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- PDB-9fkc: Crystal structure of human Glucose-6-phosphate isomerase with cit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fkc
タイトルCrystal structure of human Glucose-6-phosphate isomerase with citraconate ligand
要素Glucose-6-phosphate isomerase
キーワードISOMERASE / Metabolic regulation / glycolysis / modular inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / hemostasis / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / Gluconeogenesis / monosaccharide binding / fructose 6-phosphate metabolic process / Glycolysis / erythrocyte homeostasis ...glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / hemostasis / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / Gluconeogenesis / monosaccharide binding / fructose 6-phosphate metabolic process / Glycolysis / erythrocyte homeostasis / ciliary membrane / positive regulation of immunoglobulin production / response to testosterone / humoral immune response / mesoderm formation / response to immobilization stress / response to cadmium ion / response to muscle stretch / positive regulation of endothelial cell migration / response to progesterone / cytokine activity / gluconeogenesis / glycolytic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / growth factor activity / glucose homeostasis / response to estradiol / secretory granule lumen / in utero embryonic development / carbohydrate metabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / learning or memory / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / (~{Z})-2-methylbut-2-enedioic acid / TRIETHYLENE GLYCOL / Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Jonatansdottir, Y.Y. / Hjorleifsson, G.J.
資金援助 Iceland, 2件
組織認可番号国
Other private2023
Other government239695-052 Iceland
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2025
タイトル: Human glycolysis isomerases are inhibited by weak metabolite modulators.
著者: Jonatansdottir, Y.Y. / Rolfsson, O. / Hjorleifsson, J.G.
履歴
登録2024年6月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate isomerase
B: Glucose-6-phosphate isomerase
C: Glucose-6-phosphate isomerase
D: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)254,48914
ポリマ－252,9204
非ポリマー1,57010
水31,4361745
1
A: Glucose-6-phosphate isomerase
D: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,3037
ポリマ－126,4602
非ポリマー8435
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14670 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area35850 Å2
手法PISA
2
B: Glucose-6-phosphate isomerase
C: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,1877
ポリマ－126,4602
非ポリマー7275
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14200 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area36010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.723, 107.838, 271.481
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Glucose-6-phosphate isomerase / GPI / Autocrine motility factor / AMF / Neuroleukin / NLK / Phosphoglucose isomerase / PGI / ...GPI / Autocrine motility factor / AMF / Neuroleukin / NLK / Phosphoglucose isomerase / PGI / Phosphohexose isomerase / PHI / Sperm antigen 36 / SA-36


分子量: 63229.949 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPI / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): LEMO21 / 参照: UniProt: P06744, glucose-6-phosphate isomerase

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非ポリマー , 6種, 1755分子

#2: 化合物
ChemComp-CIZ / (~{Z})-2-methylbut-2-enedioic acid / CITRACONATE / シトラコン酸


分子量: 130.099 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1745 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.35 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Protein buffer: 20 mM Tris pH 7.4, 30 mM NaCl, 20 mM citraconate ligand. Reservoir: 21% w/v PEG3500, 0.16 M CaCl2, and 0.058 M HEPES, pH 7.0 Co-crystallization with ligand: Hanging drop: 1.5: ...詳細: Protein buffer: 20 mM Tris pH 7.4, 30 mM NaCl, 20 mM citraconate ligand. Reservoir: 21% w/v PEG3500, 0.16 M CaCl2, and 0.058 M HEPES, pH 7.0 Co-crystallization with ligand: Hanging drop: 1.5:0.5:1.5 ul - Protein (8 mg/ml):Seed stock:Reservoir. Cryoprotectant = a mixture containing the mother liquor, 24% v/v glycerol, and 15-20 mM ligand.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→46.32 Å / Num. obs: 310523 / % possible obs: 99.67 % / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 21.02 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1769 / Rpim(I) all: 0.06094 / Rrim(I) all: 0.1873 / Net I/σ(I): 8.66
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 3.608 / Mean I/σ(I) obs: 0.93 / Num. unique obs: 30661 / CC1/2: 0.464 / CC star: 0.796 / Rpim(I) all: 1.232 / Rrim(I) all: 3.816 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→46.32 Å / SU ML: 0.2238 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.2535
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2272 15571 5.02 %
Rwork0.1979 294565 -
obs0.1993 310136 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→46.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17734 0 105 1745 19584
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006118261
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.771524693
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04822672
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00883186
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.68132442
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.620.39765160.39969660X-RAY DIFFRACTION98.56
1.62-1.640.40785290.38669646X-RAY DIFFRACTION99.31
1.64-1.660.40445170.37799713X-RAY DIFFRACTION99.44
1.66-1.680.38824990.35089735X-RAY DIFFRACTION99.51
1.68-1.70.36785060.34739701X-RAY DIFFRACTION99.51
1.7-1.720.3655590.34229701X-RAY DIFFRACTION99.6
1.72-1.750.3445200.31489757X-RAY DIFFRACTION99.63
1.75-1.770.31744930.30119725X-RAY DIFFRACTION99.65
1.77-1.80.30935140.299744X-RAY DIFFRACTION99.62
1.8-1.830.32855020.28269780X-RAY DIFFRACTION99.71
1.83-1.860.30235390.26579701X-RAY DIFFRACTION99.71
1.86-1.90.28675450.2579731X-RAY DIFFRACTION99.6
1.9-1.930.26735050.24199765X-RAY DIFFRACTION99.57
1.93-1.970.26365030.23129774X-RAY DIFFRACTION99.63
1.97-2.020.25425370.22179778X-RAY DIFFRACTION99.85
2.02-2.060.24915050.21329800X-RAY DIFFRACTION99.86
2.06-2.110.24065170.20649820X-RAY DIFFRACTION99.79
2.11-2.170.23745270.19759758X-RAY DIFFRACTION99.8
2.17-2.240.23745320.19739824X-RAY DIFFRACTION99.88
2.24-2.310.22595110.18439822X-RAY DIFFRACTION99.85
2.31-2.390.2095250.18019810X-RAY DIFFRACTION99.86
2.39-2.490.2125430.17499819X-RAY DIFFRACTION99.86
2.49-2.60.22935260.1799866X-RAY DIFFRACTION99.9
2.6-2.740.24770.17269907X-RAY DIFFRACTION99.9
2.74-2.910.2055210.17539881X-RAY DIFFRACTION99.86
2.91-3.130.18975320.17079906X-RAY DIFFRACTION99.86
3.13-3.450.18185010.16559977X-RAY DIFFRACTION99.9
3.45-3.950.18925130.158410008X-RAY DIFFRACTION99.91
3.95-4.970.17015380.145310078X-RAY DIFFRACTION99.84
4.97-46.320.2195190.193110378X-RAY DIFFRACTION99.26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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