[日本語] English
万見
- PDB-9ft9: Structure of the bipartite JNK1-JIP1 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ft9
タイトルStructure of the bipartite JNK1-JIP1 complex
要素
  • C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
  • Isoform 1 of Mitogen-activated protein kinase 8
キーワードSIGNALING PROTEIN / c-Jun N-terminal kinase 1 (JNK-1) Serine/threonine-protein kinase cell proliferation / differentiation / migration / transformation programmed cell death
機能・相同性
機能・相同性情報


JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / basal dendrite / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / Activation of BIM and translocation to mitochondria / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / positive regulation of cyclase activity / histone deacetylase regulator activity ...JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / basal dendrite / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / Activation of BIM and translocation to mitochondria / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / positive regulation of cyclase activity / histone deacetylase regulator activity / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of protein metabolic process / JUN kinase activity / mitogen-activated protein kinase / regulation of macroautophagy / response to UV / response to mechanical stimulus / stress-activated MAPK cascade / energy homeostasis / JNK cascade / protein serine/threonine kinase binding / negative regulation of protein binding / peptidyl-threonine phosphorylation / cellular response to amino acid starvation / NRIF signals cell death from the nucleus / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / cellular response to reactive oxygen species / FCERI mediated MAPK activation / regulation of circadian rhythm / histone deacetylase binding / cellular response to mechanical stimulus / cellular senescence / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / rhythmic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / protein phosphatase binding / Oxidative Stress Induced Senescence / response to oxidative stress / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / synapse / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Mitogen-activated protein kinase 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Orand, T. / Delaforge, E. / Palencia, A. / Jensen, M.R.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ScaffoldDisorder フランス
La ligue contre le cancerThibault Orand thesis funding フランス
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2025
タイトル: Bipartite binding of the intrinsically disordered scaffold protein JIP1 to the kinase JNK1.
著者: Orand, T. / Delaforge, E. / Lee, A. / Kragelj, J. / Tengo, M. / Tengo, L. / Blackledge, M. / Boeri Erba, E. / Davis, R.J. / Palencia, A. / Jensen, M.R.
履歴
登録2024年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22025年3月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Isoform 1 of Mitogen-activated protein kinase 8
B: C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6373
ポリマ－46,1312
非ポリマー5061
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, isothermal titration calorimetry, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area17230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.700, 137.700, 63.950
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z

-
要素

#1: タンパク質 Isoform 1 of Mitogen-activated protein kinase 8 / MAP kinase 8 / MAPK 8 / JNK-46 / Stress-activated protein kinase 1c / SAPK1c / Stress-activated ...MAP kinase 8 / MAPK 8 / JNK-46 / Stress-activated protein kinase 1c / SAPK1c / Stress-activated protein kinase JNK1 / c-Jun N-terminal kinase 1


分子量: 41634.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GAMA is from the expression vector / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPK8, JNK1, PRKM8, SAPK1, SAPK1C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P45983, mitogen-activated protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1


分子量: 4497.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GHM belong to the expression vector tag. This is a peptide of the intrinsically disorder scaffold protein JIP1. There is a deletion of the flexible linker comprising residues 176TLNNNSLGK184
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPK8IP1, IB1, JIP1, PRKM8IP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 % / 解説: rods
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20% w/v PEG 3350, 0.1 M Bis Tris propane pH 6.5, 0.2 M sodium acetate trihydrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.96546 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年5月24日
放射モノクロメーター: Silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96546 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→46.86 Å / Num. obs: 29338 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 15.03 % / Biso Wilson estimate: 75.21 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 12.8 % / Num. unique obs: 2790 / CC1/2: 0.2 / Rrim(I) all: 1.7 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4080精密化
XDS2023データ削減
XSCALE2023データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.35→46.86 Å / SU ML: 0.5322 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 41.4863
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
詳細: TLS refinement in phenix.refine B-factors are total (local + TLS + crystal)
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2701 1484 5.06 %
Rwork0.2313 27834 -
obs0.2336 29318 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 87.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→46.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3067 0 31 123 3221
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00923169
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.11534296
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0572476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0101544
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.1905424
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.430.45311170.4392489X-RAY DIFFRACTION99.2
2.43-2.510.54441130.44042546X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.610.44281310.3812502X-RAY DIFFRACTION99.96
2.61-2.730.36091290.32982508X-RAY DIFFRACTION100
2.73-2.880.33411540.30552509X-RAY DIFFRACTION100
2.88-3.060.33091170.30262542X-RAY DIFFRACTION100
3.06-3.290.33651540.28522489X-RAY DIFFRACTION99.96
3.29-3.620.34151260.24352550X-RAY DIFFRACTION100
3.62-4.150.3057970.20872559X-RAY DIFFRACTION99.74
4.15-5.220.22771790.19042524X-RAY DIFFRACTION100
5.22-46.860.21311670.19322616X-RAY DIFFRACTION99.96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.460991807740.6766922349821.326254968442.040603541470.4476522469521.90972487592-0.2401942476640.2150386171570.251932882698-0.374618526740.1542860837190.0459752756868-0.2871272446180.4855458036452.75621418681E-50.672249026466-0.131288647611-0.04720419569060.7014619777160.0793685301930.635946223762-49.130066493465.8581690221-1.92393255282
21.857613827490.5297943291020.4099555261973.158699372781.364531085782.829069361880.0897347595386-0.0556678982186-0.4445379107640.2139970406440.138420016495-0.4436319263950.346955807540.5681605999248.90243137655E-50.5286657241490.0412941378676-0.05962905157630.7160932174760.04005077113490.730725815672-47.133382561538.972377565510.2567997155
31.118901991440.7004755429410.3080302601641.807435563550.07195744522660.124454139581-0.1607376085630.124070646315-0.231706286394-0.285836309550.02708636764130.5112305585850.282322427021-0.1085142092670.0004574552363230.6532881693010.0102274406245-0.1082272393860.6600489729-0.008054998345150.753202446564-60.303609754251.97026974132.32255584165
40.23567837823-0.1729465151970.02039573385140.3962028323340.190199737630.158053389691-0.444116854248-0.160433614249-0.2221559064050.706129671943-0.558778702604-0.5303906728560.02484171246570.518449180305-0.03049030342190.913340825534-0.146576562982-0.1908564629250.9695676545490.1496790827710.595501170605-44.350852678656.017966457825.9540955654
50.009522418533690.007709692394860.008119032591590.05653146282030.02647090151530.01458812638430.4341530291860.248181863693-0.361484139888-0.002014456437170.122419166431-0.00758104704852-0.2782116415890.09914573972550.0009467156556381.49465096162-0.2063193022480.2638246285691.22410455909-0.1178609437861.33554520626-42.158748933734.2644349341-9.24224762076
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 7 through 114 )AA7 - 1141 - 108
22chain 'A' and (resid 115 through 311 )AA115 - 311109 - 305
33chain 'A' and (resid 312 through 363 )AA312 - 363306 - 357
44chain 'B' and (resid 157 through 170 )BC157 - 1701 - 14
55chain 'B' and (resid 210 through 218 )BC210 - 21815 - 23

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る