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- PDB-9f6s: PDZ domain in complex with the peptide from AP2-associated protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f6s
タイトルPDZ domain in complex with the peptide from AP2-associated protein kinase 1
要素
  • AP2-associated protein kinase 1
  • PDZ and LIM domain protein 5
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / PDZ / AP2 / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle structure development / regulation of clathrin-dependent endocytosis / cell growth involved in cardiac muscle cell development / AP-2 adaptor complex binding / muscle alpha-actinin binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of dendritic spine morphogenesis / membrane organization / actinin binding / Notch binding ...muscle structure development / regulation of clathrin-dependent endocytosis / cell growth involved in cardiac muscle cell development / AP-2 adaptor complex binding / muscle alpha-actinin binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of dendritic spine morphogenesis / membrane organization / actinin binding / Notch binding / clathrin-coated vesicle / Neurexins and neuroligins / regulation of synapse assembly / positive regulation of Notch signaling pathway / presynaptic endocytosis / cell leading edge / filamentous actin / stress fiber / clathrin-coated pit / protein kinase C binding / cell projection / adherens junction / Z disc / terminal bouton / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / actin cytoskeleton / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / regulation of protein localization / actin binding / heart development / actin cytoskeleton organization / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / postsynaptic density / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. ...: / : / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
AP2-associated protein kinase 1 / PDZ and LIM domain protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1 Å
データ登録者Benova, V. / Boura, E.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PDZ domain in complex with the peptide from AP2-associated protein kinase 1
著者: Benova, V. / Boura, E.
履歴
登録2024年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PDZ and LIM domain protein 5
B: AP2-associated protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0712
ポリマ－10,0712
非ポリマー00
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area710 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area5110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.930, 37.840, 52.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 PDZ and LIM domain protein 5 / Enigma homolog / Enigma-like PDZ and LIM domains protein


分子量: 9355.678 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDLIM5, ENH, L9 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96HC4
#2: タンパク質・ペプチド AP2-associated protein kinase 1 / Adaptor-associated kinase 1


分子量: 715.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AAK1, KIAA1048 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q2M2I8, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.32 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium chloride, 2.0 M Ammonium sulfate, 0.1 M Sodium cacodylate 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→30.68 Å / Num. obs: 39979 / % possible obs: 98.88 % / 冗長度: 12 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.03947 / Net I/σ(I): 24.56
反射 シェル解像度: 1→1.036 Å / Rmerge(I) obs: 2.353 / Mean I/σ(I) obs: 0.75 / Num. unique obs: 3611 / CC1/2: 0.466

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1→30.68 Å / SU ML: 0.1166 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.9411
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2134 1106 2.77 %
Rwork0.2 38827 -
obs0.2004 39933 98.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→30.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数659 0 0 104 763
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084715
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0687972
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0802111
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0093131
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.4022105
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1-1.050.38411260.37284416X-RAY DIFFRACTION91.72
1.05-1.10.31531370.29074807X-RAY DIFFRACTION99.52
1.1-1.170.26551380.23914860X-RAY DIFFRACTION99.98
1.17-1.260.24861400.21954891X-RAY DIFFRACTION99.94
1.26-1.390.22511370.2134838X-RAY DIFFRACTION99.96
1.39-1.590.22211410.19414930X-RAY DIFFRACTION99.96
1.59-20.211400.20484938X-RAY DIFFRACTION99.98
2-30.680.19361470.18125147X-RAY DIFFRACTION99.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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