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- PDB-9feb: Short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) from Thermus caliditerr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9feb
タイトルShort-chain dehydrogenase/reductase (SDR) from Thermus caliditerrae in complex with NADP
要素SDR family oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / short chain dehydrogenase / ketoreductase / biocatalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / SDR family oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus caliditerrae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.698 Å
データ登録者Kapur, B. / Nar, H.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Front Chem Biol / 年: 2024
タイトル: In silico enzyme screening identifies an SDR ketoreductase from Thermus caliditerrae as an attractive biocatalyst and promising candidate for protein engineering
著者: Sosa, Y. / Kapur, B. / Hurtak, J. / Kingsley, L. / Wu, H. / Gruber, S. / Nar, H. / Khattabi, S. / Moral, J. / Lucas, M. / Martin, C. / Loncar, N. / Buono, F. / Pefaur, N. / Nixon, A.E. / Song, J.
履歴
登録2024年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SDR family oxidoreductase
B: SDR family oxidoreductase
C: SDR family oxidoreductase
D: SDR family oxidoreductase
E: SDR family oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,95611
ポリマ－150,9345
非ポリマー3,0226
水13,565753
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19190 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area36960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.621, 121.862, 162.91
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
SDR family oxidoreductase


分子量: 30186.771 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Additional electron density is present for the linker peptide GLVPR in the structure. This peptide represents the thrombin cleavage site and are visible near the N-termini of Chain A and ...詳細: Additional electron density is present for the linker peptide GLVPR in the structure. This peptide represents the thrombin cleavage site and are visible near the N-termini of Chain A and Chain D and is referred to as Chain E. The assignment of this chain was not performed due to the ambiguity regarding which chain it belongs to.
由来: (組換発現) Thermus caliditerrae (バクテリア)
遺伝子: ENM28_03685 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7C5VFX3
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 753 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris, 0.2M magnesium chloride, and 6% w/v PEG8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.698→97.582 Å / Num. obs: 91711 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 8.1 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1293 / Rpim(I) all: 0.0482 / Net I/σ(I): 8.72
反射 シェル解像度: 1.698→1.869 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 1.25 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 4586 / CC1/2: 0.702 / Rpim(I) all: 0.483 / % possible all: 65.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCdata processing
autoPROCデータ削減
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
STARANISOデータスケーリング
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
BUSTER2.11.8精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.698→24.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU R Cruickshank DPI: 0.206 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.138 / SU Rfree Blow DPI: 0.119 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.116
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 4651 -RANDOM
Rwork0.1759 ---
obs0.177 91658 73.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3256 Å20 Å20 Å2
2--0.0039 Å20 Å2
3----0.3295 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.698→24.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7925 0 194 753 8872
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00916594HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9830071HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5074SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2704HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it16594HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1093SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies2HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact15622SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.73
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion13.43
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2491 84 -
Rwork0.2496 --
obs0.2496 1834 8.3 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9196-0.0662-0.25910.36390.22020.5848-0.06820.05360.11190.05360.00950.05450.11190.05450.0587-0.00030.01340.0277-0.03120.03640.0252-6.3449-9.4211-16.8892
20.53970.0517-0.00480.4989-0.02410.21-0.0321-0.05020.0303-0.05020.0165-0.04970.0303-0.04970.0156-0.0146-0.03060.02810.0184-0.0466-0.0263-21.5199-0.2298-44.3126
30.43810.0508-0.08790.84740.010.28620.0173-0.0364-0.0551-0.03640.0054-0.0183-0.0551-0.0183-0.0227-0.0160.00120.0156-0.01420.0017-0.0085-12.039629.117-36.1059
40.5577-0.2164-0.0150.621-0.00820.5701-0.01620.1427-0.04780.1427-0.0335-0.0136-0.0478-0.01360.04970.016-0.012-0.00290.0039-0.0354-0.0456-15.353119.2941-6.2227
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 261
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A301
3X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 261
4X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B301
5X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C1 - 261
6X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C301
7X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D1 - 261
8X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る