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- PDB-9f5b: Identification of zinc ions in LMO4. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f5b
タイトルIdentification of zinc ions in LMO4.
要素LIM domain transcription factor LMO4,LIM domain-binding protein 1
キーワードHYDROLASE / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


ventral spinal cord interneuron differentiation / regulation of cell activation / spinal cord motor neuron cell fate specification / Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / spinal cord association neuron differentiation / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / cerebellar Purkinje cell differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process ...ventral spinal cord interneuron differentiation / regulation of cell activation / spinal cord motor neuron cell fate specification / Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / spinal cord association neuron differentiation / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / cerebellar Purkinje cell differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / beta-catenin-TCF complex / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / regulation of cell fate specification / positive regulation of kinase activity / gastrulation with mouth forming second / motor neuron axon guidance / Cardiogenesis / anterior/posterior axis specification / ventricular septum development / regulation of focal adhesion assembly / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / hair follicle development / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of cell adhesion / regulation of cell migration / thymus development / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / neural tube closure / Wnt signaling pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / neuron differentiation / transcription corepressor activity / nervous system development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / cell adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
LIM domain transcription factor LMO4 / LIM domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者El Omari, K. / Forsyth, I. / Mancini, E.J. / Wagner, A.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2024
タイトル: Utilizing anomalous signals for element identification in macromolecular crystallography.
著者: El Omari, K. / Forsyth, I. / Duman, R. / Orr, C.M. / Mykhaylyk, V. / Mancini, E.J. / Wagner, A.
履歴
登録2024年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIM domain transcription factor LMO4,LIM domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4575
ポリマ－20,1961
非ポリマー2624
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.816, 61.816, 93.396
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number149
Space group name H-MP312
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-598-

HOH

21A-618-

HOH

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要素

#1: タンパク質 LIM domain transcription factor LMO4,LIM domain-binding protein 1 / Breast tumor autoantigen / LIM domain only protein 4 / LMO-4 / LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain- ...Breast tumor autoantigen / LIM domain only protein 4 / LMO-4 / LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / hLdb1 / Nuclear LIM interactor


分子量: 20195.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMO4, LDB1, CLIM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61968, UniProt: Q86U70
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.25 M Sodium Malonate pH 7, 20 % v/w PEG 3350

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
1801N
2801N
3801N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンDiamond I2311.2853
シンクロトロンDiamond I2321.2874
シンクロトロンDiamond I2331.3051
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 12M1PIXEL2023年5月25日
DECTRIS PILATUS 12M2PIXEL2023年5月25日
DECTRIS PILATUS 12M3PIXEL2023年5月25日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray3
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.28531
21.28741
31.30511
反射

Entry-ID: 9F5B / Num. obs: 19257 / CC1/2: 1 / 冗長度: 18.8 % / % possible obs: 100 % / 解像度: 1.8→53.534 Å

Rrim(I) allDiffraction-IDNet I/σ(I)
0.11118.4
0.09219.6
0.08321.1
反射 シェル
解像度 (Å)Mean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
1.8-1.830.59630.353.081
1.8-1.830.79630.462.452
1.8-1.830.79630.610.083

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→53.534 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 4.222 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.122 / ESU R Free: 0.119 / 詳細: Hydrogens have not been used
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2335 967 5.037 %
Rwork0.1983 18231 -
all0.2 --
obs-19198 99.72 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 46.685 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.124 Å2-0.062 Å20 Å2
2---0.124 Å2-0 Å2
3---0.403 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→53.534 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1273 0 4 123 1400
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0121310
X-RAY DIFFRACTIONr_ext_dist_refined_b00.014747
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6591.8141762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.215167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg3.868513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.11910225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg17.2591063
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021002
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.2545
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.2902
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.20.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1310.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1850.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1360.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.3054.366665
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.7077.786827
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.9824.858645
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.488.685933
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it10.09167.185069
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.8-1.8470.356890.34713180.34714130.880.89899.57540.355
1.847-1.8970.362790.32512890.32713730.8960.91499.63580.332
1.897-1.9520.309560.28912650.2913290.9150.93399.3980.289
1.952-2.0120.291680.2712340.27113050.9480.94799.77010.263
2.012-2.0780.307530.26811780.2712400.9360.94799.27420.254
2.078-2.1510.273590.26211610.26312270.9480.95299.42950.24
2.151-2.2320.267830.23610970.23811830.9520.96399.74640.21
2.232-2.3230.292620.21510610.21811260.9280.9799.73360.186
2.323-2.4260.262530.2110260.21210840.9530.97199.53870.176
2.426-2.5440.244400.20310050.20510470.9620.97499.8090.17
2.544-2.6810.301550.2059460.2110020.9590.97399.90020.166
2.681-2.8440.217450.2048840.2059300.9740.97599.89250.174
2.844-3.0390.179290.1998550.1998840.980.9761000.173
3.039-3.2820.179420.1977850.1968270.9780.9781000.174
3.282-3.5940.195420.1847300.1847720.980.9821000.168
3.594-4.0160.199300.1626540.1636840.9710.9841000.152
4.016-4.6330.175260.1465890.1476150.9840.9871000.145
4.633-5.6630.221210.1525150.1545360.9770.9871000.152
5.663-7.9650.25300.2163890.2184190.970.9761000.214
7.965-53.5340.19150.1752480.1752530.9680.9711000.195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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