[日本語] English
万見
- PDB-9fpz: Human NatA-MAP2 80S ribosome complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fpz
タイトルHuman NatA-MAP2 80S ribosome complex
要素
  • (60S ribosomal protein ...) x 6
  • (Large ribosomal subunit protein ...) x 2
  • (N-alpha-acetyltransferase ...) x 2
  • 28S rRNA
  • 5.8S rRNA (58-MER)
  • Methionine aminopeptidase 2
キーワードTRANSLATION / co-translational processing / ribosome associated factor (RAF) / methionine aminopeptidase 2 (MAP2) / N-terminal methionine excision (NME) / N-acetyl-transferase A (NatA) / N-termional acetylation (NTA) / UBA domain / a-solenoid / protein-protein and protein-RNA interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / positive regulation of protein refolding / protein-N-terminal-glutamate acetyltransferase activity / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / methionyl aminopeptidase / initiator methionyl aminopeptidase activity ...negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / positive regulation of protein refolding / protein-N-terminal-glutamate acetyltransferase activity / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / methionyl aminopeptidase / initiator methionyl aminopeptidase activity / acetyltransferase activator activity / N-acetyltransferase activity / metalloexopeptidase activity / regulation of translation involved in cellular response to UV / eukaryotic 80S initiation complex / axial mesoderm development / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / regulation of translational initiation / 90S preribosome assembly / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TORC2 complex binding / middle ear morphogenesis / metalloaminopeptidase activity / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / aminopeptidase activity / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / protein-RNA complex assembly / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / rough endoplasmic reticulum / cytosolic ribosome / ossification / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / positive regulation of translation / skeletal system development / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / sensory perception of sound / protein maturation / cellular response to gamma radiation / protein processing / mRNA 5'-UTR binding / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / rRNA processing / cellular response to UV / regulation of translation / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / ribosome binding / cell body / angiogenesis / transcription regulator complex / cytosolic large ribosomal subunit / cell differentiation / cytoplasmic translation / postsynaptic density / rRNA binding / protein stabilization / nuclear body / structural constituent of ribosome / cadherin binding / translation / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / mRNA binding / regulation of DNA-templated transcription / synapse / dendrite / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / endoplasmic reticulum / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-acetyltransferase Ard1-like / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2 / : / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2, binding site / Methionine aminopeptidase subfamily 2 signature. / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 ...N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-acetyltransferase Ard1-like / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2 / : / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2, binding site / Methionine aminopeptidase subfamily 2 signature. / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / Tetratricopeptide repeat / Ribosomal protein L28e / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Ribosomal protein L23 / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / GNAT domain / TPR repeat region circular profile. / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal L38e protein family / Ribosomal protein L19, eukaryotic / : / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L6e signature. / TPR repeat profile. / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / Ribosomal Protein L6, KOW domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / 60S ribosomal protein L35 / 60S ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L6e / 60S ribosomal protein L6E / 60S ribosomal protein L4, C-terminal domain / 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain / : / : / Ribosomal protein L19e, C-terminal domain / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e, N-terminal domain / Tetratricopeptide repeats / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L4, eukaryotic and archaeal type / Ribosomal protein L26/L24, eukaryotic/archaeal / Ribosomal proteins L26 eukaryotic, L24P archaeal / Tetratricopeptide repeat / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Ribosomal protein L24 signature. / Ribosomal protein L24/L26, conserved site / Ribosomal protein L23 / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal protein L26/L24, KOW domain / Ribosomal protein L4/L1e / Ribosomal protein L4 domain superfamily / Ribosomal protein L4/L1 family / Ribosomal protein L23/L15e core domain superfamily / Translation protein SH3-like domain superfamily / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2 / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL4 / N-alpha-acetyltransferase 10 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein eL28 ...: / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL4 / N-alpha-acetyltransferase 10 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein eL28 / Methionine aminopeptidase 2 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL38 / Large ribosomal subunit protein eL19 / Large ribosomal subunit protein eL6 / N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Klein, M.A. / Wild, K. / Sinning, I.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Multi-protein assemblies orchestrate co-translational enzymatic processing on the human ribosome.
著者: Marius Klein / Klemens Wild / Irmgard Sinning /
要旨: Nascent chains undergo co-translational enzymatic processing as soon as their N-terminus becomes accessible at the ribosomal polypeptide tunnel exit (PTE). In eukaryotes, N-terminal methionine ...Nascent chains undergo co-translational enzymatic processing as soon as their N-terminus becomes accessible at the ribosomal polypeptide tunnel exit (PTE). In eukaryotes, N-terminal methionine excision (NME) by Methionine Aminopeptidases (MAP1 and MAP2), and N-terminal acetylation (NTA) by N-Acetyl-Transferase A (NatA), is the most common combination of subsequent modifications carried out on the 80S ribosome. How these enzymatic processes are coordinated in the context of a rapidly translating ribosome has remained elusive. Here, we report two cryo-EM structures of multi-enzyme complexes assembled on vacant human 80S ribosomes, indicating two routes for NME-NTA. Both assemblies form on the 80S independent of nascent chain substrates. Irrespective of the route, NatA occupies a non-intrusive 'distal' binding site on the ribosome which does not interfere with MAP1 or MAP2 binding nor with most other ribosome-associated factors (RAFs). NatA can partake in a coordinated, dynamic assembly with MAP1 through the hydra-like chaperoning function of the abundant Nascent Polypeptide-Associated Complex (NAC). In contrast to MAP1, MAP2 completely covers the PTE and is thus incompatible with NAC and MAP1 recruitment. Together, our data provide the structural framework for the coordinated orchestration of NME and NTA in protein biogenesis.
履歴
登録2024年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年10月2日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / em_admin / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_nat / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_conn / struct_ref_seq
Item: _atom_site.label_seq_id / _citation.country ..._atom_site.label_seq_id / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _em_admin.last_update / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _ndb_struct_na_base_pair.i_label_seq_id / _ndb_struct_na_base_pair.j_label_seq_id / _ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_seq_id_1 / _ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_seq_id_2 / _ndb_struct_na_base_pair_step.j_label_seq_id_1 / _ndb_struct_na_base_pair_step.j_label_seq_id_2 / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
2: N-alpha-acetyltransferase 10
8: 5.8S rRNA (58-MER)
A: Methionine aminopeptidase 2
B: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit
1: 28S rRNA
LC: 60S ribosomal protein L4
LE: Large ribosomal subunit protein eL6
Lk: 60S ribosomal protein L38
LY: Large ribosomal subunit protein uL24
Lh: 60S ribosomal protein L35
LX: 60S ribosomal protein L23a
LR: 60S ribosomal protein L19
Lr: 60S ribosomal protein L28
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,009,27316
ポリマ－2,008,49513
非ポリマー7783
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
N-alpha-acetyltransferase ... , 2種, 2分子 2B

