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- PDB-9fjn: Solution NMR structure of a peptide encompassing residues 2-19 of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fjn
タイトルSolution NMR structure of a peptide encompassing residues 2-19 of the human formin INF2
要素Inverted formin-2
キーワードCELL ADHESION / formins / actin / microtubules / inherited disease
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mitochondrial fission / actin filament polymerization / actin filament / small GTPase binding / actin binding / perinuclear region of cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily ...Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / WH2 motif / WH2 domain profile. / WH2 domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Jimenez, M.A. / Comas, L. / Labat-de-Hoz, L. / Correas, I. / Alonso, M.A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号
Comunidad de MadridB2017/BMD-3817 スペイン
引用ジャーナル: Cell Mol Life Sci / : 2022
タイトル: Structure and function of the N-terminal extension of the formin INF2.
著者: Labat-de-Hoz, L. / Comas, L. / Rubio-Ramos, A. / Casares-Arias, J. / Fernandez-Martin, L. / Pantoja-Uceda, D. / Martin, M.T. / Kremer, L. / Jimenez, M.A. / Correas, I. / Alonso, M.A.
履歴
登録2024年5月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inverted formin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,0041
ポリマ-2,0041
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Inverted formin-2 / HBEBP2-binding protein C


分子量: 2004.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INF2, C14orf151, C14orf173 / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q27J81

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic11D 1H
121isotropic12D 1H-1H TOCSY
131isotropic12D 1H-1H NOESY
141isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
151isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
161isotropic12D DQF-COSY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1 mM INF2(2-19), 7 % v/v [U-2H] D2O, 63 % v/v H2O, 30 % v/v [U-98% 2H] TFE, 0.1 mM DSS, trifluoroethanol/water
Label: sample_1 / 溶媒系: trifluoroethanol/water
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMINF2(2-19)natural abundance1
7 % v/vD2O[U-2H]1
63 % v/vH2Onatural abundance1
30 % v/vTFE[U-98% 2H]1
0.1 mMDSSnatural abundance1
試料状態イオン強度: 0 mM / Label: sample_conditions_1 / pH: 5.5 / : 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVNEO / 製造業者: Bruker / モデル: AVNEO / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRFAM-SPARKYNational Magnetic Resonance Facility At Madisonchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
NMRFAM-SPARKYNational Magnetic Resonance Facility At Madisonpeak picking
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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