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万見
- PDB-9fh0: Pex5-Eci1 complex - Pex5 local refinement -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fh0
タイトルPex5-Eci1 complex - Pex5 local refinement
要素
  • 3,2-trans-enoyl-CoA isomerase
  • Peroxisomal targeting signal receptor
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Peroxisome / protein targeting / PTS1
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta-oxidation of very long chain fatty acids / peroxisome matrix targeting signal-1 binding / Pexophagy / peroxisomal importomer complex / protein import into peroxisome matrix / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / protein import into peroxisome matrix, docking / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / Peroxisomal protein import / protein carrier chaperone ...Beta-oxidation of very long chain fatty acids / peroxisome matrix targeting signal-1 binding / Pexophagy / peroxisomal importomer complex / protein import into peroxisome matrix / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / protein import into peroxisome matrix, docking / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / Peroxisomal protein import / protein carrier chaperone / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / peroxisomal membrane / fatty acid beta-oxidation / peroxisomal matrix / peroxisome / protein-macromolecule adaptor activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
PEX5/PEX5L / : / Tetratricopeptide repeat / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Tetratricopeptide repeat / ClpP/crotonase-like domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats ...PEX5/PEX5L / : / Tetratricopeptide repeat / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Tetratricopeptide repeat / ClpP/crotonase-like domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisomal targeting signal receptor / 3,2-trans-enoyl-CoA isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Elad, N. / Dym, O.
資金援助European Union, イスラエル, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)864068European Union
Israel Science Foundation760/17 イスラエル
引用ジャーナル: J Cell Sci / 年: 2025
タイトル: A cryo-electron microscopy structure of yeast Pex5 in complex with a cargo uncovers a novel binding interface.
著者: Lior Peer / Orly Dym / Nadav Elad / Asa Tirosh / Jossef Jacobovitch / Ehud Sivan / Mor Angel / Shira Albeck / Maya Schuldiner / Yoav Peleg / Einat Zalckvar /
要旨: Proper protein targeting to organelles is crucial for maintaining eukaryotic cellular function and homeostasis. This necessity has driven the evolution of specific targeting signals on proteins and ...Proper protein targeting to organelles is crucial for maintaining eukaryotic cellular function and homeostasis. This necessity has driven the evolution of specific targeting signals on proteins and the targeting factors that recognize them. A prominent example is peroxisomal matrix proteins, most of which depend on the targeting factor Pex5 to localize and function correctly. Although most Pex5 cargoes contain a peroxisomal targeting signal type 1 (PTS1), they are not all targeted similarly. Some undergo priority targeting, facilitated either by stronger binding to specific subsets of PTS1 signals or by additional interaction interfaces. These observations highlight the extensive complexity of Pex5-mediated targeting. In this study, we reveal that the Saccharomyces cerevisiae (yeast) matrix protein Eci1 can reach peroxisomes and bind Pex5 in the absence of PTS1. By solving the structure of the yeast Pex5-Eci1 complex using cryo-electron microscopy, we identified additional binding interfaces. Our findings provide new insights into the versatile interactions between Pex5 and its cargo, Eci1. More broadly, this work highlights the intricate, dynamic nature of the interactions between cargo factors and their cargoes to meet the complex environment within eukaryotic cells.
履歴
登録2024年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3,2-trans-enoyl-CoA isomerase
G: Peroxisomal targeting signal receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,0722
ポリマ－101,0722
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, This entry include the coordinate of Pex5 and one out of 6 copies of Eci1
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 3,2-trans-enoyl-CoA isomerase


分子量: 31736.408 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ECI1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05871
#2: タンパク質 Peroxisomal targeting signal receptor / PTS1 receptor / PTS1R / Peroxin-5


分子量: 69335.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PEX5, PAS10, YDR244W, YD8419.11 / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: P35056
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Pex5-Eci1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 倍率（補正後）: 59382 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 15000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.6 sec. / 電子線照射量: 45.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5577
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 15 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC3.0.1粒子像選択
2PHENIX1.15.2_3472:モデル精密化
3SerialEM3.9画像取得beta-7
5cryoSPARC3.0.1CTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2170575
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 117945 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0134592
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.8046216
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.5592748
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.055701
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005797

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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