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- PDB-9fql: Crystal structure of hDM2 in complex with a peptidic ligand conta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fql
タイトルCrystal structure of hDM2 in complex with a peptidic ligand containing a di-urea insert.
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
  • p25Lp26A
キーワードANTITUMOR PROTEIN / PROTEIN FOLDAMER COMPLEX / PROTEIN FOLDAMER INTERACTIONS / PROTEIN PROTEIN INTERACTION INHIBITOR / UREA BASED CHIMERA FOLDAMER
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / fibroblast activation / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / fibroblast activation / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / receptor serine/threonine kinase binding / Trafficking of AMPA receptors / peroxisome proliferator activated receptor binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of protein processing / SUMO transferase activity / response to iron ion / NEDD8 ligase activity / AKT phosphorylates targets in the cytosol / atrioventricular valve morphogenesis / response to steroid hormone / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / endocardial cushion morphogenesis / positive regulation of muscle cell differentiation / cellular response to alkaloid / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / cardiac septum morphogenesis / blood vessel development / ligase activity / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to magnesium ion / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / cellular response to estrogen stimulus / cellular response to UV-C / blood vessel remodeling / cellular response to actinomycin D / protein localization to nucleus / ribonucleoprotein complex binding / protein autoubiquitination / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription repressor complex / positive regulation of mitotic cell cycle / regulation of heart rate / proteolysis involved in protein catabolic process / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / ubiquitin binding / positive regulation of protein export from nucleus / Stabilization of p53 / response to cocaine / establishment of protein localization / Regulation of RUNX3 expression and activity / cellular response to gamma radiation / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / cellular response to growth factor stimulus / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / centriolar satellite / cellular response to hydrogen peroxide / response to toxic substance / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / disordered domain specific binding / p53 binding / endocytic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of TP53 Degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron projection development / 5S rRNA binding / protein-containing complex assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / amyloid fibril formation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of cell cycle / postsynaptic density / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / protein domain specific binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Buratto, J. / Mauran, L. / Goudreau, S. / Guichard, G.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of hDM2 in complex with a peptidic ligand containing a di-urea insert.
著者: Buratto, J. / Mauran, L. / Goudreau, S. / Guichard, G.
履歴
登録2024年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
B: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
C: p25Lp26A
D: p25Lp26A
E: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
F: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
G: p25Lp26A
H: p25Lp26A
I: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
J: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
K: p25Lp26A
L: p25Lp26A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,52622
ポリマ－68,57712
非ポリマー95010
水3,045169
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
B: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
C: p25Lp26A
D: p25Lp26A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3349
ポリマ－22,8594
非ポリマー4755
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4950 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area9120 Å2
手法PISA
2
E: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
F: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
G: p25Lp26A
H: p25Lp26A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8594
ポリマ－22,8594
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3520 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area9150 Å2
手法PISA
3
I: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
K: p25Lp26A
ヘテロ分子

J: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
L: p25Lp26A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3349
ポリマ－22,8594
非ポリマー4755
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area5000 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area9280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.986, 85.076, 198.423
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and ((resid 26 and (name N or name...
21(chain B and ((resid 26 and (name N or name...
31(chain E and ((resid 26 and (name N or name...
41(chain F and ((resid 26 and (name N or name...
51(chain I and ((resid 26 and (name N or name...