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 10 / N-terminal acetyltransferase complex ARD1 subunit homolog A / hARD1 / NatA catalytic subunit Naa10


分子量: 20003.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA10, ARD1, ARD1A, TE2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P41227, N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA
#4: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit / Gastric cancer antigen Ga19 / N-terminal acetyltransferase / NMDA receptor-regulated protein 1 / ...Gastric cancer antigen Ga19 / N-terminal acetyltransferase / NMDA receptor-regulated protein 1 / Protein tubedown-1 / Tbdn100


分子量: 98658.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA15, GA19, NARG1, NATH, TBDN100
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BXJ9

-
RNA鎖 , 2種, 2分子 81

#2: RNA鎖 5.8S rRNA (58-MER)


分子量: 18646.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#5: RNA鎖 28S rRNA


分子量: 1640222.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#3: タンパク質 Methionine aminopeptidase 2 / MAP 2 / MetAP 2 / Initiation factor 2-associated 67 kDa glycoprotein / p67 / p67eIF2 / Peptidase M


分子量: 53413.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METAP2, MNPEP, P67EIF2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P50579, methionyl aminopeptidase

-
60S ribosomal protein ... , 6種, 6分子 LCLkLhLXLRLr

#6: タンパク質 60S ribosomal protein L4 / 60S ribosomal protein L1 / Large ribosomal subunit protein uL4


分子量: 47804.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P36578
#8: タンパク質 60S ribosomal protein L38 / Large ribosomal subunit protein eL38


分子量: 8238.948 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63173
#10: タンパク質 60S ribosomal protein L35 / Large ribosomal subunit protein uL29


分子量: 14462.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42766
#11: タンパク質 60S ribosomal protein L23a / Large ribosomal subunit protein uL23


分子量: 17740.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62750
#12: タンパク質 60S ribosomal protein L19 / Large ribosomal subunit protein eL19


分子量: 23535.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P84098
#13: タンパク質 60S ribosomal protein L28 / Large ribosomal subunit protein eL28


分子量: 15784.622 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P46779

-
Large ribosomal subunit protein ... , 2種, 2分子 LELY

#7: タンパク質 Large ribosomal subunit protein eL6 / 60S ribosomal protein L6 / Neoplasm-related protein C140 / Tax-responsive enhancer element-binding ...60S ribosomal protein L6 / Neoplasm-related protein C140 / Tax-responsive enhancer element-binding protein 107 / TaxREB107


分子量: 32810.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q02878
#9: タンパク質 Large ribosomal subunit protein uL24 / 60S ribosomal protein L26


分子量: 17174.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61254

-
非ポリマー , 2種, 3分子

#14: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#15: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: human NatA and MAP2 bound to the PTE of the 80S ribosome
タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#13 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm
撮影電子線照射量: 41.28 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25404 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00330687
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.71943044
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.7458408
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0385027
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044140

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る