[日本語] English
万見
- PDB-9f6x: Human transforming growth factor b type I receptor in complex wit... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f6x
タイトルHuman transforming growth factor b type I receptor in complex with kinase inhibitor SB505124
要素TGF-beta receptor type-1
キーワードTRANSFERASE / TGF-beta Receptor type 1 in complex with SB505124
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity ...extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / ventricular compact myocardium morphogenesis / trophoblast cell migration / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / positive regulation of tight junction disassembly / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / positive regulation of vasculature development / neuron fate commitment / activin receptor complex / positive regulation of extracellular matrix assembly / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / type II transforming growth factor beta receptor binding / activin receptor activity, type I / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / transforming growth factor beta receptor activity, type II / pharyngeal system development / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / regulation of epithelial to mesenchymal transition / transforming growth factor beta receptor activity, type III / activin binding / coronary artery morphogenesis / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / germ cell migration / filopodium assembly / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / activin receptor signaling pathway / response to cholesterol / embryonic cranial skeleton morphogenesis / I-SMAD binding / transforming growth factor beta binding / collagen fibril organization / negative regulation of chondrocyte differentiation / endothelial cell activation / anterior/posterior pattern specification / skeletal system morphogenesis / lens development in camera-type eye / positive regulation of filopodium assembly / artery morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / SMAD binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / roof of mouth development / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blastocyst development / regulation of protein ubiquitination / epithelial to mesenchymal transition / bicellular tight junction / endothelial cell migration / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell proliferation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / thymus development / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / positive regulation of apoptotic signaling pathway / post-embryonic development / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / kidney development / skeletal system development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cell motility / wound healing / cellular response to growth factor stimulus / male gonad development / UCH proteinases / nervous system development / peptidyl-serine phosphorylation / heart development / regulation of gene expression / positive regulation of cell growth / in utero embryonic development / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / protein kinase activity / regulation of cell cycle / endosome / Ub-specific processing proteases / intracellular signal transduction / cilium / positive regulation of cell migration / membrane raft
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / TGF-beta receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Rodriguez Buitrago, J.A. / Landstrom, M. / Wolf-Watz, M.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Swedish Research CouncilFS 506-21 スウェーデン
Swedish Research Council2021-04513_VR スウェーデン
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2024
タイトル: Human transforming growth factor beta type I receptor in complex with kinase inhibitor SB505124.
著者: Rodriguez Buitrago, J.A. / Landstrom, M. / Wolf-Watz, M.
履歴
登録2024年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0854
ポリマ－34,5661
非ポリマー5203
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area370 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area14780 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)42.070, 79.846, 87.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 TGF-beta receptor type-1 / TGFR-1 / Activin A receptor type II-like protein kinase of 53kD / Activin receptor-like kinase 5 / ...TGFR-1 / Activin A receptor type II-like protein kinase of 53kD / Activin receptor-like kinase 5 / ALK-5 / ALK5 / Serine/threonine-protein kinase receptor R4 / SKR4 / TGF-beta type I receptor / Transforming growth factor-beta receptor type I / TGF-beta receptor type I / TbetaR-I


分子量: 34565.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGFBR1, ALK5, SKR4 / プラスミド: pFastBac / 細胞株 (発現宿主): fS9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): fS9
参照: UniProt: P36897, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物 ChemComp-A1IAZ / 2-[5-(1,3-benzodioxol-5-yl)-2-~{tert}-butyl-1~{H}-imidazol-4-yl]-6-methyl-pyridine


分子量: 335.400 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.6 / 詳細: 23%(w/v) PEG 3350, 3%(v/v) glycerol at pH 5.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 R 1M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→59.07 Å / Num. obs: 12847 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 15 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.68→2.74 Å / Num. unique obs: 8038 / CC1/2: 0.36 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0430精密化
xia2データ削減
STARANISOデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.68→10.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 27.719 / SU ML: 0.304 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.385 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2477 404 4.8 %RANDOM
Rwork0.21223 ---
obs0.21399 8038 96.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.776 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å2-0 Å2
2--0.87 Å2-0 Å2
3----0.78 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.68→10.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2425 0 37 93 2555
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0122514
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0162390
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2411.8233394
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1951.785484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.8445302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg19.417.22227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.47710446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022998
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02606
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6741.2271211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6741.2251210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.232.2251512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.232.2281513
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.6481.281303
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.6481.2811304
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.1422.3321883
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.68612.212662
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.62112.212654
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.68→2.746 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 22 -
Rwork0.239 510 -
obs--88.37 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.2499 Å / Origin y: 1.7799 Å / Origin z: -12.3269 Å
111213212223313233
T0.0622 Å2-0.0328 Å20.0193 Å2-0.1511 Å2-0.1608 Å2--0.1895 Å2
L4.6782 °2-0.7698 °20.0112 °2-2.7113 °21.0799 °2--1.8321 °2
S0.0107 Å °0.6897 Å °-0.8985 Å °-0.0917 Å °-0.0443 Å °0.1366 Å °0.1527 Å °-0.0521 Å °0.0336 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る