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- PDB-9fxe: D204N mutant of Purine Nucleoside Phosphorylase from E.coli in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fxe
タイトルD204N mutant of Purine Nucleoside Phosphorylase from E.coli in complex with N2,3-etheno-2-aminopurine
要素Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
キーワードTRANSFERASE / fluorescent ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleoside interconversion / guanosine phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase / purine nucleoside catabolic process / purine-nucleoside phosphorylase activity / DNA damage response / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type / Nucleoside phosphorylase, conserved site / Purine and other phosphorylases family 1 signature. / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Narczyk, M. / Stachelska-Wierzchowska, A. / Wierzchowski, J.
資金援助 ポーランド, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Higher Education (Poland)661-79/2024 ポーランド
Ministry of Science and Higher Education (Poland)17.610.011-110 ポーランド
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2024
タイトル: Interaction of Tri-Cyclic Nucleobase Analogs with Enzymes of Purine Metabolism: Xanthine Oxidase and Purine Nucleoside Phosphorylase.
著者: Stachelska-Wierzchowska, A. / Narczyk, M. / Wierzchowski, J. / Bzowska, A. / Wielgus-Kutrowska, B.
履歴
登録2024年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
C: Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
B: Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,7059
ポリマ－77,9433
非ポリマー7626
水3,153175
1
A: Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
C: Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
B: Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
ヘテロ分子

A: Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
C: Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
B: Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,41018
ポリマ－155,8866
非ポリマー1,52512
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area22660 Å2
ΔGint-170 kcal/mol
Surface area44460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.525, 120.525, 241.206
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-425-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type / PNP


分子量: 25980.961 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: deoD, pup, b4384, JW4347 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABP8, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-A1IEC / N,2,3-etheno-2-aminopurine / 1~{H}-imidazo[2,1-b]purine


分子量: 159.148 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5N5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.09 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2 / 詳細: Citrate buffer pH 5.2, amonium sulphate 24% w/v

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→48.22 Å / Num. obs: 59360 / % possible obs: 97.46 % / 冗長度: 40.3 % / Biso Wilson estimate: 38.36 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.29 / Rpim(I) all: 0.0455 / Rrim(I) all: 0.299 / Net I/σ(I): 15.24
反射 シェル解像度: 2.12→2.196 Å / 冗長度: 34.5 % / Rmerge(I) obs: 3.43 / Mean I/σ(I) obs: 1.15 / Num. unique obs: 5825 / CC1/2: 0.589 / Rpim(I) all: 0.587 / Rrim(I) all: 3.481 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0430精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.12→48.22 Å / SU ML: 0.2545 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 23.393
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2331 2794 4.83 %
Rwork0.2044 55112 -
obs0.2058 57906 97.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→48.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5388 0 51 175 5614
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00675527
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8357452
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0543842
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0076959
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.67981995
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.12-2.160.36951380.3052778X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.20.33961440.3032760X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.240.35461330.31762479X-RAY DIFFRACTION90.01
2.24-2.280.3975840.42051759X-RAY DIFFRACTION62.84
2.28-2.330.27081500.2482740X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.390.27961280.23562805X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.450.28241340.23022785X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.510.24741630.21762798X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.590.24311330.21262773X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.670.21161540.19272793X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.770.27591460.20472787X-RAY DIFFRACTION99.97
2.77-2.880.2531190.2082851X-RAY DIFFRACTION99.97
2.88-3.010.241350.20182809X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.170.26831630.19642816X-RAY DIFFRACTION100
3.17-3.360.20321530.18972818X-RAY DIFFRACTION99.97
3.36-3.620.19971270.19412854X-RAY DIFFRACTION100
3.62-3.990.26211490.21262759X-RAY DIFFRACTION96.8
3.99-4.570.17671380.15692898X-RAY DIFFRACTION99.93
4.57-5.750.17931390.17922937X-RAY DIFFRACTION99.97
5.75-48.220.22311640.19953113X-RAY DIFFRACTION99.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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