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- PDB-9f8t: Clathrin terminal domain complexed with C-terminus of AAK1L -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f8t
タイトルClathrin terminal domain complexed with C-terminus of AAK1L
要素
  • AP2-associated protein kinase 1
  • Clathrin heavy chain 1
キーワードENDOCYTOSIS / membrane traffic / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / regulation of clathrin-dependent endocytosis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle ...Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / regulation of clathrin-dependent endocytosis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Lysosome Vesicle Biogenesis / clathrin light chain binding / clathrin complex / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / AP-2 adaptor complex binding / clathrin coat of coated pit / clathrin coat disassembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / clathrin coat assembly / Clathrin-mediated endocytosis / membrane organization / arrestin family protein binding / Notch binding / clathrin-coated vesicle / positive regulation of Notch signaling pathway / presynaptic endocytosis / cell leading edge / clathrin-coated pit / receptor-mediated endocytosis / intracellular protein transport / autophagy / spindle / terminal bouton / disordered domain specific binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / melanosome / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / mitotic cell cycle / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / regulation of protein localization / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / structural molecule activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link ...: / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin heavy chain 1 / AP2-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.711 Å
データ登録者Wrobel, A.G. / Owen, D.J.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust097040/Z/11/Z 英国
Wellcome Trust090909/Z/09/Z 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Clathrin terminal domain complexed with C-terminus of AAK1L
著者: Wrobel, A.G. / Owen, D.J. / Kadlecova, Z.
履歴
登録2024年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clathrin heavy chain 1
D: AP2-associated protein kinase 1
E: AP2-associated protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8283
ポリマ－41,8283
非ポリマー00
水6,918384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: Unstructured C-terminus of AAK1L can likely bind either of the two sites on the clathrin terminal domain: the clathrin box or the arrestin box
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.539, 130.860, 77.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-505-

HOH

21A-645-

HOH

31A-724-

HOH

-
要素

#1: 抗体 Clathrin heavy chain 1


分子量: 40396.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: CLTC / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / 参照: UniProt: P49951
#2: タンパク質・ペプチド AP2-associated protein kinase 1 / Adaptor-associated kinase 1


分子量: 715.793 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: Peptide derived from the C-terminus of the long isoform of AAK1 (AAK1L)
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q2M2I8, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 384 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.04 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG 3,350; 100 mM Bis-Tris propane, pH 6.0; 200 mM sodium citrate; 10 mM DTT

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→28.3 Å / Num. obs: 56178 / % possible obs: 95.47 % / 冗長度: 1.87 % / CC1/2: 0.987 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.0686 / Rpim(I) all: 0.0686 / Rrim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 4.83
反射 シェル解像度: 1.71→1.77 Å / 冗長度: 1.83 % / Rmerge(I) obs: 0.452 / Mean I/σ(I) obs: 1.15 / Num. unique obs: 5147 / CC1/2: 0.603 / CC star: 0.867 / Rpim(I) all: 0.452 / Rrim(I) all: 0.64 / % possible all: 88.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
MOSFLM7.2.1データ削減
Aimless0.3.11 : 19/08/14データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.711→28.264 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.093 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2092 2770 4.931 %
Rwork0.1723 53407 -
all0.174 --
obs-56177 95.473 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 24.229 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.466 Å20 Å2-0 Å2
2--0.588 Å20 Å2
3----1.054 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.711→28.264 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2933 0 0 384 3317
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0123046
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0162937
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6771.8054137
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9061.7586768
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2385384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg12.123513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.24710540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg14.73410138
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2470
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023599
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0110.02677
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2492
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2130.22767
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.21491
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0930.21691
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2302
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1690.219
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.288
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2540.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5382.3551527
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5292.3541527
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8374.2081914
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8434.2111915
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8052.81519
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.8042.8021520
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9624.9332223
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.9614.9342224
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it8.05127.3483415
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.8425.4873299
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.711-1.7550.3131910.29435340.29542820.9370.94186.99210.294
1.755-1.8030.2981830.26237460.26441660.9450.95594.31110.262
1.803-1.8550.2581720.23337310.23440800.9570.96595.66180.233
1.855-1.9120.2341810.22335940.22439480.9630.96895.6180.223
1.912-1.9750.2491660.19435460.19638710.9610.97595.89250.194
1.975-2.0430.2261790.18533810.18736970.9680.97796.29430.185
2.043-2.120.2191790.18432460.18636070.9740.97994.95430.184
2.12-2.2060.221710.17931390.18134400.970.98196.22090.179
2.206-2.3040.1861500.16830320.16933130.9770.98296.04590.168
2.304-2.4150.2191630.16729560.1732050.9720.98297.31670.167
2.415-2.5450.2261630.16227200.16630280.9690.98395.21140.162
2.545-2.6980.1881340.15625730.15728560.9770.98494.78290.156
2.698-2.8820.1961480.15624950.15927180.9770.98497.24060.156
2.882-3.1110.221120.16523900.16725370.9680.98298.62040.165
3.111-3.4030.1961180.15821610.1623390.9760.98597.43480.158
3.403-3.7980.2141060.16119820.16421320.9750.98597.93620.161
3.798-4.3730.172870.14317660.14418850.9810.98798.30240.143
4.373-5.3240.167720.14315060.14416330.9860.98896.6320.143
5.324-7.3990.191610.19111830.19112810.9820.98397.11160.191
7.399-28.2640.22340.1757260.1778050.9720.97894.40990.175

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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