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- PDB-9fu2: Smooth Muscle Myosin II in complex with MT-228 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fu2
タイトルSmooth Muscle Myosin II in complex with MT-228
要素Myosin-11
キーワードMOTOR PROTEIN / Smooth Muscle Myosin II / MT-228 / myosin modulator / addiction / therapy / drug design
機能・相同性
機能・相同性情報


elastic fiber assembly / skeletal muscle myosin thick filament assembly / muscle myosin complex / myosin filament / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / myosin II complex / cardiac muscle cell development ...elastic fiber assembly / skeletal muscle myosin thick filament assembly / muscle myosin complex / myosin filament / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / myosin II complex / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / EPHA-mediated growth cone collapse / microfilament motor activity / RHO GTPases activate PAKs / smooth muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate PKNs / actin filament binding / melanosome / calmodulin binding / extracellular exosome / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) ...Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / VANADATE ION / Myosin-11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.581 Å
データ登録者Kikuti, C.M. / Houdusse, A.
資金援助 フランス, 米国, 4件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-21-Ce11-0022-01 フランス
National Institutes of Health/National Institute on Drug Abuse (NIH/NIDA)R01DA049544 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R33NS119714 米国
National Institutes of Health/National Institute on Drug Abuse (NIH/NIDA)UH3NS096833 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Development of clinically viable nonmuscle myosin II small molecule inhibitors
著者: Radnai, L. / Young, E.J. / Kikuti, C.M. / Hafenbreidel, M. / Stremel, R. / Lin, L. / Toth, K. / Pasetto, P. / Jin, X. / Geedy, M. / Partridge, J. / Patel, A. / Conlon, M. / Briggs, S. / ...著者: Radnai, L. / Young, E.J. / Kikuti, C.M. / Hafenbreidel, M. / Stremel, R. / Lin, L. / Toth, K. / Pasetto, P. / Jin, X. / Geedy, M. / Partridge, J. / Patel, A. / Conlon, M. / Briggs, S. / Sweeney, L.H. / Sellers, J. / Krieger-Burke, T. / Rumbaugh, G. / Cameron, M.D. / Surman, M. / Houdusse-Juille, A. / Griffin, P.R. / Kamenecka, T.M. / Miller, C.A.
履歴
登録2024年6月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,26515
ポリマ－227,7191
非ポリマー1,54614
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area32700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.106, 83.106, 132.251
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Myosin-11 / Myosin heavy chain 11 / Myosin heavy chain / smooth muscle isoform / SMMHC


分子量: 227718.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYH11, KIAA0866
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35749

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非ポリマー , 8種, 84分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-VO4 / VANADATE ION


分子量: 114.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: VO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-A1IGE / (3~{a}~{S})-1-(2-methoxypyridin-4-yl)-6,7-dimethyl-3~{a}-oxidanyl-2,3-dihydropyrrolo[2,3-b]quinolin-4-one


分子量: 337.372 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H19N3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2 / 詳細: 10% PEG 3350; 50 mM Bicine pH 8.2 / Temp details: cold room

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Liquid Nitrogen Stream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.980089 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980089 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.581→71.97 Å / Num. obs: 30543 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 1.6 % / Biso Wilson estimate: 62.92 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05975 / Rpim(I) all: 0.05661 / Rrim(I) all: 0.08252 / Net I/σ(I): 5.31
反射 シェル解像度: 2.581→2.66 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.7954 / Mean I/σ(I) obs: 0.69 / Num. unique obs: 2620 / CC1/2: 0.369 / CC star: 0.734 / Rpim(I) all: 0.7704 / Rrim(I) all: 1.109 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
XDSJan 10, 2022 (BUILT 20220820)データ削減
Aimless0.7.12データスケーリング
MOLREP11.9.02; 28.02.2022位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.581→71.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.433 / SU Rfree Blow DPI: 0.262
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2497 1622 -RANDOM
Rwork0.2292 ---
obs0.2303 32160 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 83.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.0049 Å20 Å20 Å2
2---4.0049 Å20 Å2
3---8.0098 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.581→71.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5690 0 95 70 5855
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00711643HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.8421030HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3515SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1844HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5884HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion760SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance6HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle12HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9249SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.17
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.17
LS精密化 シェル解像度: 2.581→2.66 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3709 39 -
Rwork0.3368 --
obs--100 %
精密化 TLSOrigin x: -10.9882 Å / Origin y: 35.6003 Å / Origin z: 0.5712 Å
111213212223313233
T-0.1253 Å2-0.1036 Å2-0.0127 Å2-0.0114 Å2-0.016 Å2---0.1337 Å2
L1.8996 °2-1.0592 °2-1.1638 °2-1.3315 °20.9496 °2--1.6333 °2
S0.1559 Å °-0.0312 Å °-0.2626 Å °-0.0312 Å °0.1072 Å °0.3867 Å °-0.2626 Å °0.3867 Å °-0.2631 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A32 - 786
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A900 - 902
3X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1001 - 1002
4X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1003 - 1015

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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