461189.710211520.43
2.4-2.442176.28.1175329.72
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 87.76 % / 再高解像度: 2.4 Å / 測定した強度の数: 23722 / 構造因子数: 23683 / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 55.3
反射Biso Wilson estimate: 23.3 Å2

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
6PHENIXモデルフィッティング
8PHENIX分子置換
11PHENIXcrystallography merging
12PHENIX３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 105.8 ° / ∠γ: 90 ° / A: 72.77 Å / B: 67.4 Å / C: 73.63 Å / 空間群名: P1211 / 空間群番号: 4
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築B value: 18.52 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Maximum-likelihood
原子モデル構築PDB-ID: 6I43

6i43


Accession code: 6I43 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→19.46 Å / SU ML: 0.3515 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.8971
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2561 2962 6.42 %Random selection
Rwork0.2019 43153 --
obs0.2053 46115 87.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 18.52 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.00255840
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d0.55717952
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.0388827
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.00491058
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d9.3745819
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.440.30551370.26651753ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY76.18
2.44-2.480.3485940.26241852ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY76.7
2.48-2.530.2971170.26411810ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY77.76
2.53-2.570.36141490.26612044ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY88.71
2.57-2.630.33041450.25862098ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY88.1
2.63-2.680.31361540.27062122ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY90.39
2.68-2.750.29551290.25682065ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY88.54
2.75-2.810.32291160.2462099ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY88.92
2.81-2.890.3221620.24932079ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY90.84
2.89-2.980.32311500.25032098ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY89.45
2.98-3.070.30641420.2322139ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY89.59
3.07-3.180.30091610.2272102ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY90.38
3.18-3.310.28041390.20972104ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY89.86
3.31-3.460.23981260.18982127ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY90.19
3.46-3.640.26581450.16982090ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY89.26
3.64-3.860.18841650.16422071ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY89.76
3.86-4.160.21181520.14882108ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY90
4.16-4.570.17851440.14212100ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY89.62
4.57-5.220.18591470.14462094ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY89.35
5.22-6.540.2281450.18572083ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY89.98
6.54-19.460.23691430.2032115ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY89.67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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