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万見
- PDB-9fx3: Structure of active human CD109 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fx3
タイトルStructure of active human CD109
要素CD109 antigen
キーワードIMMUNE SYSTEM / Protease inhibitor / Protease cleaved / Active conformation / Alfa-macroglobulin
機能・相同性
機能・相同性情報


osteoclast fusion / regulation of keratinocyte differentiation / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / negative regulation of wound healing / platelet alpha granule membrane / keratinocyte proliferation / hair follicle development / negative regulation of keratinocyte proliferation / negative regulation of stem cell proliferation / side of membrane ...osteoclast fusion / regulation of keratinocyte differentiation / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / negative regulation of wound healing / platelet alpha granule membrane / keratinocyte proliferation / hair follicle development / negative regulation of keratinocyte proliferation / negative regulation of stem cell proliferation / side of membrane / stem cell proliferation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Platelet degranulation / cell surface / extracellular space / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-2-macroglobulin, TED domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain ...Alpha-2-macroglobulin, TED domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Almeida, A.V. / Andersen, G.R.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Danish Council for Independent ResearchDFF-2032-00111B デンマーク
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Three cryo-EM structures of CD109 reveal its mechanism of protease inhibition.
著者: Ana V Almeida / Kathrine T Jensen / Seandean L Harwood / Martin H Jørgensen / Nadia S Nielsen / Ida B Thøgersen / Jan J Enghild / Gregers R Andersen /
要旨: CD109 is a glycosylphosphatidylinositol-anchored protein. In addition to regulating transforming growth factor β (TGF-β) network signaling, CD109 is also a protease inhibitor. Protease cleavage of ...CD109 is a glycosylphosphatidylinositol-anchored protein. In addition to regulating transforming growth factor β (TGF-β) network signaling, CD109 is also a protease inhibitor. Protease cleavage of its bait region triggers a conformational change releasing the major fragment from the cell surface, exposing a reactive thioester that can conjugate proteases. To understand this protease inhibition mechanism, we determined cryoelectron microscopy structures of CD109 in native, protease-activated, and methylamine-activated conformations. Despite CD109's low sequence similarity with the protease inhibitor A2ML1, CD109 adopts a similar protease-activated conformation, suggesting a shared mechanism of protease inhibition. Deglycosylation of CD109 does not affect chymotrypsin conjugation but enhances substrate access, suggesting that CD109 glycans contribute to protease inhibition. Our data provide a structural basis for understanding CD109's protease-triggered membrane release, its protease inhibitory mechanism, and additional biological functions.
履歴
登録2024年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD109 antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,69612
ポリマ－140,4501
非ポリマー3,24611
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 CD109 antigen / 150 kDa TGF-beta-1-binding protein / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing ...150 kDa TGF-beta-1-binding protein / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 7 / Platelet-specific Gov antigen / p180 / r150


分子量: 140449.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD109, CPAMD7 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6YHK3
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Monomeric active non-GPI bounded CD109 / タイプ: RIBOSOME
詳細: C-terminal GPI motif (residues 1421-1445) was removed
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.165 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293 / プラスミド: pcDNA3.1(+)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150 mMSodium ChlorideNaCl1
34 mMCHAPSC32H58N2O7S1
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Monodisperse sample
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Au-flat 1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 59.9 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 7306

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.04粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.04CTF補正
7Coot10モデルフィッティング
9PHENIX1.2モデル精密化
10cryoSPARC4.04初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.04最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.04分類
13cryoSPARC4.04３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1101360
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 121082 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築Accession code: Q6YHK3 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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