61(chain J and (resid 26 through 28 or resid 30...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRTHRTHR(chain A and ((resid 26 and (name N or name...AA262
12GLUGLUVALVAL(chain A and ((resid 26 and (name N or name...AA25 - 1101 - 86
13GLUGLUVALVAL(chain A and ((resid 26 and (name N or name...AA25 - 1101 - 86
14GLUGLUVALVAL(chain A and ((resid 26 and (name N or name...AA25 - 1101 - 86
15GLUGLUVALVAL(chain A and ((resid 26 and (name N or name...AA25 - 1101 - 86
21THRTHRTHRTHR(chain B and ((resid 26 and (name N or name...BB262
22THRTHRVALVAL(chain B and ((resid 26 and (name N or name...BB26 - 1102 - 86
23THRTHRVALVAL(chain B and ((resid 26 and (name N or name...BB26 - 1102 - 86
24THRTHRVALVAL(chain B and ((resid 26 and (name N or name...BB26 - 1102 - 86
25THRTHRVALVAL(chain B and ((resid 26 and (name N or name...BB26 - 1102 - 86
31THRTHRTHRTHR(chain E and ((resid 26 and (name N or name...EE262
32THRTHRVALVAL(chain E and ((resid 26 and (name N or name...EE26 - 1102 - 86
33THRTHRVALVAL(chain E and ((resid 26 and (name N or name...EE26 - 1102 - 86
34THRTHRVALVAL(chain E and ((resid 26 and (name N or name...EE26 - 1102 - 86
35THRTHRVALVAL(chain E and ((resid 26 and (name N or name...EE26 - 1102 - 86
41THRTHRTHRTHR(chain F and ((resid 26 and (name N or name...FF262
42GLUGLUVALVAL(chain F and ((resid 26 and (name N or name...FF25 - 1101 - 86
43GLUGLUVALVAL(chain F and ((resid 26 and (name N or name...FF25 - 1101 - 86
44GLUGLUVALVAL(chain F and ((resid 26 and (name N or name...FF25 - 1101 - 86
45GLUGLUVALVAL(chain F and ((resid 26 and (name N or name...FF25 - 1101 - 86
51THRTHRTHRTHR(chain I and ((resid 26 and (name N or name...II262
52GLUGLUVALVAL(chain I and ((resid 26 and (name N or name...II25 - 1101 - 86
53GLUGLUVALVAL(chain I and ((resid 26 and (name N or name...II25 - 1101 - 86
54GLUGLUVALVAL(chain I and ((resid 26 and (name N or name...II25 - 1101 - 86
55GLUGLUVALVAL(chain I and ((resid 26 and (name N or name...II25 - 1101 - 86
61THRTHRVALVAL(chain J and (resid 26 through 28 or resid 30...JJ26 - 282 - 4
62PROPROPROPRO(chain J and (resid 26 through 28 or resid 30...JJ30 - 326 - 8
63LEULEULEULEU(chain J and (resid 26 through 28 or resid 30...JJ33 - 359 - 11
64THRTHRVALVAL(chain J and (resid 26 through 28 or resid 30...JJ26 - 1102 - 86
65THRTHRVALVAL(chain J and (resid 26 through 28 or resid 30...JJ26 - 1102 - 86
66THRTHRVALVAL(chain J and (resid 26 through 28 or resid 30...JJ26 - 1102 - 86
67THRTHRVALVAL(chain J and (resid 26 through 28 or resid 30...JJ26 - 1102 - 86

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53- ...Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53-binding protein Mdm2


分子量: 10115.966 Da / 分子数: 6 / 断片: residues 17-111 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MDM2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00987, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド
p25Lp26A


分子量: 1313.456 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / Density meas: 47.98 Mg/m3 / 溶媒含有率: 52.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5 / 詳細: 1 M Na2HPO4/K2HPO4 pH 6.9, 30% Glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→42.85 Å / Num. obs: 49185 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 34.88 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.102 / Net I/σ(I): 14.6 / Num. measured all: 619745 / Scaling rejects: 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.0513.50.7294767635300.940.2040.7573.3100
8.94-42.859.70.0664326620.9980.0210.06429.199.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.13精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→37.651 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2479 2454 5 %
Rwork0.2206 46611 -
obs0.222 49065 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 129.83 Å2 / Biso mean: 48.6021 Å2 / Biso min: 16.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→37.651 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4536 0 50 169 4755
