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万見
- PDB-9fsm: Cryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipopro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fsm
タイトルCryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipoprotein from Klebsiella pneumoniae (pKpQIL plasmid)
要素TraT complement resistance protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / surface exclusion / decamer / diacylglycerol (DAG) modification
機能・相同性Enterobacterial TraT complement resistance / Enterobacterial TraT complement resistance protein / cell outer membrane / DIACYL GLYCEROL / TraT complement resistance protein
機能・相同性情報
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.47 Å
データ登録者Seddon, C. / Beis, K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M011178/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure and evolutionary history of the conjugation surface exclusion protein TraT.
著者: Chloe Seddon / Sophia David / Joshua L C Wong / Naito Ishimoto / Shan He / Jonathan Bradshaw / Wen Wen Low / Gad Frankel / Konstantinos Beis /
要旨: Conjugation plays a major role in dissemination of antimicrobial resistance genes. Following transfer of IncF-like plasmids, recipients become refractory to a second wave of conjugation with the same ...Conjugation plays a major role in dissemination of antimicrobial resistance genes. Following transfer of IncF-like plasmids, recipients become refractory to a second wave of conjugation with the same plasmid via entry (TraS) and surface (TraT) exclusion mechanisms. Here, we show that TraT from the pKpQIL and F plasmids (TraT and TraT) exhibits plasmid surface exclusion specificity. The cryo-EM structures of TraT and TraT reveal that they oligomerise into decameric champagne bottle cork-like structures, which are anchored to the outer membrane via a diacylglycerol and palmitic acid modified α-helical barrel domain. Unexpectedly, we identify chromosomal TraT homologues from multiple Gram-negative phyla which form numerous divergent lineages in a phylogenetic tree of TraT sequences. Plasmid-associated TraT sequences are found in multiple distinct lineages, including two separate clades incorporating TraT from Enterobacteriaceae IncF/F-like and Legionellaceae F-like plasmids. These findings suggest that different plasmid backbones have acquired and co-opted TraT on independent occasions.
履歴
登録2024年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TraT complement resistance protein
B: TraT complement resistance protein
C: TraT complement resistance protein
D: TraT complement resistance protein
E: TraT complement resistance protein
F: TraT complement resistance protein
G: TraT complement resistance protein
H: TraT complement resistance protein
I: TraT complement resistance protein
J: TraT complement resistance protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)246,15020
ポリマ－239,90010
非ポリマー6,25010
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, initial map showed 10-fold symmetry, gel filtration, elution as a decamer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
TraT complement resistance protein


分子量: 23989.965 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: (DGA) corresponds to the posttranslational modification by diacylglycerol (DAG) The last 3 residues GSG are from the expression tag.
由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G9G2A5
#2: 化合物
ChemComp-DGA / DIACYL GLYCEROL


分子量: 625.018 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H76O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipoprotein from Klebsiella pneumoniae (pKpQIL plasmid)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 210600 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築詳細: buccaneer / Source name: Other / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00617240
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5923290
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.7932600
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0432740
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0033000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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