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- PDB-9fum: Dimeric 14-3-3 zeta in complex with MAP2c peptide containing pS435 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fum
タイトルDimeric 14-3-3 zeta in complex with MAP2c peptide containing pS435
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Isoform 3 of Microtubule-associated protein 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Regulation / Mictorubule dynamics / Cytoskeleton / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


CA3 pyramidal cell dendrite / primary dendrite / apical distal dendrite / positive regulation of anterograde synaptic vesicle transport / positive regulation of anterograde dense core granule transport / regulation of organelle transport along microtubule / proximal neuron projection / dendritic filopodium / basal dendrite / distal dendrite ...CA3 pyramidal cell dendrite / primary dendrite / apical distal dendrite / positive regulation of anterograde synaptic vesicle transport / positive regulation of anterograde dense core granule transport / regulation of organelle transport along microtubule / proximal neuron projection / dendritic filopodium / basal dendrite / distal dendrite / regulation of neurofibrillary tangle assembly / synaptic target recognition / Golgi reassembly / negative regulation of axon extension / dystroglycan binding / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / negative regulation of microtubule depolymerization / axon hillock / dendritic branch / proximal dendrite / respiratory system process / axon initial segment / microtubule bundle formation / tube formation / apical dendrite / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / negative regulation of microtubule polymerization / dendrite morphogenesis / establishment of cell polarity / central nervous system neuron development / dendritic growth cone / dendrite development / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / dendrite cytoplasm / SH2 domain binding / axonogenesis / nuclear periphery / lung development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / response to progesterone / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / dendritic shaft / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of protein stability / microtubule cytoskeleton organization / ruffle membrane / neuron projection development / melanosome / intracellular protein localization / response to estradiol / actin cytoskeleton / regulation of protein localization / actin binding / microtubule cytoskeleton / cell body / blood microparticle / vesicle / angiogenesis / protein phosphatase binding / microtubule binding / DNA-binding transcription factor binding / microtubule / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / neuron projection / protein phosphorylation / postsynapse / postsynaptic density / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / dendrite / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
MAP2/Tau projection / MAP2/Tau projection domain / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. ...MAP2/Tau projection / MAP2/Tau projection domain / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Microtubule-associated protein 2 / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Narasimhan, S. / Jansen, S. / Zidek, L.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Grant Agency of the Czech RepublicGA20-12669S チェコ
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2025
タイトル: Characterization of multiple binding sites on microtubule associated protein 2c recognized by dimeric and monomeric 14-3-3 zeta.
著者: Jansen, S. / Narasimhan, S. / Cabre Fernandez, P. / Ilkovicova, L. / Kozelekova, A. / Kralova, K. / Hritz, J. / Zidek, L.
履歴
登録2024年6月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
E: Isoform 3 of Microtubule-associated protein 2
F: Isoform 3 of Microtubule-associated protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,7199
ポリマ－58,1574
非ポリマー5625
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Confirmed by Native PAGE, SEC, and DLS, isothermal titration calorimetry, Confirmed by ITC, data present in publication
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4290 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area22380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.394, 69.137, 82.797
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 28078.389 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIPL / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Isoform 3 of Microtubule-associated protein 2 / MAP-2


分子量: 1000.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P15146
#3: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.61 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES pH(7.5), 400 mM Sodium acetate, 8mM Cadmium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月9日 / 詳細: Toroidal mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→48.83 Å / Num. obs: 28553 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 7.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.137 / Χ2: 1.02 / Net I/σ(I): 11.8 / Num. measured all: 222336
反射 シェル解像度: 2.45→2.55 Å / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 1.264 / Num. measured all: 24391 / Num. unique obs: 3151 / CC1/2: 0.69 / Rpim(I) all: 0.479 / Rrim(I) all: 1.354 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
XDSXDSGUIデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.45→48.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 10.862 / SU ML: 0.234 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.306 / ESU R Free: 0.261 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27521 1413 5 %RANDOM
Rwork0.20999 ---
obs0.21352 27122 99.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.039 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20.08 Å2
2--0.12 Å2-0 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.45→48.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3698 0 5 200 3903
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0123744
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163602
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9191.8565034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6411.7878308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0385457
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg11.78524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.83110726
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2562
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024375
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02833
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.664.8611843
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.6474.8621843
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.6468.6952295
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.6468.7012296
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.9785.5621901
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.9765.5661902
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other10.1539.962740
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined13.30151.544432
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other13.351.554433
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.451→2.514 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 92 -
Rwork0.288 1950 -
obs--98.03 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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