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- PDB-9f9u: Crystal structure of Saccharolobus solfataricus NusA2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f9u
タイトルCrystal structure of Saccharolobus solfataricus NusA2
要素Transcription elongation factor NusA
キーワードRNA BINDING PROTEIN / crenarchaea / zinc-finger protein / alpha-beta fold / RNA-binding protein
機能・相同性Transcription elongation factor NusA
機能・相同性情報
生物種Saccharolobus solfataricus P2 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Pilottto, S. / Phung, D.K. / Werner, F.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust207446/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Archaeal NusA2 is the ancestor of ribosomal protein eS7 in eukaryotes.
著者: Phung, D.K. / Pilotto, S. / Matelska, D. / Blombach, F. / Pinotsis, N. / Hovan, L. / Gervasio, F.L. / Werner, F.
履歴
登録2024年5月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription elongation factor NusA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6322
ポリマ－19,5671
非ポリマー651
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.467, 72.813, 41.746
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.950, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Transcription elongation factor NusA


分子量: 19566.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharolobus solfataricus P2 (古細菌)
株: P2 / 遺伝子: SSO0172 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q980V4
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 10% w/v PEG 20,000, 2% v/v 1,4-dioxane, 100 mM Bicine pH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 1.2826 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2826 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→72.88 Å / Num. obs: 21422 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 27.34 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.065 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.68→1.74 Å / Rmerge(I) obs: 1.086 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 1683 / CC1/2: 0.462 / Rpim(I) all: 0.493 / Rrim(I) all: 1.199 / % possible all: 75.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHELXDE位相決定
ARP/wARPモデル構築
PHENIX1.20.1_4487精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.68→38.72 Å / SU ML: 0.2556 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.05 / 位相誤差: 31.3196
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2356 950 4.63 %
Rwork0.2164 19557 -
obs0.2173 20507 91.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→38.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1370 0 1 141 1512
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00841412
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.01211912
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0622232
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0093238
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.2477195
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.68-1.770.39241070.32462041X-RAY DIFFRACTION67.48
1.77-1.880.33931230.29772627X-RAY DIFFRACTION86.13
1.88-2.020.34081230.27172780X-RAY DIFFRACTION91.12
2.02-2.230.27231480.21582951X-RAY DIFFRACTION96.63
2.23-2.550.27511480.22893010X-RAY DIFFRACTION98.26
2.55-3.210.23961350.22413069X-RAY DIFFRACTION99.53
3.21-38.720.19351660.18953079X-RAY DIFFRACTION99.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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