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万見
- PDB-9feg: PARP15 in complex with a quinazolin-4-one inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9feg
タイトルPARP15 in complex with a quinazolin-4-one inhibitor
要素Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP15
キーワードTRANSFERASE / Inhibitor / PARP15 / ARTD7
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+ binding / nucleotidyltransferase activity / transcription corepressor activity / negative regulation of gene expression ...NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+ binding / nucleotidyltransferase activity / transcription corepressor activity / negative regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP15
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Bosetti, C. / Lehtio, L.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Jane and Aatos Erkko Foundation フィンランド
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2025
タイトル: Substitutions at the C-8 position of quinazolin-4-ones improve the potency of nicotinamide site binding tankyrase inhibitors.
著者: Bosetti, C. / Kampasis, D. / Brinch, S.A. / Galera-Prat, A. / Karelou, M. / Dhakar, S.S. / Alaviuhkola, J. / Waaler, J. / Lehtio, L. / Kostakis, I.K.
履歴
登録2024年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP15
A: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5135
ポリマ－45,9362
非ポリマー5783
水3,855214
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area18710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.263, 68.460, 159.596
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP15 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 7 / ARTD7 / B-aggressive lymphoma protein 3 / Poly ...ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 7 / ARTD7 / B-aggressive lymphoma protein 3 / Poly [ADP-ribose] polymerase 15 / PARP-15


分子量: 22967.785 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP15, BAL3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q460N3, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-A1H44 / (2~{R})-~{N}-[2-(4-~{tert}-butylphenyl)-4-oxidanylidene-3~{H}-quinazolin-8-yl]-2,3-bis(oxidanyl)propanamide


分子量: 381.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H23N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.3 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: Growth solution: 200 mM NH4Cl, 20 % PEG3350 Cryo solution: 200 mM NH4Cl, 30 % MPD.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 50967 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.53 % / Biso Wilson estimate: 19.54 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 11.51
反射 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / Num. unique obs: 8073 / CC1/2: 0.787

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→43.55 Å / SU ML: 0.2212 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.2719
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2127 2548 5 %
Rwork0.182 48415 -
obs0.1836 50963 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→43.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3162 0 40 214 3416
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01043364
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8474578
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0554479
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009598
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.59931235
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.780.28111360.27332605X-RAY DIFFRACTION99.78
1.78-1.820.31481410.25732670X-RAY DIFFRACTION100
1.82-1.860.251390.24472642X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.90.28311410.22392672X-RAY DIFFRACTION99.96
1.9-1.950.26131390.21222648X-RAY DIFFRACTION99.96
1.95-20.23541390.19572641X-RAY DIFFRACTION100
2-2.060.22911420.19732691X-RAY DIFFRACTION99.96
2.06-2.130.22211380.19822630X-RAY DIFFRACTION99.96
2.13-2.20.2671400.19262668X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.290.20461410.17672676X-RAY DIFFRACTION99.96
2.29-2.40.21521410.18262663X-RAY DIFFRACTION99.93
2.4-2.520.18761420.17732710X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.680.2341410.17872682X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.890.21521420.17742693X-RAY DIFFRACTION100
2.89-3.180.21641430.18262710X-RAY DIFFRACTION100
3.18-3.640.21371440.17272737X-RAY DIFFRACTION99.97
3.64-4.580.15381460.14562782X-RAY DIFFRACTION99.97
4.58-43.550.19371530.17282895X-RAY DIFFRACTION99.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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