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- PDB-9fdf: Human phosphoglycerate kinase in with mixture of products and sub... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fdf
タイトルHuman phosphoglycerate kinase in with mixture of products and substrates produced by cross-soaking a TSA crystal
要素Phosphoglycerate kinase 1
キーワードTRANSFERASE / Phosphoryl transfer Glycolysis ATP binding Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / Manipulation of host energy metabolism / phosphoglycerate kinase / phosphoglycerate kinase activity / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / Gluconeogenesis / canonical glycolysis / Glycolysis / plasminogen activation / epithelial cell differentiation ...negative regulation of pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / Manipulation of host energy metabolism / phosphoglycerate kinase / phosphoglycerate kinase activity / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / Gluconeogenesis / canonical glycolysis / Glycolysis / plasminogen activation / epithelial cell differentiation / negative regulation of angiogenesis / glycolytic process / gluconeogenesis / ADP binding / cellular response to hypoxia / transmembrane transporter binding / non-specific serine/threonine protein kinase / mitochondrial matrix / membrane raft / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase, N-terminal / Phosphoglycerate kinase, conserved site / Phosphoglycerate kinase superfamily / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 1,3-BISPHOSPHOGLYCERIC ACID / Phosphoglycerate kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Cliff, M.J. / Waltho, J.P. / Bowler, M.W. / Baxter, N.J. / Bisson, C. / Blackburn, G.M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M021637/1 英国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: The role of magnesium in catalysis by phosphoglycerate kinase
著者: Cliff, M.J. / Serimbetov, Z. / Bisson, C. / Baxter, N.J. / Blackburn, G.M. / Hay, S. / Bowler, M.W. / Waltho, J.P.
履歴
登録2024年5月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglycerate kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5045
ポリマ－44,6731
非ポリマー8324
水9,350519
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR relaxation study
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area17370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.430, 92.010, 108.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Phosphoglycerate kinase 1 / Cell migration-inducing gene 10 protein / Primer recognition protein 2 / PRP 2


分子量: 44672.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PGK1, PGKA, MIG10, OK/SW-cl.110 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P00558, phosphoglycerate kinase

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非ポリマー , 5種, 523分子

#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-X15 / 1,3-BISPHOSPHOGLYCERIC ACID


分子量: 266.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 519 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.22 % / 解説: plates
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: crystals were initially produced from 50 mM Tris (pH 7.5), 20 mM DTT, 25 mM MgCl2, 50 mM 3PG, and 10 mM ADP, supplemented with 20 mM NH4F and 1 mM deferoxamine; in 28-33% PEG 2000 MME and 0.1 ...詳細: crystals were initially produced from 50 mM Tris (pH 7.5), 20 mM DTT, 25 mM MgCl2, 50 mM 3PG, and 10 mM ADP, supplemented with 20 mM NH4F and 1 mM deferoxamine; in 28-33% PEG 2000 MME and 0.1 M Bis/Tris pH 6.5 then cross-soaked with 35% PEG 2000 MME; 0.1 M Bis/Tris pH 6.5, 20 mM DTT, and 50 mM 3PG and 0.1mM deferoxamine
Temp details: "room temperature"

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→37.06 Å / Num. obs: 71262 / % possible obs: 98.48 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 15.43 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.44→1.49 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.353 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 6991 / CC1/2: 0.737 / Rpim(I) all: 0.353 / Rrim(I) all: 0.499 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.44→37.06 Å / SU ML: 0.1353 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.6538
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1662 3604 5.06 %
Rwork0.1411 67650 -
obs0.1423 71254 98.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→37.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3116 0 48 519 3683
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00453260
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87994410
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0681501
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057562
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.06691257
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.44-1.460.29541370.22982578X-RAY DIFFRACTION97.21
1.46-1.480.26041180.20122516X-RAY DIFFRACTION97.95
1.48-1.50.21961260.18552602X-RAY DIFFRACTION98.91
1.5-1.520.23191360.16852594X-RAY DIFFRACTION99.42
1.52-1.550.22461550.16432542X-RAY DIFFRACTION99.34
1.55-1.570.19441350.14832616X-RAY DIFFRACTION99.24
1.57-1.60.19451470.14662559X-RAY DIFFRACTION98.9
1.6-1.630.20741450.14372578X-RAY DIFFRACTION99.02
1.63-1.660.20441550.14082538X-RAY DIFFRACTION96.63
1.66-1.690.16591240.13552555X-RAY DIFFRACTION98.53
1.69-1.730.2051420.13652629X-RAY DIFFRACTION99.71
1.73-1.770.18531430.1442568X-RAY DIFFRACTION99.52
1.77-1.820.17141350.14292634X-RAY DIFFRACTION99.68
1.82-1.860.18191300.13682628X-RAY DIFFRACTION99.39
1.86-1.920.161500.12792595X-RAY DIFFRACTION99.42
1.92-1.980.18761220.12192640X-RAY DIFFRACTION99.28
1.98-2.050.15381420.12942611X-RAY DIFFRACTION99.35
2.05-2.130.16611560.13442580X-RAY DIFFRACTION99.27
2.13-2.230.17581500.12692628X-RAY DIFFRACTION99.04
2.23-2.350.15351320.12342502X-RAY DIFFRACTION94.58
2.35-2.50.16851630.13252606X-RAY DIFFRACTION98.82
2.5-2.690.1591390.13812639X-RAY DIFFRACTION99
2.69-2.960.15271210.14842682X-RAY DIFFRACTION99.19
2.96-3.390.16881370.14552652X-RAY DIFFRACTION98.45
3.39-4.260.12031290.12992684X-RAY DIFFRACTION97.84
4.27-37.060.15041350.15462694X-RAY DIFFRACTION93.46

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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