Biso mean--80.8 50.68 -
残基数----576
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1959X-RAY DIFFRACTION12.906TORSIONAL
12B1959X-RAY DIFFRACTION12.906TORSIONAL
13E1959X-RAY DIFFRACTION12.906TORSIONAL
14F1959X-RAY DIFFRACTION12.906TORSIONAL
15I1959X-RAY DIFFRACTION12.906TORSIONAL
16J1959X-RAY DIFFRACTION12.906TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2-2.03850.32711310.2632491100
2.0385-2.08010.26271360.25682565100
2.0801-2.12530.32861340.25192541100
2.1253-2.17470.2741340.2372542100
2.1747-2.22910.29411350.24482568100
2.2291-2.28940.26741340.22572536100
2.2894-2.35670.27191350.22562581100
2.3567-2.43280.26031350.22052567100
2.4328-2.51970.24821350.22012547100
2.5197-2.62060.24311370.22492606100
2.6206-2.73980.28131340.23822553100
2.7398-2.88420.24521350.21842568100
2.8842-3.06480.25721380.21732616100
3.0648-3.30140.25511370.21352606100
3.3014-3.63330.20191370.2012608100
3.6333-4.15850.25021390.20182640100
4.1585-5.23710.21631410.1962681100
5.2371-37.6510.25521470.2563279599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.94230.05540.3530.8075-0.34551.30730.00370.039-0.0417-0.36240.0683-0.0720.14360.23310.01040.39280.01070.00060.2161-0.00540.212522.3198-27.92196.2001
20.75940.47020.73051.8891.09330.88580.0265-0.08560.02080.01720.012-0.21250.0839-0.070800.17630.01810.00240.2176-0.0030.206527.176-20.051628.176
30.0918-0.0108-0.06460.27680.19060.2366-0.0227-0.23240.1521-0.6929-0.24210.4896-0.4219-0.52880.0040.20090.0178-0.03990.27370.01580.243117.3983-24.010621.7324
40.0941-0.08270.03610.14220.0370.0524-0.08890.09510.4777-0.4804-0.20840.0864-0.28630.23-00.38920.02680.01060.2811-0.02220.289323.5036-16.878311.7945
50.8774-0.2613-0.0710.37740.3120.07980.40540.09750.1384-0.6102-0.3164-0.1652-0.3316-0.04980.08860.9711-0.0482-0.02880.56510.11380.54744.635514.10035.4646
6-0.0538-0.23630.08831.1390.61220.50180.03220.00310.4257-0.04530.2708-0.5614-0.0986-0.53560.11860.6181-0.08340.03390.7050.11310.68486.61321.517227.7751
70.00230.0046-0.02240.0171-0.00130.0529-0.15810.39980.2061-0.2271-0.22130.38490.0494-0.3234-0.00010.6492-0.0592-0.07571.12120.2540.6583-1.703716.663521.0357
80.0320.05580.06220.40090.11770.17120.5644-0.39960.2782-0.49780.2352-0.6413-0.148-0.0940.00371.16-0.18340.22080.69630.05240.6346.139124.978812.2347
91.6104-0.08211.14570.51090.27331.8213-0.02390.2879-0.0741-0.11540.02220.06190.05130.24580.0010.2023-0.00440.01240.2727-0.02350.25125.4772-3.848638.8033
100.69450.07520.50461.0349-0.65562.10090.0486-0.0891-0.06430.2283-0.0859-0.22310.15910.2038-0.00220.19920.0051-0.0050.2248-0.04590.2833-25.2663-3.817359.7918
110.04040.019-0.01130.05040.02520.0771-0.24080.26580.2742-0.1410.1147-0.358-0.35310.55670.00050.2295-0.0540.00940.3668-0.05750.340815.62181.254343.7663
120.0714-0.0402-0.03690.0465-0.01440.0883-0.16370.29440.6875-0.32660.07790.4607-0.5659-0.291200.28340.0263-0.01170.2579-0.06290.3291-34.90212.156754.3916
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 25 through 110)A25 - 110
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 26 through 110)B26 - 110
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 17 through 27)C17 - 27
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 17 through 27)D17 - 27
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 26 through 110)E26 - 110
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 25 through 110)F25 - 110
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'G' and resid 17 through 27)G17 - 27
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'H' and resid 17 through 25)H17 - 25
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'I' and resid 25 through 111)I25 - 111
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'J' and resid 26 through 110)J26 - 110
11X-RAY DIFFRACTION11(chain 'K' and resid 17 through 27)K17 - 27
12X-RAY DIFFRACTION12(chain 'L' and resid 17 through 27)L17 - 27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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