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- PDB-9fs1: Mutant S1538L of the dihydroorotase domain of human CAD protein b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fs1
タイトルMutant S1538L of the dihydroorotase domain of human CAD protein bound to carbamoyl aspartate
要素Multifunctional protein CAD
キーワードHYDROLASE / Nucleotide metabolism / de novo pyrimidine synthesis / CAD disease / multienzymatic protein / zinc / carboxylated lysine
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate binding / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / dihydroorotase / response to cortisol / citrulline biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / glutaminase ...aspartate binding / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / dihydroorotase / response to cortisol / citrulline biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / glutaminase / aspartate carbamoyltransferase activity / dihydroorotase activity / Pyrimidine biosynthesis / UDP biosynthetic process / glutaminase activity / glutamine metabolic process / UTP biosynthetic process / response to caffeine / response to starvation / response to amine / response to testosterone / 'de novo' UMP biosynthetic process / animal organ regeneration / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / lactation / peptidyl-threonine phosphorylation / xenobiotic metabolic process / cellular response to epidermal growth factor stimulus / liver development / cell projection / female pregnancy / response to insulin / terminal bouton / nuclear matrix / heart development / protein autophosphorylation / protein kinase activity / neuronal cell body / enzyme binding / protein-containing complex / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain ...Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Dihydroorotase signature 1. / Dihydroorotase signature 2. / Dihydroorotase, conserved site / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain profile. / MGS-like domain / Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Class I glutamine amidotransferase-like / Metal-dependent hydrolase / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / N-CARBAMOYL-L-ASPARTATE / Multifunctional protein CAD
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.21 Å
データ登録者del Cano-Ochoa, F. / Ramon-Maiques, S.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2021-128468NB-I00 スペイン
Other privateFundacion Ramon Areces
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2024
タイトル: Disruption of CAD Oligomerization by Pathogenic Variants.
著者: Del Cano-Ochoa, F. / Ramadane-Morchadi, L. / Eixeres, L. / Moreno-Morcillo, M. / Fernandez-Leiro, R. / Ramon-Maiques, S.
履歴
登録2024年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Multifunctional protein CAD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1788
ポリマ－39,6481
非ポリマー5307
水7,656425
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area13660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.331, 158.718, 61.947
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1906-

FMT

21A-2342-

HOH

31A-2369-

HOH

41A-2388-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Multifunctional protein CAD / Carbamoyl phosphate synthetase 2-aspartate transcarbamylase-dihydroorotase


分子量: 39648.379 Da / 分子数: 1 / 変異: S1538L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAD / プラスミド: pOPIN-M-huDHO-S1538L / Cell (発現宿主): epithelial-like / 細胞株 (発現宿主): HEK293S-GnTI / 器官 (発現宿主): Embryo / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): kidney
参照: UniProt: P27708, carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing), glutaminase, carbamoyl-phosphate synthase (ammonia), aspartate carbamoyltransferase, dihydroorotase
#2: 化合物 ChemComp-NCD / N-CARBAMOYL-L-ASPARTATE / N-カルバモイル-L-アスパラギン酸


分子量: 176.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8N2O5
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 425 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.36 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES pH 7, 2.5 M sodium formate, 2 mM carbamoyl aspartate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.87313 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87313 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.21→73.08 Å / Num. obs: 119378 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 13.06 Å2 / CC1/2: 0.992 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 1.21→1.26 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 5546 / CC1/2: 0.882

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNAデータ収集
autoPROCdata processing
Aimlessデータスケーリング
PHASERCCP4 v8.0位相決定
REFMACCCP4 v8.0精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.21→48.83 Å / SU ML: 0.1296 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.5091
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1512 5907 4.95 %
Rwork0.1296 113415 -
obs0.1306 119322 97.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.21→48.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2742 0 22 425 3189
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01072941
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23354038
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0921460
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0129535
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.059418
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.21-1.230.36741760.35142715X-RAY DIFFRACTION71.68
1.23-1.240.33361560.33433069X-RAY DIFFRACTION79.75
1.24-1.260.30881900.30333385X-RAY DIFFRACTION88.95
1.26-1.270.28351710.28053578X-RAY DIFFRACTION92.39
1.27-1.290.26071740.25953744X-RAY DIFFRACTION97.78
1.29-1.310.24982280.23353813X-RAY DIFFRACTION99.7
1.31-1.330.23821830.21513855X-RAY DIFFRACTION99.78
1.33-1.350.2471880.20113844X-RAY DIFFRACTION99.83
1.35-1.370.19692130.18613795X-RAY DIFFRACTION99.83
1.37-1.390.21681930.17633865X-RAY DIFFRACTION99.78
1.39-1.410.19972190.1693852X-RAY DIFFRACTION99.85
1.41-1.440.19371980.16723827X-RAY DIFFRACTION99.93
1.44-1.470.20111990.1623859X-RAY DIFFRACTION99.85
1.47-1.50.19771880.14083839X-RAY DIFFRACTION99.78
1.5-1.530.16012130.12163845X-RAY DIFFRACTION99.9
1.53-1.560.15021980.11153857X-RAY DIFFRACTION99.9
1.56-1.60.13062190.10653823X-RAY DIFFRACTION99.83
1.6-1.650.13332160.10083850X-RAY DIFFRACTION99.83
1.65-1.70.13492010.09653846X-RAY DIFFRACTION99.88
1.7-1.750.13022200.09633874X-RAY DIFFRACTION99.95
1.75-1.810.14012150.10213854X-RAY DIFFRACTION99.95
1.81-1.890.13921840.10613876X-RAY DIFFRACTION99.98
1.89-1.970.14141650.0993909X-RAY DIFFRACTION99.98
1.97-2.080.12471860.09713904X-RAY DIFFRACTION99.98
2.08-2.210.12161980.09493889X-RAY DIFFRACTION99.98
2.21-2.380.1071890.09973928X-RAY DIFFRACTION99.9
2.38-2.610.14161880.10923918X-RAY DIFFRACTION99.93
2.61-2.990.13812060.12693960X-RAY DIFFRACTION99.95
2.99-3.770.13942200.12053946X-RAY DIFFRACTION99.86
3.77-48.830.13762130.144096X-RAY DIFFRACTION99.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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