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- PDB-9foz: Cocrystal structure of Drosophila melangaster TDO with Compound 128 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9foz
タイトルCocrystal structure of Drosophila melangaster TDO with Compound 128
要素Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Inhibitor / heme
機能・相同性
機能・相同性情報


indoleamine 2,3-dioxygenase / positive regulation of chronic inflammatory response / smooth muscle contractile fiber / indoleamine 2,3-dioxygenase activity / kynurenic acid biosynthetic process / 'de novo' NAD+ biosynthetic process from L-tryptophan / tryptophan 2,3-dioxygenase activity / positive regulation of T cell tolerance induction / L-tryptophan catabolic process to kynurenine / quinolinate biosynthetic process ... indoleamine 2,3-dioxygenase / positive regulation of chronic inflammatory response / smooth muscle contractile fiber / indoleamine 2,3-dioxygenase activity / kynurenic acid biosynthetic process / 'de novo' NAD+ biosynthetic process from L-tryptophan / tryptophan 2,3-dioxygenase activity / positive regulation of T cell tolerance induction / L-tryptophan catabolic process to kynurenine / quinolinate biosynthetic process / stereocilium bundle / positive regulation of type 2 immune response / L-tryptophan catabolic process / Tryptophan catabolism / negative regulation of T cell apoptotic process / positive regulation of T cell apoptotic process / swimming behavior / negative regulation of interleukin-10 production / multicellular organismal response to stress / T cell proliferation / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-12 production / female pregnancy / response to lipopolysaccharide / electron transfer activity / inflammatory response / heme binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Indoleamine 2,3-dioxygenase / Indoleamine 2,3-dioxygenase / Indoleamine 2,3-dioxygenase signature 1. / Indoleamine 2,3-dioxygenase signature 2. / Tryptophan/Indoleamine 2,3-dioxygenase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.694 Å
データ登録者Wicki, M. / Mac Sweeney, A.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure-Activity Relationship, cellular potency optimization of novel heme-binding Imidazo[5,1-b]thiazoles, imidazo[1,5-a]pyridines and pyrazines as potent IDO inhibitors devoid of Cyp inhibition
著者: Cren, S. / Kimmerlin, T. / Pothier, J. / Boss, C. / Lotz-Jenne, C. / Mac Sweeney, A. / Pouzol, L. / Chavanton-Arpel, A.
履歴
登録2024年6月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
B: Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,4349
ポリマ－94,1702
非ポリマー2,2647
水6,305350
1
A: Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1784
ポリマ－47,0851
非ポリマー1,0933
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2565
ポリマ－47,0851
非ポリマー1,1714
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.922, 92.293, 131.637
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Indoleamine 2,3-dioxygenase 1 / IDO-1 / Indoleamine-pyrrole 2 / 3-dioxygenase


分子量: 47085.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDO1, IDO, INDO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14902, indoleamine 2,3-dioxygenase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-A1H93 / (R)-[1-[2,5-bis(fluoranyl)-4-methoxy-phenyl]-1,2,3-triazol-4-yl]-(6-cyclopropylimidazo[1,5-a]pyrazin-5-yl)methanol


分子量: 398.366 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H16F2N6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Morpheus screen 1, condition B11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.885 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.885 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.694→75.57 Å / Num. obs: 82644 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 10.6 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Rrim(I) all: 0.155 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 1.694→1.842 Å / Rmerge(I) obs: 1.55 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 4132 / CC1/2: 0.715 / Rrim(I) all: 1.613

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.694→24.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU R Cruickshank DPI: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.141 / SU Rfree Blow DPI: 0.127 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.127
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2388 4164 -RANDOM
Rwork0.2173 ---
obs0.2184 82595 71.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3791 Å20 Å20 Å2
2--0.4465 Å20 Å2
3----0.0674 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.694→24.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5998 0 156 350 6504
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016380HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.958670HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2228SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1140HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6380HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion788SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5591SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.02
LS精密化 シェル解像度: 1.694→1.79 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3137 81 -
Rwork0.2827 --
obs--9.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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